Bilirubin ist das Produkt des normalen Katabolismus von eisenhaltigen Porphyrinverbindungen bei Tieren. Bilirubin spielt eine wichtige Rolle im Körper. Es ist ein Antioxidans, das die Regeneration von Leberzellen unterstützt. Sobald jedoch Stoffwechselstörungen auftreten, reichert sich Bilirubin im Körper an, was zu Hyperbilirubinämie und sogar Gelbsucht führen kann. Bilirubinoxidase kann die Reaktion von Bilirubin katalysieren, um ungiftiges Bilirubin zu erzeugen. Sie wird hauptsächlich zur Bestimmung des Bilirubingehalts im Serum verwendet, und die Menge an Bilirubin im Serum kann als wichtige Grundlage für die Diagnose von hepatobiliären Erkrankungen dienen. Sie kann auch Informationen für die pathologische Analyse liefern. In den letzten Jahren wurde Bilirubinoxidase auch beim Abbau von Farbstoffen und in der Herstellung von Bio-Batterien eingesetzt, was ihr Anwendungsspektrum erheblich erweitert hat.

Abbildung 1. Struktur von Bilirubin.

Quelle der Bilirubinoxidase

Bilirubinoxidase ist eine Polyphenoloxidase. Die erste Forschung zu Bilirubinoxidase wurde von Murao und Tanaka, zwei ausländischen Wissenschaftlern, durchgeführt. Sie isolierten und reinigten Bilirubinoxidase aus einem Pilz der Gattung Lactobacillus. Dies legte eine wichtige theoretische Grundlage für die nachfolgende Forschung und Anwendung der Bilirubinoxidase. Die Quelle der Bilirubinoxidase ist besonders vielfältig, und Lactobacillus ist ihre Hauptquelle und ein Hochleistungsbakterium. Zu den Mikroorganismen, die Bilirubinoxidase produzieren, gehören Streptomyces, Frankia, Ganoderma lucidum und Penicillium violaceum. Maitins fand in der Forschung heraus, dass das Sporenmantelprotein von B. subtilis ebenfalls Bilirubinoxidase-Aktivität aufweist. Darüber hinaus haben ausländische Wissenschaftler Bilirubinoxidase auch in Pflanzen wie Kartoffeln, Zwiebeln, Luzerne und Tomaten isoliert.

Abbildung 2. Proteinstruktur von Bilirubinoxidasen.

Anwendung der Bilirubinoxidase

1. Klinische Tests und Behandlung

Bilirubinoxidase hat ein breites Anwendungsspektrum in der Medizin. Sie wird hauptsächlich zur Bestimmung des Bilirubingehalts und des Gesamtbilirubins im Serum verwendet. Sie ist empfindlicher und genauer bei der Überwachung von Leber- und Gallenwegserkrankungen als chemische Methoden und liefert dadurch detaillierte Informationen für die pathologische Analyse. Um die Bestimmung zu erleichtern, wurde Bilirubinoxidase zu einem Kit verarbeitet, mit dem der Bilirubingehalt von Patienten schnell bestimmt und Gelbsucht klinisch diagnostiziert werden kann. Darüber hinaus müssen bei Patienten mit schwerer Gelbsucht während der klinischen Behandlung die Kreatininwerte im Serum gemessen werden, wobei die Messung jedoch durch Bilirubin im Serum gestört werden kann. Bilirubinoxidase kann verwendet werden, um das Bilirubin im Serum zu eliminieren und so die Störung zu beseitigen, um den normalen Ablauf der Kreatininmessung zu gewährleisten und die Zuverlässigkeit des Wertes zu verbessern. Bilirubinoxidase ist ein extrazelluläres Enzym, das schwer zu isolieren ist. Während des Isolations- und Reinigungsprozesses ist die Natur instabil, die Enzymaktivität wird stark reduziert und die Ausbeute sinkt. Um die oben genannten Probleme zu überwinden, kann das Enzym fixiert werden. Die Eigenschaften des fixierten Enzyms sind stabiler, es kann die katalytische Effizienz des Enzyms verbessern und die Enzymreaktion ist leichter zu regulieren und zu steuern.

2. Behandlung von Abwasser aus der Umwelt

Mit der rasanten Entwicklung der Industrie werden immer mehr chemische und Druck- sowie Färbereiabwässer in die Umwelt eingeleitet, was zu einer gewissen Verschmutzung führt. Lange Zeit wurden zur Behandlung von Abwässern hauptsächlich physikalische und chemische Methoden eingesetzt. Die physikalische Methode zur Abwasserbehandlung ist langsam und hat einen langen Zyklus. Mit der vertieften Erforschung von Enzymen wird die biologische Behandlung von Abwasser möglich. Bilirubinoxidase und Laccase sind beide Polyphenoloxidasen und haben daher ähnliche Eigenschaften und Wirkungen.

Referenzen

1. Mosqueda, L.; et al. Der Lebenszyklus von Blutergüssen bei älteren Erwachsenen. Journal of the American Geriatrics Society. 2005, 53 (8): 1339-1343.
2. Macedo LJ.; et al. Bewertung von Elektronentransferreaktionen und Katalyse in Multikupfer-Oxidasen mit operando Röntgenabsorptionsspektroskopie. Nature Communications. 2020, 11 (1): 316.