Wasser ist die wichtigste natürliche Ressource der Welt, und viele Oberflächenwasserressourcen sind sehr anfällig für Verschmutzung. Natürliche Wasserquellen werden häufig durch kommunale Abwässer verunreinigt, die xenobiotische Schadstoffe enthalten und manchmal noch giftigere Abbauprodukte aufweisen. Bisher wurden verschiedene physikalische und chemische Technologien zur Abwasserbehandlung entwickelt, wie Koagulation, Flockung und Aktivkohleadsorption. Fortgeschrittenere Technologien, darunter Umkehrosmose, Nanofiltration, Photolyse, Ionenaustausch und fortgeschrittene Oxidation, waren ebenfalls im Labor erfolgreich. Allerdings sind die Kosten für die Behandlung von städtischem Abwasser zu hoch. In den letzten Jahren haben biologische Methoden zur Abwasserbehandlung viel Aufmerksamkeit erhalten. Sie sind wichtig, weil sie viele Verunreinigungen, einschließlich toxischer Stoffe, vollständig oxidieren können, während sie vergleichsweise geringe Kosten und einfache Ausrüstung erfordern. Unter ihnen hat die Enzym-Oxidoreduktase, die hauptsächlich die Redoxreaktion katalysiert, eine breite Substratspezifität, Regioselektivität und Enantioselektivität und kann verschiedene Abwässer, insbesondere Farbstoffe, Phenole und verwandte Verbindungen, effektiv behandeln.

Im Gegensatz zu vielen chemischen Oxidationsmitteln mineralisieren oxidative Enzyme das Substrat nicht, sondern bilden stattdessen freie Radikale, die in Teile des Umwandlungsprodukts zerlegt oder durch nicht-enzymatische Prozesse (oxidative Kupplungsreaktionen) an verschiedene Moleküle gekoppelt werden können, um Verbindungen mit höherem Molekulargewicht zu bilden. Darüber hinaus zeigt das enzymkatalysierte Umwandlungsprodukt eine minimale Toxizität oder ist leichter biologisch abbaubar als die Ausgangsverbindung, was die Fähigkeit der biologischen oxidativen Behandlung von Abwasser demonstriert. Zu den oxidativen Enzymen gehören Oxygenasen, Peroxidasen und Polyphenoloxidasen, die hauptsächlich in der Abwasserbehandlung eingesetzt werden und alle durch Oxidationsmechanismen den Abbau von phenolischen, aromatischen oder anorganischen Schadstoffen bewirken.

Oxygenasen

Oxygenasen erreichen Regio-, Stereo- und Enantioselektivität, indem sie atomaren oder molekularen Sauerstoff in eine Vielzahl von Substraten einführen und so hydrophobe Verbindungen in besser wasserlösliche und reaktionsfähige Formen umwandeln. Oxygenasen sind hauptsächlich intrazelluläre Enzyme, die eine Rolle in der Biosynthese und im Stoffwechsel spielen. Neben ihrer Verwendung bei der Herstellung von Pharmazeutika und der Synthese von Spezialchemikalien sind Oxygenasen auch mit dem biologischen Abbau von Kohlenwasserstoffen und deren analogen Verbindungen verbunden: ein Prozess, der allgemein als Biotransformation gilt. Diese Verbindungen werden aufgrund ihres verschwenderischen Gebrauchs, ihrer Lagerung und Entsorgung als Umweltverschmutzer betrachtet. Es gibt drei Hauptgründe für die Biotransformation mit Oxygenasen:

• Die chemischen Gegenstücke der Oxygenasen existieren nicht oder es fehlt ihnen an der erforderlichen Regio- und Stereoselektivität.
• Molekularer Sauerstoff kann als günstiges, umweltfreundliches Oxidationsmittel im Vergleich zu aggressiven chemischen Oxidationsmitteln verwendet werden.
• Sie sind an der Modifikation von Naturstoffen oder der Synthese von pharmazeutischen Zwischenprodukten und chiralen Bausteinen beteiligt.

Peroxidasen

Peroxidasen werden manchmal als hämhaltige Proteine bezeichnet, die in allen Lebensformen vorkommen, von Destruenten über Produzenten bis zu Konsumenten. Sie verhindern oxidative Schäden in Pflanzenblättern und wirken im Lignifizierungsprozess. Sie vermitteln die Reduktion von Peroxiden, insbesondere Wasserstoffperoxid (H₂O₂) oder jedem organischen Peroxid, begleitet von der Oxidation chemisch unterschiedlicher Verbindungen. Die Peroxidase-Aktivität beinhaltet präzise die Übertragung von Elektronen auf die Substrate, wodurch diese in der Reaktion in harmlose Komponenten zerlegt werden. Die Peroxidase-Reaktion umfasst hauptsächlich vier Arten: oxidative Dehydrierung, oxidative Halogenierung, H₂O₂-Disproportionierung und Sauerstoffübertragungsreaktion. Diese vier Reaktionen sind zentral für die Behandlung von schwer abbaubaren heterogenen Abwasserverunreinigungen wie Farbstoffen, Phenolen und Aromaten aus Haushalten oder der Industrie.

Polyphenoloxidasen

Polyphenoloxidasen sind eine Art binukleare kupferhaltige Enzyme, die an der Eignung und Unerwünschtheit bestimmter Handelswaren beteiligt sind, vom Bräunen von Tee, Kaffee und Kakao bis zum unerwünschten Bräunen bestimmter Früchte, Gemüse sowie verarbeiteter Weine und Getränke. Polyphenoloxidase wird in vielen Anwendungen weit verbreitet eingesetzt, nicht nur zur Geschmacksverbesserung, zur Bestimmung der Lebensmittelqualität und zur Entfernung phenolischer Schadstoffe aus Abwässern. Sie erreichen diese Anwendungen durch Hydroxylierung aromatischer Ringe, die anschließend die Mono- oder Diphenole oxidieren, um hochreaktive Chinone und Radikale zu bilden, die weiter nicht-enzymatisch polymerisiert oder mit anderen Materialien reagieren können, um hochunlösliche molekulare Pigmente zu bilden. Sie sind in der Natur nahezu allgegenwärtig, und ihre Sekretion steht hauptsächlich im Zusammenhang mit der Pathogenität von Pilzen und der physiologischen Reaktion auf Stress und mechanische Schäden bei Pflanzen. Aufgrund der Unterschiede in den oxidierten phenolischen Verbindungen werden sie in zwei Hauptkategorien unterteilt: Tyrosinase und Laccase.

• Tyrosinasen

Tyrosinasen sind Typ-3-cuprodinukleare Metalloproteine, die eine Oxidationsreaktion ähnlich der Peroxidase katalysieren und eine Schlüsselrolle bei der Synthese von Melanin aus I-Tyrosin bei Tieren und Menschen spielen. Sie oxidieren ihre Substrate, indem sie ein Elektronenpaar entziehen, und ihre Aktivitäten werden durch zwei sauerstoffabhängige Reaktionen hervorgehoben: die ortho-Hydroxylierung der monophenolischen Verbindung zu o-Diphenol, aufgrund der Cresolase-Aktivität, gefolgt von der spontanen Oxidation von o-Diphenolen zu ortho-adaptierten Chinonen, was auf die Catecholase-Aktivität zurückzuführen ist. Das reaktive Hydrazin unterliegt einer nicht-enzymatischen Selbstpolymerisation oder Koagglomeration mit unsubstituiertem Phenol, um unlösliche Agglomerate zu bilden, die weniger toxisch als das Ausgangsphenol und gut abtrennbar sind. Diese Mechanismen deuten darauf hin, dass Tyrosinase eine Option zur Behandlung von phenolhaltigem Abwasser oder Boden sein kann. Allerdings machen ihr relativ niedriges Redoxpotenzial, ihre Inaktivierung in der Flüssigmatrix und die Mischbarkeit der oxidierten phenolischen Produkte sie in Umwelt und Industrie weniger nützlich.

• Laccasen

Seit 1883 wurden Laccasen im Harz des japanischen Lackbaums Rhus vernicifera (heute Toxicodendron vernicifluum) gefunden, sie wurden in verschiedenen Pflanzen, Pilzen, Insekten und Bakterien nachgewiesen, die eine wichtige biologische Rolle spielen. Wie bei Bakterien kann es an der Morphogenese, der Bio-Assimilation von schwer abbaubaren aromatischen Substraten, der Pigmentierung, der Sporulation und der Bildung eines Schutzschildes gegen Oxidantien und ultraviolette Strahlung beteiligt sein. Darüber hinaus katalysieren Laccasen auch die oxidative Spaltung einer Vielzahl von Substraten, insbesondere phenolischer Verbindungen. Laccasen haben eine Substratpräferenz-Reihenfolge, ortho > para > meta-substituierte Phenole, die auf eine Vielzahl aromatischer Verbindungen ausgeweitet werden kann. Diese Eigenschaften der Laccase deuten auf die Fähigkeit hin, den biologischen Abbau aromatischer Schadstoffe im Abwasser einzuleiten und aufrechtzuerhalten, wenn sie zur Unterstützung der Abwasserbehandlung eingesetzt werden.

Referenzen

Verwandte Dienstleistungen

Industrielle Enzymproduktion

Verwandte Produkte

Umwelt- und Abfallmanagement

Um weitere Servicedetails zu besprechen, kontaktieren Sie uns.

1. Unuofin J O. Eignung von oxidativen Enzymen zur Behandlung von Abwasserverunreinigungen: eine Laccase-Perspektive. [J]. Molecules, 2019, 24(11).