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Auswirkung der Substratkonzentration auf die enzymatische Reaktion

Die Geschwindigkeit vieler chemischer Reaktionen steigt mit zunehmender Substratkonzentration. Bei einer irreversiblen Enzymreaktion mit einem einzelnen Substrat nimmt die Geschwindigkeit der Enzymreaktion mit steigender Substratkonzentration zu und nähert sich einem Maximalwert an.

Michaelis-Menten-Gleichung

Basierend auf der Sättigung des Substrats bei der enzymatischen Reaktion wurde von dem deutschen Biochemiker Leonor Michaelis und der kanadischen Ärztin Maud Menten die Theorie des „Zwischenprodukts“ aufgestellt: Das Enzym (E) bindet an das Substrat (S) und bildet ein instabiles Zwischenprodukt oder Komplex (ES), das anschließend das Produkt (P) und das freie Enzym (E) erzeugt.

Auswirkung der Substratkonzentration auf die enzymatische Reaktion

Die Beziehung zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration wurde durch diese Theorie abgeleitet, nämlich die Michaelis-Menten-Gleichung:
ν = d[P]/dt = Vmax[S]/(Km+[S])

Es handelt sich um eine Gleichung zur Untersuchung der grundlegenden Kinetik verschiedener Faktoren, die die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion beeinflussen. In der Gleichung steht v für die Reaktionsgeschwindigkeit und die Aktivität des Enzyms. [S] steht für die Substratkonzentration, Vmax bezeichnet die maximale Reaktionsgeschwindigkeit und Km ist die Michaelis-Konstante, Km= (k-1+k2) / k1. Der Wert der Michaelis-Konstanten entspricht der Substratkonzentration, bei der die Enzymreaktionsgeschwindigkeit die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit beträgt. Km ist eine charakteristische Konstante des Enzyms. Wenn die Geschwindigkeitskonstante k-1 viel größer ist als k2, ist Km nahe an der Dissoziationskonstanten des Komplexes (ES). Daher repräsentiert Km die Affinität des Enzyms zum Substrat. Ein hoher Km-Wert zeigt eine schwache Affinität zwischen E und S an, ein niedriger Km-Wert eine starke Affinität.

Sättigung des Substrats bei der enzymatischen Reaktion

Auswirkung der Substratkonzentration auf die enzymatische ReaktionAbbildung 1. Michaelis-Menten-Sättigungskurve für eine Enzymreaktion, die den Zusammenhang zwischen Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit zeigt.

Bei konstanter Enzymkonzentration ist die Beziehung zwischen unterschiedlicher Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit eine rechteckige Hyperbel. Bei niedriger Substratkonzentration ist der Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit proportional zum Anstieg der Substratkonzentration. Danach nimmt mit zunehmender Substratkonzentration der Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit allmählich ab. Schließlich, wenn die Substratkonzentration einen bestimmten Wert erreicht, erreicht die Reaktionsgeschwindigkeit ein Maximum und steigt mit weiterer Erhöhung der Substratkonzentration nicht mehr an.

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