Taurin-Dioxygenase aus E. coli, rekombinant

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Katalog-Nr.

NATE-1648

Beschreibung

Taurin-Dioxygenase (TauD) ist eine Fe(II) und α-Ketoglutarinsäure-abhängige Dioxygenase, die es E.coli ermöglicht, Taurin als Schwefelquelle zu nutzen. Der oligomere Zustand des Enzyms aus E.coli wird sowohl als Dimer als auch als Tetramer berichtet. Es enthält eine 2-His, 1-Carboxylat-Gesichtstriad, die in den meisten Mitgliedern der Familie der Fe(II)⁄ α-KG-abhängigen Enzyme vorhanden ist. TauD katalysiert die Umwandlung der Aminosäure Taurin (2-Aminoethan-1-sulfonsäure) zu Sulfit und Aminoacetaldehyd.

Abkürz.

TauD, rekombinant (E. coli)

Quelle

E. coli

Form

Flüssigkeit

EC-Nummer

EC 1.14.11.17

Aktivität

>170 mU/mg

Molekulargewicht

34,3 kDa, His-tagged

Reinheit

> 90 % durch SDS-PAGE

Konzentration

2 mg/ml

Einheitsdefinition

Eine Einheit ist die Menge an Enzym, die 1 µmol Taurin bei pH 6,9 und 30 °C in Sulfit pro Minute umwandelt.

Lagerung

Aliquot und bei -20°C lagern. Wiederholte Gefrier- und Auftauzyklen vermeiden.

Synonyme

TauD; 2-Aminoethansulfonat-Dioxygenase; Sulfatmangel-induziertes Protein 3; SSI3; alpha-Ketoglutarat-abhängige Taurin-Dioxygenase

Formulierung

0,5 mg/ml in 20 mM Tris-HCl-Puffer (pH 8,0) mit 100 mM NaCl, 1 mM DTT, 2 mM EDTA und 40% Glycerin.

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