Native Bovine Plasma Amine Oxidase

Anfrage

Katalog-Nr.

NATE-0069

Beschreibung

Amineoxidase (auch bekannt als Histaminase) ist ein Enzym, das am Stoffwechsel, der Oxidation und Inaktivierung von Histamin im Verdauungstrakt beteiligt ist. Rinderplasma-Aminoxidase hat ein Molekulargewicht von 170 kDa und einen optimalen pH-Wert von 6,2 für Spermine und 7,2 für Spermidin. Aminoxidasen werden in zwei Klassen unterteilt: das pyridoxal- und kupferhaltige Enzym, zu dem die Plasma-Aminoxidase gehört, und die FAD-haltigen Aminooxidasen. Natürliche Substrate umfassen Katecholamine, Tryptamin-Derivate und andere physiologisch aktive Amine. Plasma-Aminoxidase wird in der Forschung verwendet, die Stickstoffgruppenübertragungen erfordert. Das Molekül besteht aus zwei identischen Polypeptidketten. Es gibt zwei Pyridoxalphosphate und zwei Cu+-Atome pro Molekül. Rinderplasma-Aminoxidase wird durch kupferchelatbildende Agenzien, viele Carboxylreagenzien wie Cuprizone, Hydroxylamin und Cyanid gehemmt. Benzoesäure und Benzylalkohol sind beide nicht-kompetitive Inhibitoren (KI = 30 bzw. 34 mM).

Abkürz.

Amine-Oxidase, nativ (Rind)

Quelle

Bovines Plasma

Spezies

Rind

Produktübersicht

Es stammte aus Rinderplasma. Chromatographisch gereinigt durch Schritt fünf des Verfahrens von Yamada, Y., und Yasunobu, K., JBC, 237, 1511 (1962). Ein lyophilisiertes Pulver. (Eine IU = 4.330 Tabor-Einheiten).

Form

lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 1.4.3.21

Aktivität

> 17 Tabor-Einheiten/mg dw

Molekulargewicht

170 kDa

Reinheit

Chromatographisch gereinigt

Zusammensetzung

Achee et al. (1968) geben an, dass das Enzym aus zwei identischen Polypeptidketten besteht. Es gibt zwei Pyridoxalphosphate und zwei Atome Cu2+ pro Molekül (Yamada und Yasunobu 1962 und 1963). Die Aminosäurezusammensetzung wird von Malmström et al. (1975) aufgeführt.

Spezifität

Die wichtigsten physiologischen Amine, die oxidiert werden, sind Spermine und Spermidin (Yamada und Yasunobu 1962; Yasunobu und Smith 1970; Tabor et al. 1954), und es wird auch eine gewisse Aktivität mit Benzylamin, Homosulfanilamid, Furfurylamin und einfachen aliphatischen Monoaminen beobachtet. (Siehe auch Malmström 1975). Es gibt nur eine geringe Aktivität mit Tyramin und keine mit Tryptamin, Epinephrin, Serotonin oder Agmatin (Yamada und Yasunobu 1962; Tabor et al. 1954).

Einheitsdefinition

1 internationale Einheit oxidiert 1µmole Benzylamin pro Minute bei 25°C, pH 7,2.

Optimaler pH-Wert

Für Spermine 6,2, für Spermidin 7,2. Andere Amine können andere pH-Optima haben (Tabor et al. 1954).

Stabilität

Stabil für 12 Monate bei -20°C. Lagern bei -20°C.

Lagerung

Bei -20°C lagern

Inhibitoren

Kupferchelatbildner, viele Carbonsäure-Reagenzien wie Cuprizone und Hydroxylamin; Cyanid (Yamada und Yasunobu 1963). Benzoesäure und Benzylalkohol sind beide nicht-kompetitive Inhibitoren (Ki=30 und 34 mM respektive), (Wang et al. 1968). Tabor et al. (1954) geben eine gute Zusammenfassung der Inhibitoren und das Papier von Bardsley et al. (1974), das sich mit menschlichen plazentaren Aminoxidase beschäftigt, enthält eine große Menge an Inhibitor-Daten, die auch für diese bovine Plasma-Aminoxidase relevant sein könnten.

Synonyme

Amineoxidase; EC 1.4.3.21; Histaminase; Plasma-Aminoxidase

"Amine-Oxidase" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
EXWM-1476	primäre Aminoxidase	EC 1.4.3.21			Anfrage

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