Anwendung von Enzymen in der Abwasserbehandlung

Wasser ist die wichtigste natürliche Ressource der Welt, und viele Oberflächenwasserressourcen sind sehr anfällig für Verschmutzung. Natürliche Wasserquellen sind oft durch kommunales Abwasser kontaminiert, das xenobiotische Verschmutzung enthält und manchmal toxischere Abbauprodukte enthält. Bisher wurden verschiedene physikalische und chemische Technologien zur Behandlung von Abwasser entwickelt, wie Koagulation, Flockung und Adsorption mit aktivem Kohlenstoff. Fortgeschrittenere Technologien, einschließlich Umkehrosmose, Nanofiltration, Photolyse, Ionenaustausch und fortgeschrittene Oxidation, waren ebenfalls im Labor erfolgreich. Allerdings sind die Kosten für die städtische Abwasserbehandlung zu hoch. In den letzten Jahren haben biologische Methoden zur Abwasserbehandlung viel Aufmerksamkeit erhalten. Sie sind wichtig, weil sie viele Verunreinigungen, einschließlich toxischer Verunreinigungen, vollständig oxidieren können, während sie vergleichsweise niedrige Kosten und einfache Ausrüstung erfordern. Unter ihnen hat das Enzym Oxidoreduktase, das hauptsächlich die Oxidations-Reduktions-Reaktion katalysiert, eine breite Substratspezifität, Regioselektivität und Enantioselektivität und kann verschiedene Abfallflüssigkeiten, insbesondere Farbstoffe, Phenole und verwandte Verbindungen, effektiv behandeln.

Im Gegensatz zu vielen chemischen Oxidationsmitteln mineralisieren oxidative Enzyme das Substrat nicht, sondern bilden stattdessen freie Radikale, die in Teile des Transformationsprodukts zerlegt oder durch nicht-enzymatische Prozesse (oxidative Kopplungsreaktionen) mit verschiedenen Molekülen gekoppelt werden können, um Verbindungen mit höherem Molekulargewicht zu bilden. Darüber hinaus zeigt das enzymatisch katalysierte Transformationsprodukt minimale Toxizität oder ist leichter biologisch abbaubar als die Ausgangsverbindung, was die Fähigkeit der biologischen oxidativen Behandlung von Abwasser demonstriert. Oxidative Enzyme, einschließlich Oxygenasen, Peroxidasen und Polyphenoloxidase, werden hauptsächlich in der Abwasserbehandlung eingesetzt, die alle die Zersetzung von phenolischen, aromatischen oder anorganischen Verunreinigungen durch Oxidationsmechanismen verursachen.

Oxygenasen

Oxygenasen erreichen Region-, Stereo- und Enantioselektivität, indem sie atomaren oder molekularen Sauerstoff in eine Reihe von Substraten einführen und dadurch hydrophobe Verbindungen in wasserlöslichere und reaktionsfreudigere Formen umwandeln. Oxygenasen sind hauptsächlich intrazelluläre Enzyme, die eine Rolle in der Biosynthese und im Stoffwechsel spielen. Neben ihrer Verwendung in der Herstellung von Arzneimitteln und der Synthese von Spezialchemikalien sind Oxygenasen auch mit der Biodegradation von Kohlenwasserstoffen und deren analogen Verbindungen verbunden: ein Prozess, der allgemein als Biotransformation angesehen wird. Diese Verbindungen gelten als Umweltverschmutzer aufgrund ihrer unüberlegten Verwendung, Lagerung und Entsorgung. Es gibt drei Hauptgründe für die Biotransformation mit Oxygenasen:

Die chemischen Gegenstücke der Oxygenasen existieren nicht oder fehlen die erforderliche Regio- und Stereo-Selektivität.
Molekularer Sauerstoff kann als billiges, umweltfreundliches Oxidationsmittel im Vergleich zu harten chemischen Oxidationsmitteln verwendet werden.
Sie sind an der Modifikation von Naturstoffen oder der Synthese von pharmazeutischen Zwischenprodukten und chiralen Bausteinen beteiligt.

Peroxidasen

Peroxidasen werden manchmal als hämehaltige Proteine bezeichnet, die in allen Lebensformen vorhanden sind, von Zersetzern, Produzenten bis hin zu Konsumenten. Sie verhindern oxidative Schäden in Pflanzenblättern und wirken im Lignifizierungsprozess. Sie vermitteln die Reduktion von Peroxiden, insbesondere Wasserstoffperoxid (H₂O₂) oder irgendeinem organischen Peroxid, begleitet von der Oxidation chemisch unterschiedlicher Verbindungen. Die Peroxidaseaktivität umfasst präzise den Elektronentransfer zu den Substraten, wodurch diese in harmlose Komponenten in der Reaktion zerlegt werden. Die Peroxidase-Reaktion umfasst hauptsächlich vier Arten: oxidative Dehydrierung, oxidative Halogenierung, H₂O₂-Disproportionierung und Sauerstoffübertragungsreaktion. Diese vier Reaktionen haben eine zentrale Rolle der Peroxidase in der Behandlung von hartnäckigen heterogenen Abwasserverunreinigungen wie Farbstoffen, Phenolen und Aromaten aus Haushalten oder der Industrie.

Polyphenoloxidase

Polyphenoloxidasen sind eine Art von binukleären kupferhaltigen Enzymen, die an der Eignung und Unannehmlichkeit bestimmter kommerzieller Lebensmittel beteiligt sind, vom Bräunen von Tee, Kaffee und Kakao bis hin zur schlechten Bräunung bestimmter Früchte, Gemüse und verarbeiteten Weinen und Getränken. Polyphenoloxidase wurde in vielen Anwendungen weit verbreitet, nicht nur zur Geschmacksverbesserung, zur Bestimmung der Lebensmittelqualität und zur Entfernung phenolischer Verunreinigungen aus Abwasser. Sie erreichen diese Anwendungen durch Hydroxylierung von aromatischen Ringen, die anschließend die Mono- oder Diphenole oxidieren, um hochreaktive Chinone und Radikale zu bilden, die weiter nicht-enzymatisch polymerisiert oder mit anderen Materialien reagiert werden können, um hochunlösliche molekulare Pigmente zu bilden. Sie sind in der Natur nahezu ubiquitär, und ihre Sekretion steht hauptsächlich im Zusammenhang mit der Pathogenität von Pilzen und der physiologischen Reaktion auf Stress und mechanische Schäden in Pflanzen. Aufgrund der Unterschiede in den phenolischen Verbindungen, die sie oxidieren, fallen sie in zwei Hauptkategorien: Tyrosinasen und Laccasen.

Tyrosinasen

Tyrosinasen sind eine Art von Typ-3-Cupridinukleat-Metalloproteinen, die die Oxidationsreaktion ähnlich wie Peroxidase katalysieren und eine Schlüsselrolle bei der Synthese von Melanin aus I-Tyrosin bei Tieren und Menschen spielen. Sie oxidieren ihre Substrate, indem sie ein Paar Elektronen abziehen, und ihre Aktivitäten werden durch zwei sauerstoffabhängige Reaktionen hervorgehoben: die ortho-Hydroxylierung der monophenolischen Verbindung zu o-Diphenol, aufgrund der Cresolase-Aktivität, gefolgt von der spontanen Oxidation von o-Diphenolen zu ortho-adaptierten Chinonen, die auf die Catecholase-Aktivität zurückzuführen ist. Das reaktive Hydrazin unterliegt einer nicht-enzymatischen Selbstpolymerisation oder Co-Agglomeration mit unsubstituiertem Phenol, um unlösliche Agglomerate zu bilden, die weniger toxisch sind als das Ausgangsphenol und hochtrennbar. Diese Mechanismen deuten darauf hin, dass Tyrosinase eine Option zur Behandlung von phenolhaltigem Abwasser oder Boden sein kann. Ihre relativ niedrige Redoxpotential, ihre Inaktivierung in der flüssigen Matrix und die Mischbarkeit der oxidierten phenolischen Produkte machen sie jedoch weniger nützlich in der Umwelt und Industrie.

Laccasen

Seit 1883 wurde Laccase im Harz des japanischen Lackbaums Rhus vernicifera (jetzt Toxicodendron vernicifluum) gefunden, sie wurde in verschiedenen Pflanzen, Pilzen, Insekten und Bakterien nachgewiesen, die eine wichtige biologische Rolle spielen. Wie bei Bakterien kann sie an der Morphogenese, der Bioassimilation von hartnäckigen aromatischen Substraten, der Pigmentierung, der Sporulation und der Bildung eines Schutzschildes gegen Oxidationsmittel und ultraviolette Strahlung beteiligt sein. Darüber hinaus katalysieren Laccasen auch die oxidative Spaltung einer Vielzahl von Substraten, insbesondere phenolischer Verbindungen. Laccasen haben eine Substratpräferenzordnung, ortho > para > meta-substituierte Phenole, die auf eine Vielzahl von aromatischen Verbindungen ausgeweitet werden kann. Diese Eigenschaften der Laccase deuten auf die Fähigkeit hin, die Biodegradation aromatischer Verunreinigungen im Abwasser einzuleiten und aufrechtzuerhalten, wenn sie zur Unterstützung der Abwasserbehandlung eingesetzt werden.

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