Wasser ist die wichtigste natürliche Ressource der Welt, und viele Oberflächengewässer sind äußerst anfällig für Verunreinigungen. Natürliche Wasserquellen werden häufig durch kommunales Abwasser kontaminiert, das xenobiotische Schadstoffe enthält und mitunter noch toxischere Abbauprodukte aufweist. Bislang wurden verschiedene physikalische und chemische Technologien zur Abwasserbehandlung entwickelt, wie Koagulation, Flockung und Adsorption an Aktivkohle. Weiterentwickelte Verfahren, darunter Umkehrosmose, Nanofiltration, Photolyse, Ionenaustausch und fortgeschrittene Oxidationsverfahren, waren auch im Labormaßstab erfolgreich. Allerdings sind die Kosten der kommunalen Abwasserbehandlung zu hoch. In den letzten Jahren haben biologische Methoden zur Abwasserbehandlung große Aufmerksamkeit erhalten. Sie sind bedeutsam, weil sie viele Verunreinigungen – einschließlich toxischer Komponenten – vollständig oxidieren können und dabei vergleichsweise geringe Kosten sowie eine einfache Anlagentechnik erfordern. Unter diesen Verfahren weisen Oxidoreduktasen, die primär Redoxreaktionen katalysieren, eine breite Substratspezifität, Regioselektivität und Enantioselektivität auf und können unterschiedliche Abwässer effektiv behandeln, insbesondere solche mit Farbstoffen, Phenolen und verwandten Verbindungen.

Im Gegensatz zu vielen chemischen Oxidationsmitteln mineralisieren oxidative Enzyme das Substrat nicht vollständig, sondern bilden freie Radikale, die entweder in Transformationsprodukte zerfallen oder durch nicht-enzymatische Prozesse (oxidative Kupplungsreaktionen) mit anderen Molekülen zu höhermolekularen Verbindungen verknüpft werden können. Zudem weisen die enzymkatalytisch gebildeten Transformationsprodukte eine minimale Toxizität auf oder sind leichter biologisch abbaubar als die Ausgangsverbindung, was die Eignung biologisch-oxidativer Verfahren für die Abwasserbehandlung belegt. Zu den in der Abwasserbehandlung eingesetzten oxidativen Enzymen zählen vor allem Oxygenasen, Peroxidasen und Polyphenoloxidasen; sie bewirken über Oxidationsmechanismen den Abbau phenolischer, aromatischer oder anorganischer Kontaminanten.

Oxygenasen

Oxygenasen ermöglichen eine regio-, stereo- und enantioselektive Einführung von atomarem oder molekularem Sauerstoff in eine Vielzahl von Substraten und überführen dadurch hydrophobe Verbindungen in besser wasserlösliche und reaktivere Formen. Oxygenasen sind überwiegend intrazelluläre Enzyme und spielen eine Rolle in Biosynthese und Metabolismus. Neben ihrer Nutzung in der Herstellung von Arzneimitteln und der Synthese von Spezialchemikalien sind Oxygenasen auch mit der biologischen Degradation von Kohlenwasserstoffen und deren Analoga verbunden – ein Prozess, der allgemein als Biotransformation bezeichnet wird. Diese Verbindungen gelten aufgrund unsachgemäßer Anwendung, Lagerung und Entsorgung als Umweltkontaminanten. Für die Biotransformation mittels Oxygenasen gibt es drei Hauptgründe:

• Chemische Pendants zu Oxygenasen existieren nicht oder verfügen nicht über die erforderliche Regio- und Stereoselektivität.
• Im Vergleich zu aggressiven chemischen Oxidationsmitteln kann molekularer Sauerstoff als kostengünstiges und umweltfreundliches Oxidationsmittel eingesetzt werden.
• Sie sind an der Modifizierung von Naturstoffen sowie an der Synthese pharmazeutischer Zwischenprodukte und chiraler Bausteine beteiligt.

Peroxidasen

Peroxidasen werden mitunter als hämhaltige Proteine bezeichnet und kommen in allen Lebensformen vor – von Destruenten über Produzenten bis hin zu Konsumenten. Sie verhindern oxidative Schäden in Pflanzenblättern und wirken am Lignifizierungsprozess mit. Sie vermitteln die Reduktion von Peroxiden, insbesondere Wasserstoffperoxid (H₂O₂) oder organischen Peroxiden, gekoppelt an die Oxidation chemisch vielfältiger Verbindungen. Die Peroxidaseaktivität umfasst dabei präzise die Elektronenübertragung auf Substrate, wodurch diese in der Reaktion in harmlose Komponenten abgebaut werden. Die Peroxidasereaktion umfasst im Wesentlichen vier Reaktionstypen: oxidative Dehydrierung, oxidative Halogenierung, Disproportionierung von H₂O₂ sowie Sauerstoffübertragungsreaktionen. Diese vier Reaktionen begründen die zentrale Bedeutung von Peroxidasen bei der Behandlung schwer abbaubarer, heterogener Abwasserkontaminanten wie Farbstoffen, Phenolen und Aromaten aus Haushalten oder Industrie.

Polyphenoloxidasen

Polyphenoloxidasen sind binukleare, kupferhaltige Enzyme, die an der gewünschten bzw. unerwünschten Qualität bestimmter kommerzieller Lebensmittel beteiligt sind – von der Bräunung von Tee, Kaffee und Kakao bis zur unerwünschten Bräunung bestimmter Früchte, Gemüse sowie verarbeiteter Weine und Getränke. Polyphenoloxidasen werden in zahlreichen Anwendungen eingesetzt, nicht nur zur Aromaverbesserung und zur Beurteilung der Lebensmittelqualität, sondern auch zur Entfernung phenolischer Kontaminanten aus Abwasser. Diese Anwendungen beruhen auf der Hydroxylierung aromatischer Ringe, gefolgt von der Oxidation von Mono- oder Diphenolen zu hochreaktiven Chinonen und Radikalen, die anschließend nicht-enzymatisch weiter polymerisieren oder mit anderen Materialien reagieren können, wodurch hochunlösliche molekulare Pigmente entstehen. Polyphenoloxidasen sind in der Natur nahezu ubiquitär; ihre Sekretion steht vor allem im Zusammenhang mit der Pathogenität von Pilzen sowie mit physiologischen Stressreaktionen und mechanischen Schäden in Pflanzen. Abhängig von den phenolischen Verbindungen, die sie oxidieren, werden sie in zwei Hauptkategorien eingeteilt: Tyrosinasen und Laccasen.

• Tyrosinasen

Tyrosinasen sind Typ-3, kupfer-dinukleare Metalloproteine, die Oxidationsreaktionen ähnlich denen von Peroxidasen katalysieren und eine Schlüsselrolle bei der Melaninsynthese aus L-Tyrosin bei Tieren und Menschen spielen. Sie oxidieren ihre Substrate durch Entzug eines Elektronenpaares; ihre Aktivität ist durch zwei sauerstoffabhängige Reaktionen gekennzeichnet: die ortho-Hydroxylierung monophenolischer Verbindungen zu o-Diphenolen (Cresolase-Aktivität), gefolgt von der spontanen Oxidation von o-Diphenolen zu ortho-substituierten Chinonen (Catecholase-Aktivität). Die reaktiven Zwischenprodukte unterliegen einer nicht-enzymatischen Selbstpolymerisation oder Koagglomeration mit unsubstituierten Phenolen zu unlöslichen Agglomeraten, die weniger toxisch als das Ausgangsphenol und gut abtrennbar sind. Diese Mechanismen deuten darauf hin, dass Tyrosinase eine Option zur Behandlung phenolhaltiger Abwässer oder kontaminierter Böden sein kann. Allerdings machen ihr vergleichsweise niedriges Redoxpotenzial, ihre Inaktivierung in der flüssigen Matrix sowie die Mischbarkeit der oxidierten phenolischen Produkte sie für Umwelt- und Industrieanwendungen weniger geeignet.

• Laccasen

Seit 1883, als Laccasen im Harz des Japanischen Lackbaums Rhus vernicifera (heute Toxicodendron vernicifluum) entdeckt wurden, sind sie in verschiedenen Pflanzen, Pilzen, Insekten und Bakterien nachgewiesen worden, in denen sie eine wichtige biologische Rolle spielen. Bei Bakterien können sie an Morphogenese, Bioassimilation schwer abbaubarer aromatischer Substrate, Pigmentierung, Sporulation sowie an der Ausbildung eines Schutzschilds gegen Oxidationsmittel und UV-Strahlung beteiligt sein. Darüber hinaus katalysieren Laccasen die oxidative Spaltung einer Vielzahl von Substraten, insbesondere phenolischer Verbindungen. Laccasen zeigen eine Substratpräferenz in der Reihenfolge ortho > para > meta-substituierte Phenole, die sich auf zahlreiche aromatische Verbindungen erweitern lässt. Diese Eigenschaften legen nahe, dass Laccasen – als Unterstützung in der Abwasserbehandlung – die Biodegradation aromatischer Kontaminanten in Abwasser initiieren und aufrechterhalten können.

Referenzen

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1. Unuofin J O. Aptitude of oxidative enzymes for treatment of wastewater pollutants: a laccase perspective. [J]. Molecules, 2019, 24(11).