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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Transferasen

Transferasen sind eine wichtige Enzymklasse, die durch die Katalyse der Übertragung funktioneller Gruppen von einem Molekül auf ein anderes eine zentrale Rolle in zahlreichen biochemischen Prozessen spielt. Diese Enzyme sind in der Natur ubiquitär und an einer Vielzahl metabolischer Signal- und Stoffwechselwege beteiligt, darunter die Synthese und der Abbau von Biomolekülen wie Kohlenhydraten, Proteinen, Lipiden und Nukleinsäuren. Die Bedeutung von Transferasen reicht über den Grundstoffwechsel hinaus; sie sind zudem essenziell für industrielle Anwendungen, die medizinische Diagnostik sowie die pharmazeutische Entwicklung. Creative Enzymes bietet Ihnen gerne ein umfassendes Portfolio an Transferasen an, darunter humanes SULT1B1, native bovine Proteinkinase A, modifizierte T7-RNA-Polymerase sowie mehr als 300 weitere Enzyme zur passgenauen Abdeckung Ihrer Anforderungen.

Schema der Wirkungsweise von Transferasen.

Transferasen sind Enzyme, die die Übertragung einer spezifischen funktionellen Gruppe – z. B. einer Methyl-, Glycosyl-, Acyl-, Phosphat- oder Aminogruppe – von einem Donormolekül auf ein Akzeptormolekül katalysieren. Die allgemeine, durch Transferasen katalysierte Reaktion lässt sich wie folgt darstellen:

Donor-X + Akzeptor → Donor + Akzeptor-X

In dieser Reaktion steht „X“ für die zu übertragende funktionelle Gruppe. Das Donormolekül, das die funktionelle Gruppe ursprünglich trägt, überträgt diese auf das Akzeptormolekül, wodurch eine neue Verbindung entsteht.

Transferasen werden unter der EC-Nummer (Enzyme Commission) 2 klassifiziert; die Einteilung erfolgt anhand der Art der übertragenen Gruppe. Dieses Klassifikationssystem ermöglicht eine strukturierte Kategorisierung der Enzyme nach Spezifität und Art der beteiligten funktionellen Gruppe.

Klassifizierung der Transferasen

Transferasen werden in mehrere Unterklassen eingeteilt, abhängig von der Art der funktionellen Gruppe, die sie übertragen. Zu den wichtigsten Unterklassen zählen:

Glycosyltransferasen

Glycosyltransferasen katalysieren die Übertragung von Glycosylgruppen (Zuckerreste) von einem Donormolekül – typischerweise einem Nukleotidzucker – auf ein Akzeptormolekül, häufig ein Kohlenhydrat, Protein oder Lipid (z. B. Peptidoglycan-Glycosyltransferase, 4-α-Glucanotransferase, D-Inositol-3-phosphat-Glycosyltransferase). Diese Enzyme sind essenziell für die Biosynthese von Oligosacchariden, Polysacchariden und Glycokonjugaten. Glycosyltransferasen sind entscheidend für die Herstellung von Glycoproteinen und Glycolipiden, die u. a. in der Arzneimittelentwicklung, der Impfstoffproduktion und der Lebensmittelindustrie Anwendung finden.

Kinasen

Kinasen sind Enzyme, die Phosphatgruppen von energiereichen Molekülen wie ATP auf spezifische Substrate – meist Proteine, Lipide oder Nukleotide – übertragen (z. B. native Pyruvatkinase aus Bacillus stearothermophilus, native calmodulinabhängige Proteinkinase II der Ratte, native Polynukleotidkinase aus T4-infiziertem Escherichia coli). Dieser Phosphorylierungsprozess ist für die Regulation zahlreicher zellulärer Prozesse entscheidend, darunter Signaltransduktion, Stoffwechsel und Zellteilung. Kinasen werden in der Krebsforschung intensiv untersucht, da eine Dysregulation der Kinaseaktivität häufig mit Tumorprogression assoziiert ist. Kinaseinhibitoren werden als zielgerichtete Therapien in der Onkologie eingesetzt.

Schema der Wirkungsweise von Kinasen.

Aminotransferasen (Transaminasen)

Aminotransferasen katalysieren die Übertragung von Aminogruppen von einer Aminosäure auf eine Ketosäure und spielen damit eine Schlüsselrolle im Aminosäurestoffwechsel sowie in der Synthese nicht-essentieller Aminosäuren (z. B. native humane Aspartat-Aminotransferase, UDP-4-amino-4-deoxy-L-arabinose-Aminotransferase). Aminotransferasen werden in diagnostischen Tests zur Beurteilung der Leberfunktion eingesetzt (z. B. AST- und ALT-Tests) sowie in der Herstellung von Aminosäuren für pharmazeutische und ernährungsbezogene Anwendungen.

Acyltransferasen

Acyltransferasen übertragen Acylgruppen von einem Molekül auf ein anderes. Diese Enzyme sind am Lipidstoffwechsel beteiligt, einschließlich der Synthese und des Remodellings von Phospholipiden, Triglyceriden und Cholesterinestern (z. B. Phosphatidylcholin-Sterol-O-Acyltransferase, Langkettiger-Alkohol-O-Fettsäure-Acyltransferase). Acyltransferasen werden in der Lebensmittelindustrie zur Synthese strukturierter Lipide und in der pharmazeutischen Industrie zur Entwicklung lipidbasierter Arzneistoff-Delivery-Systeme eingesetzt.

Methyltransferasen

Methyltransferasen übertragen Methylgruppen von einem Donormolekül, z. B. S-Adenosylmethionin (SAM), auf ein Akzeptormolekül, das häufig DNA, RNA, Proteine oder niedermolekulare Substanzen ist. Methylierung ist eine zentrale epigenetische Modifikation, die Genexpression und Proteinfunktion reguliert. Methyltransferasen sind in der epigenetischen Forschung von hoher Bedeutung, da ihre Rolle in der Genregulation und bei Erkrankungen untersucht wird. Zudem stellen sie Targets für die Arzneimittelentwicklung bei Krebs und neurodegenerativen Erkrankungen dar.

Phosphotransferasen

Phosphotransferasen katalysieren die Übertragung von Phosphatgruppen auf verschiedene Substrate, darunter Zucker, Proteine und Nukleotide. Zu dieser Gruppe zählen die oben genannten Kinasen sowie weitere Enzyme wie Nukleotidyltransferasen. Phosphotransferasen sind essenziell für den Energiestoffwechsel, die Signaltransduktion und die Nukleinsäuresynthese. Sie werden breit in der Forschung zu Stoffwechselerkrankungen, Krebs und Infektionskrankheiten eingesetzt.

Anwendungen von Transferasen in Forschung und Industrie

Transferasen finden in zahlreichen Bereichen Anwendung, darunter Forschung, Medizin, Landwirtschaft und Industrie. Ihre Fähigkeit, spezifische und effiziente biochemische Reaktionen zu katalysieren, macht sie zu unverzichtbaren Werkzeugen sowohl in natürlichen Prozessen als auch in technischen bzw. biotechnologisch entwickelten Systemen.

Biomedizinische Forschung und Medizin

Transferasen werden in der biomedizinischen Forschung umfassend eingesetzt, um zelluläre Prozesse und Krankheitsmechanismen zu verstehen. Beispiele:

  • Kinaseforschung: Kinasen stehen im Zentrum der Untersuchung zellulärer Signalwege, insbesondere in der Onkologie. Die Entwicklung von Kinaseinhibitoren als zielgerichtete Krebstherapien hat die Behandlungsoptionen für Patientinnen und Patienten mit bestimmten Tumorentitäten grundlegend erweitert.
  • Epigenetik: Methyltransferasen spielen eine Schlüsselrolle in der Epigenetik, d. h. bei der Untersuchung von DNA-Methylierungsmustern zur Aufklärung der Genregulation und der Entstehung von Erkrankungen wie Krebs und neurologischen Störungen.
  • Diagnostik: Aminotransferasen wie ALT und AST werden als Biomarker in Leberfunktionstests eingesetzt, um Lebererkrankungen zu diagnostizieren und den Therapieerfolg zu überwachen.

Industrielle Biotechnologie

Transferasen werden in einer Vielzahl industrieller Prozesse eingesetzt, bei denen ihre katalytischen Eigenschaften zur Herstellung von Chemikalien, Biokraftstoffen und Arzneimitteln genutzt werden:

  • Enzym-Engineering: Transferasen werden mittels Protein-Engineering optimiert, um Stabilität, Spezifität und Aktivität für industrielle Anwendungen zu verbessern. Dazu zählen die Herstellung von Feinchemikalien, die Synthese komplexer Moleküle sowie die Modifikation von Naturstoffen.
  • Pharmazeutika: Glycosyltransferasen werden bei der Synthese glycosylierter Arzneistoffe und Impfstoffe eingesetzt, wobei die Anlagerung von Zuckerresten die Stabilität, Löslichkeit und Wirksamkeit therapeutischer Verbindungen verbessern kann.
  • Lebensmittelindustrie: Acyltransferasen werden zur Modifikation von Fetten und Ölen eingesetzt, um strukturierte Lipide mit definierten Eigenschaften herzustellen, z. B. mit niedrigem Anteil an Transfettsäuren, was für die Entwicklung gesünderer Lebensmittel relevant ist.

Umweltbiotechnologie

Transferasen spielen auch in Umweltanwendungen eine Rolle, einschließlich der Bioremediation von Schadstoffen und der nachhaltigen Produktion von Biokraftstoffen:

  • Bioremediation: Transferasen, die an der Detoxifikation von Xenobiotika beteiligt sind, werden hinsichtlich ihres Potenzials zur Sanierung von Umweltkontaminanten wie Schwermetallen, Pestiziden und Industriechemikalien untersucht.
  • Biokraftstoffproduktion: Phosphotransferasen und Acyltransferasen sind an der Biosynthese von Biokraftstoffen aus nachwachsenden Rohstoffen beteiligt. Diese Enzyme sind entscheidend für die Entwicklung nachhaltiger Energiequellen, die die Abhängigkeit von fossilen Brennstoffen reduzieren.

Landwirtschaft

In der Landwirtschaft werden Transferasen eingesetzt, um Ernteerträge zu steigern, die Pflanzenresistenz gegenüber Krankheiten zu verbessern und biofortifizierte Kulturpflanzen zu entwickeln:

  • Pflanzenbiotechnologie: Glycosyltransferasen werden hinsichtlich ihrer Rolle in der Biosynthese der pflanzlichen Zellwand untersucht und tragen zur Entwicklung von Kulturpflanzen mit verbesserter struktureller Integrität und erhöhter Resistenz gegenüber Schädlingen bei.
  • Herbizidentwicklung: Transferasen sind Targets bei der Entwicklung von Herbiziden, die pflanzliche Enzyme selektiv hemmen, ohne nützliche Organismen zu beeinträchtigen, und damit zu nachhaltigeren landwirtschaftlichen Praktiken beitragen.

Anwendungen von Transferasen.

Von medizinischer Forschung und Diagnostik über industrielle Biotechnologie bis hin zu ökologischer Nachhaltigkeit stehen Transferasen im Zentrum von Innovationen und treiben den Fortschritt in unterschiedlichsten Bereichen voran. Durch kontinuierliche Forschung stellt Creative Enzymes ein breites Spektrum hochwertiger Enzyme für aktuelle Anwendungen bereit und erweitert fortlaufend das Anwendungsspektrum, um neue Lösungen für einige der drängendsten globalen Herausforderungen zu ermöglichen. Für Anfragen und Rückfragen zögern Sie bitte nicht, Kontakt mit uns aufzunehmen.

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-1483 α-1,3-Fucosyltransferase von Helicobacter pylori, rekombinant EC 2.4.1.214 68247-53-0 E. coli Anfrage
NATE-1482 GlcNAc1-Phosphat Uridyltransferase aus E. coli K-12, rekombinant EC 2.3.1.157 E. coli Anfrage
NATE-1481 N-Acetylhexosamin 1-Kinase aus Bifidobacterium longum, rekombinant EC 2.7.1.162 E. coli Anfrage
NATE-1480 α-1,3-Galactosyltransferase aus Rind, rekombinant EC 2.4.1.87 128449-51-4 E. coli Anfrage
NATE-1479 α-1,4-Galactosyltransferase von Neisseria meningitidis, rekombinant EC 2.4.1.228 52725-57-2 E. coli Anfrage
NATE-1478 β-1,4-Galactosyltransferase von Neisseria meningitidis, rekombinant EC 2.4.1.90 9054-94-8 E. coli Anfrage
NATE-1477 α-1,3-N-acetyl-galactosaminyltransferase von Helicobacter mustelae, rekombinant EC 2.4.1.40 9067-69-0 E. coli Anfrage
NATE-1476 α-2,3/8-Sialyltransferase von Campylobacter jejuni, rekombinant EC 2.4.99.- E. coli Anfrage
NATE-1384 Fructosyltransferase 68A von Bacillus subtilis, rekombinant EC 2.4.1.10 9030-17-5 E. coli Anfrage
NATE-1383 Glucansucrase 70B von Streptococcus mutans, rekombinant EC 2.4.1.5 9032-14-8 E. coli Anfrage
NATE-1382 Glucansucrase 70C von Streptococcus mutans, rekombinant EC 2.4.1.5 9032-14-8 E. coli Anfrage
NATE-1381 Glucansucrase 70D von Streptococcus mutans, rekombinant EC 2.4.1.5 9032-14-8 E. coli Anfrage
NATE-1306 Amylomaltase 13B von Thermotoga maritima, rekombinant EC 2.4.1.25 9032-09-1 E. coli Anfrage
NATE-1305 Amylomaltase 13A von Thermotoga maritima, rekombinant EC 2.4.1.25 9032-09-1 E. coli Anfrage
NATE-1299 Amylomaltase 13A von Thermotoga neapolitana, rekombinant EC 2.4.1.25 9032-09-1 E. coli Anfrage
NATE-1295 Amylomaltase 57A von Pyrococcus furiosus, rekombinant EC 2.4.1.25 9032-09-1 E. coli Anfrage
NATE-1283 NAD-Kinase aus Mensch, rekombinant 9032-66-0 E. coli Anfrage
NATE-1280 ATP-Sulfurylase von S. cerevisiae, rekombinant 9012-39-9 E. coli Anfrage
NATE-1273 Calmodulin-abhängige Protein Kinase II aus Ratte, rekombinant S. frugiperda S... Anfrage
NATE-1271 Casein Kinase II aus Mensch, rekombinant 9026-43-1 E. coli Anfrage
NATE-1262 Native E. coli RNA-Polymerase, Holoenzym E. coli Anfrage
NATE-1250 Maltose-Phosphorylase aus E. coli, rekombinant EC 2.4.1.8 9030-19-7 E. coli Anfrage
NATE-1247 Transglutaminase aus der Meerschweinchenleber, rekombinant 80146-85-6 Sf9-Zellen Anfrage
NATE-1221 Oleandomycin-Glycosyltransferase von Streptomyces antibioticus, rekombinant EC 2.4.1.- Streptomyces an... Anfrage
NATE-1216 Mannosylglycerat-Synthase aus Rhodothermus marinus, rekombinant EC 2.4.1.- Rhodothermus ma... Anfrage
NATE-1214 Makrolid-Glycosyltransferase aus Streptomyces lividans, rekombinant EC 2.4.1.- Streptomyces li... Anfrage
NATE-1209 Glykogenverzweigungsenzym von Bacteroides fragilis, rekombinant EC 2.4.1.18 9001-97-2 Bacteroides fra... Anfrage
NATE-1208 Glykogenverzweigungsenzym aus Escherichia coli, rekombinant EC 2.4.1.18 9001-97-2 Escherichia col... Anfrage
NATE-1207 Glykogenverzweigungsenzym von Bacillus subtilis, rekombinant EC 2.4.1.18 9001-97-2 Bacillus subtil... Anfrage
NATE-1171 α-2,3-Sialyltransferase von Pasteurella multocida, rekombinant EC 2.4.99.4 71124-51-1 E. coli BL21 Anfrage
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