Hydrolase ist eine Klasse von hydrolytischen Enzymen, die häufig als biochemische Katalysatoren verwendet werden, um Wasser zu nutzen, um eine chemische Bindung zu brechen, um ein großes Molekül in zwei kleinere zu teilen. Hydrolasen sind entscheidend für den Körper, da sie große Moleküle in Fragmente zur Synthese verdauen, Abfallstoffe ausscheiden und Kohlenstoffquellen für die Energieproduktion bereitstellen, wobei viele Biopolymere in Monomere umgewandelt werden. Einige Hydrolasen könnten Energie freisetzen, wenn sie aktiv werden. Eine Reihe von Hydrolasen, insbesondere Proteasen, sind mit biologischen Membranen als periphere Membranproteine verbunden oder über eine einzelne transmembranäre Helix befestigt. Einige andere sind mehrspanne transmembranär. Die Namen der Hydrolasen werden systematisch als "Substrat-Hydrolase" gebildet, während die allgemein angenommenen Namen typischerweise in der Form von "Substratase" vorliegen.

In der Biochemie katalysiert eine Hydrolase die Hydrolyse einer chemischen Bindung wie die folgende Reaktion:

Abbildung 1. Hydrolyse-Reaktion, die von Hydrolase katalysiert wird.

Klassifikation

Hydrolasen gehören zur EC 3 im EC-Klassifikationssystem und können weiter in dreizehn Unterklassen eingeteilt werden, basierend auf den Bindungen, auf die sie wirken. EC 3.1 repräsentiert eine Art von Enzymen, die Esterbindungen brechen, die als Esterasen bezeichnet werden. Zu den häufigen Esterasen gehören Nukleosidasen, Phosphatasen, Proteasen und Lipasen, wobei Phosphatasen Phosphatgruppen von Molekülen abtrennen. Acetylcholinesterase ist ein potentes Neurotransmitter für die willkürliche Muskulatur und trägt als eines der entscheidendsten Esterasen zur Umwandlung des neuronalen Impulses in Essigsäure bei, nachdem es Acetylcholin in Cholin und Essigsäure abbaut. Einige gefährliche Toxine wie das Exotoxin und Saxitoxin könnten die Wirkung der Cholinesterase beeinträchtigen, und viele Nervengifte reagieren, indem sie die hydrolytische Effizienz der Cholinesterase behindern. Nukleosidasen sind in der Lage, die Bindungen von Nukleotiden zu hydrolysieren. Glyceride können von Lipasen hydrolysiert werden, die auch zur Zersetzung von Fetten, Lipoproteinen und anderen größeren Molekülen in kleinere Moleküle wie Fettsäuren beitragen, die für die Synthese und als Energiequelle verwendet werden. Hydrolasen in EC 3.2 wirken hauptsächlich auf Zucker wie DNA-Glykosylasen und Glykosid-Hydrolasen. Essigsäure ist zu einem nützlichen Zwischenprodukt für die Glykolyse geworden, die von Glykosidasen katalysiert wird, die Zuckermoleküle in Kohlenhydrate zerschneiden, und Peptidasen hydrolysieren Peptidbindungen. EC 3.3 umfasst Enzyme, die Etherbindungen zerstören. EC 3.4 umfasst Hydrolasen, die auf Peptidbindungen wirken, wie Proteasen und Peptidasen. Zum Beispiel könnte Acylpeptid-Hydrolase als Mitglied der Peptidase-Familie die acetylierte N-Terminus von Polypeptiden deacetylieren. Einige andere Arten von Hydrolasen umfassen Enzyme, die Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen, keine Peptidbindungen, Säureanhydride (Säureanhydrid-Hydrolasen, einschließlich Helikasen und GTPasen), Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen, Halogenidbindungen, Phosphor-Stickstoff-Bindungen, Schwefel-Stickstoff-Bindungen, Kohlenstoff-Phosphor-Bindungen, Schwefel-Schwefel-Bindungen und Kohlenstoff-Schwefel-Bindungen brechen, mit EC-Nummern, die sich von 3.5 bis 3.13 erstrecken.

Verschiedene Funktionen verschiedener Hydrolasen

Hydrolasen könnten an einer Vielzahl biologischer Prozesse teilnehmen, aufgrund ihrer Diversifizierung der Wirkungsposition. Die von Lactobacillus jensenii im menschlichen Darm exprimierte Hydrolase könnte die Leber stimulieren, Gallensalze abzusondern, die die Verdauung von Nahrung erleichtern. Es wurde vorgeschlagen, dass die Aktivität der Gallensalz-Hydrolase, die häufig unter den intestinalen Mikrobiota vorkommt, die hydrogelbildenden Potenzen bestimmter Gallensalze erhöhen könnte, deren Vorkommen unter physiologischen Bedingungen des menschlichen Darms als förderlich für die bakterielle Fähigkeit angesehen wird, den Magen-Darm-Trakt zu kolonisieren und ihre Überlebensrate in diesem spezifischen ökologischen Nischen zu erhöhen. Darüber hinaus können neue Informationen über die Aktivität der Gallensalz-Hydrolase in Bakterien nützlich sein, um lebende Mikroorganismen bewusster als Lebensmittelzusatzstoffe zu nutzen und dienen auch als Leitfaden bei der Entwicklung neuer Medikamente zur Prävention und Behandlung von gastrointestinalen Störungen. Acylpeptid-Hydrolase, die in menschlichen Erythrozyten gefunden wird, könnte potenziell als Biomarker für die Exposition gegenüber niedrigen Dosen von Organophosphoren bei Menschen betrachtet werden. Glykosid-Hydrolasen spielen einzigartige Rollen in verschiedenen biologischen Prozessen wie dem Metabolismus der Zellwand, der Biosynthese von Glykane, Signalgebung, Pflanzenschutz und der Mobilisierung von Speicherreserven. Es wurde festgestellt, dass ein einzelnes Rest in der Pflanzen-GH32, das Asp239 in AtcwINV1 entspricht, wichtig für die Stabilisierung von Saccharose im aktiven Zentrum zu sein scheint und unerlässlich für die Bestimmung der Spezifität des Saccharose-Donors ist. Die Leukotrien A₄ (LTA₄) Hydrolase könnte im letzten Schritt der Biosynthese von Leukotrien B₄ auf Epoxid wirken, das eine Rolle in einer Vielzahl von akuten und chronischen Entzündungskrankheiten spielt. LTA₄ Hydrolase als bifunktionales Zink-Metalloenzym ist ein bedeutendes Enzym im 5-Lipoxygenase-Weg und besitzt eine Peptid-spaltende Aktivität. Nukleosid-Hydrolase spielt eine zentrale Rolle im Purin-Rettungsweg und fungiert auch als primäres Ziel für die Erforschung von antiparasitären Medikamenten.

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