Ferroxidasen sind in der biologischen Welt weit verbreitet, darunter eine Reihe von Reduktasen (wie Nukleotid-Reduktase, Nitrat-Reduktase, Nitrit-Reduktase usw.), Hydrogenase, Nitrogenase, Peroxidase (einschließlich Cytochrom-Peroxidase, Myeloperoxidase usw.), Oxidasen (einschließlich Cytochrom c, Oxidase usw.), Hydratasen usw. Die meisten davon sind Häm-Enzyme, und es gibt viele wichtige eisenhaltige Enzyme, die keine Häm-Enzyme sind. Eisenhaltige Enzyme sind am Elektronentransferprozess beteiligt. Eisen ist das Spurenelement, das der menschliche Körper am meisten benötigt. Der Großteil davon befindet sich in den roten Blutkörperchen in Form von Hämoglobin. Es ist ein Bestandteil der Körpermuskulatur und der Eisenenzyme. Die physiologischen Wirkungen von Eisen sind: Bildung von Häm, Vorbeugung von Anämie; Beteiligung an der Cytochrom-Synthese, Regulierung der Gewebeatmung und des Energiestoffwechsels; Aufrechterhaltung der Immunität und der Infektionsabwehr des Körpers. Hämoglobin ist der Hauptbestandteil der roten Blutkörperchen und für den Sauerstofftransport im gesamten Körper für den Stoffwechsel verantwortlich. Bei unzureichender Eisenzufuhr wird die Hämoglobinsynthese beeinträchtigt und es entsteht eine Anämie. Medizinisch wird dies als Eisenmangelanämie bezeichnet, eine häufige Erkrankung bei Kindern. Bei Säuglingen wird aufgrund des niedrigen Eisengehalts in der Muttermilch das während der Fetalperiode von der Mutter aufgenommene und im Körper gespeicherte Eisen etwa 6 Monate nach der Geburt verbraucht. Wird die Beikost nicht rechtzeitig zugeführt, beginnt das Baby etwa 6 Monate nach der Geburt Eisenmangel und damit verbundene Anämiesymptome zu entwickeln.

Cytochrom c

Der Cytochrom-Komplex oder Cyt c ist ein kleines Hämoglobin, das mit der lockeren inneren Membran der Mitochondrien assoziiert ist. Es gehört zur Cytochrom-c-Proteinfamilie und spielt eine wichtige Rolle bei der Apoptose. Im Gegensatz zu anderen Cytochromen ist Cytochrom c hoch wasserlöslich und ein essenzieller Bestandteil der Elektronentransportkette, der ein Elektron transportiert. Wenn sein Eisenatom zwischen der zweiwertigen und dreiwertigen Form wechselt, kann es oxidiert und reduziert werden, verbindet sich jedoch nicht mit Sauerstoff. Es überträgt Elektronen zwischen Komplex III (Coenzym Q-Cyt C-Reduktase) und IV (Cyt C-Oxidase). Beim Menschen wird Cytochrom c durch das CYCS-Gen codiert.

Abbildung 1. Dreidimensionale Struktur von Cytochrom c (grün).

Oxidasen

Oxidasen sind die Hauptenzyme in den Peroxidasen. Oxidasen machen etwa die Hälfte der gesamten Peroxidasen aus, darunter: Urate-Oxidase, D-Aminosäure-Oxidase, L-Aminosäure-Oxidase und L-α-Hydroxyacid-Oxidase usw.

Cytochrom P450

Cytochrom P450 (CYPs) ist eine Superfamilie von Enzymen, die Häm als Kofaktor enthalten und als Monooxygenase fungieren. Bei Säugetieren oxidieren diese Proteine Steroide, Fettsäuren und Xenobiotika, was wichtig für den Abbau verschiedener Verbindungen sowie für die Hormonbiosynthese und -abbau ist. Bei Pflanzen sind diese Proteine wichtig für die Biosynthese von Abwehrstoffen, Fettsäuren und Hormonen. CYP-Enzyme wurden in allen Reichen des Lebens gefunden: Tiere, Pflanzen, Pilze, Protozoen, Bakterien, Archaeen und sogar Viren. Allerdings existieren sie nicht überall. Zum Beispiel wurden sie in E. coli nicht gefunden. Es sind mehr als 50.000 verschiedene CYP-Proteine bekannt. Im Allgemeinen ist CYP eine terminale Oxidase in der Elektronentransportkette und wird weitgehend als P450-haltiges System klassifiziert. Der Begriff "P450" stammt von einem spektrophotometrischen Maximum bei der Absorptionswellenlänge (450 nm) eines Enzyms im reduzierten Zustand und in Komplex mit Kohlenmonoxid. Die meisten CYPs benötigen ein Protein-Chaperon, um ein oder mehrere Elektronen zu übertragen, um Eisen zu reduzieren (letztlich zu molekularem Sauerstoff).

Referenz

1. Gonzalez FJ.; et al. Menschliche Cytochrome P450: Evolution und cDNA-gesteuerte Expression. Environmental Health Perspectives. 1992, 98: 81-5.