Ferroxidasen sind in der biologischen Welt verbreitet, einschließlich einer Reihe von Reduktasen (wie Nukleotidreduktase, Nitratreduktase, Nitritreduktase usw.), Hydrogenase, Nitrogenase, Peroxidase (einschließlich Cytochrom-Peroxidase, Myeloperoxidase usw.), Oxidase (einschließlich Cytochrom c, Oxidase usw.), Hydratase usw. Die meisten davon sind Häm-Enzyme, und es gibt viele wichtige eisenhaltige Enzyme, die keine Häm-Enzyme sind; eisenhaltige Enzyme sind am Elektronentransferprozess beteiligt. Eisen ist das Spurenelement, das der menschliche Körper am meisten benötigt. Der größte Teil davon existiert in roten Blutkörperchen in Form von Hämoglobin. Es ist eines der Körpermuskeln und Eisenenzyme. Die physiologischen Wirkungen von Eisen sind: Bildung von Häm, Vorbeugung gegen Anämie; Teilnahme an der Cytochrom-Synthese, Regulierung der Gewebeatmung und des Energiestoffwechsels; Aufrechterhaltung der Immunität des Körpers und der Fähigkeit zur Bekämpfung von Infektionen. Hämoglobin ist der Hauptbestandteil der roten Blutkörperchen und verantwortlich für den Transport von Sauerstoff im gesamten Körper für den Stoffwechsel. Wenn die Eisenversorgung unzureichend ist, wird die Synthese von Hämoglobin beeinträchtigt und es kommt zu Anämie. Medizinisch wird dies als ernährungsbedingte Eisenmangelanämie bezeichnet, eine häufige Erkrankung bei Kindern. Bei Säuglingen wird aufgrund des niedrigen Eisenanteils in der Muttermilch das Eisen, das während der fetalen Phase von der Mutter erhalten und im Körper gespeichert wurde, etwa 6 Monate nach der Geburt verbraucht. Wenn nicht rechtzeitig Beikost hinzugefügt wird, beginnt das Baby etwa 6 Monate nach der Geburt, Symptome einer Eisenmangelanämie zu zeigen.

Cytochrom c

Cytochrom-Komplex oder Cyt c ist ein kleines Hämoglobin, das mit der lockeren inneren Membran der Mitochondrien assoziiert ist. Es gehört zur Familie der Cytochrom c-Proteine und spielt eine wichtige Rolle bei der Apoptose. Im Gegensatz zu anderen Cytochromen ist Cytochrom c hoch wasserlöslich und ein essentielles Element der Elektronentransportkette, die ein Elektron transportiert. Wenn sein Eisenatom zwischen zweiwertigem und dreiwertigem Eisen wechselt, kann es Oxidation und Reduktion durchlaufen, verbindet sich jedoch nicht mit Sauerstoff. Es überträgt Elektronen zwischen Komplex III (Coenzym Q-Cyt C-Reduktase) und IV (Cyt C-Oxidase). Bei Menschen wird Cytochrom c durch das CYCS-Gen kodiert.

Abbildung 1. Dreidimensionale Struktur von Cytochrom c (grün).

Oxidasen

Oxidasen sind die Hauptenzyme in Peroxidasen. Oxidasen machen etwa die Hälfte der gesamten Peroxidasen aus, einschließlich: Urataoxidase, D-Aminosäureoxidase, L-Aminosäureoxidase und L-α-Hydroxyäureoxidase usw.

Cytochrom P450

Cytochrom P450 (CYPs) ist eine Superfamilie von Enzymen, die Häm als Cofaktor enthalten und als Monooxygenasen fungieren. Bei Säugetieren oxidieren diese Proteine Steroide, Fettsäuren und Xenobiotika, die wichtig sind für die Beseitigung verschiedener Verbindungen sowie für die Synthese und den Abbau von Hormonen. Bei Pflanzen sind diese Proteine wichtig für die Biosynthese von Abwehrverbindungen, Fettsäuren und Hormonen. CYP-Enzyme wurden in allen Lebensreichen gefunden: Tiere, Pflanzen, Pilze, Protozoen, Bakterien, Archaeen und sogar Viren. Sie existieren jedoch nicht überall. Zum Beispiel wurden sie nicht in E. coli gefunden. Es sind mehr als 50.000 verschiedene CYP-Proteine bekannt. Im Allgemeinen ist CYP eine terminale Oxidase in der Elektronentransferkette und wird weitgehend als ein P450-haltiges System klassifiziert. Der Begriff "P450" stammt von einem spektrophotometrischen Peak bei der maximalen Absorptionswellenlänge (450 nm) eines Enzyms in reduziertem Zustand und komplexiert mit Kohlenmonoxid. Die meisten CYPs benötigen ein Protein-Chaperon, um ein oder mehrere Elektronen zu übertragen, um Eisen zu reduzieren (letztendlich zu molekularem Sauerstoff).

Referenz

1. Gonzalez FJ.; et al. Human cytochromes P450: evolution and cDNA-directed expression. Environmental Health Perspectives. 1992, 98: 81-5.