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Umfassende Technologiedaten

Makromoleküle Abbau

Macromolecules Degradation

Im Verdauungssystem von Tieren spielt das Enzym stets eine Hauptrolle bei der Aufnahme biomakromolekularer Nährstoffe. Große Moleküle können durch Enzyme in kleine Fragmente zerlegt werden, die dann vom menschlichen Körper leicht aufgenommen werden können. Viele Nährstoffe liegen in Form großer Moleküle wie Zucker, Proteine und Fette vor, die vom menschlichen Körper nicht leicht aufgenommen werden können. Daher müssen diese Bestandteile vor der Aufnahme durch den Darm von Enzymen in kleinere Stücke zerlegt werden; dieser Prozess wird Katabolismus genannt. Nach der Aufnahme werden diese kleinen Moleküle als Bausteine für die Erneuerung des Körpers durch Gewebereparatur, Regeneration und Wachstum verwendet; dieser Prozess wird Anabolismus genannt. Verschiedene Nahrungsbestandteile können durch unterschiedliche Enzyme verdaut werden.

Hauptsächlich sind vier Enzyme erforderlich, die im Katabolismus und Anabolismus eingesetzt werden, wie Amylasen und Proteasen, die Stärke bzw. Proteine abbauen. Bei Wiederkäuern mit pflanzenfressender Ernährung produzieren Mikroorganismen im Darm Cellulase, um die Zellulose-Zellwände der Pflanzenfasern zu zersetzen. Lipasen als Unterklasse der Esterasen spielen eine wesentliche Rolle bei der Verdauung von Nahrungsfetten.

Amylase

Amylase, die im Speichel von Menschen und einigen anderen Säugetieren vorkommt, katalysiert die Hydrolyse von Stärke zu Zucker und leitet so den chemischen Verdauungsprozess ein. Lebensmittel, die reich an Stärke, aber arm an Zucker sind, wie Reis und Kartoffeln, können beim Kauen leicht süß schmecken, da Amylase einen Teil der Stärke in Zucker abbauen kann. Die Bauchspeicheldrüse und die Speicheldrüse können Amylase dazu anregen, Nahrungsstärke in Disaccharide und Trisaccharide zu hydrolysieren, die anschließend in Glukose umgewandelt werden, um dem Körper Energie zu liefern. Amylasen werden auch von Pflanzen und einigen Bakterien produziert. Alle Amylasen gehören zu den Glycosidhydrolasen und wirken auf α-1,4-glykosidische Bindungen.

Amylasen sind wichtig bei der Fermentation stärkehaltiger Materialien zur Herstellung von Bier und Spirituosen, indem sie Zucker produzieren, die zu Beginn der Fermentation vorhanden sind. Die Aktivität der Amylase kann durch verschiedene Temperaturen optimiert werden, was zu unterschiedlichen Mischungen aus vergärbaren und nicht vergärbaren Zuckern führt. In der Brotbackindustrie werden Amylasen eingesetzt, um komplexe Zucker in Einfachzucker zu zerlegen, die dann von Hefe in die Abfallprodukte Alkohol und CO2 umgewandelt werden, wodurch Geschmack und Lockerheit des Brotes entstehen. Moderne Backtechniken haben Amylasen in Form von Malzgerste in Backmittel integriert, was die Methode effizienter und praktischer für den kommerziellen Einsatz macht. Amylase ist als Zutat auf kommerziell verpacktem Mehl registriert, während Bäcker, die ständig Amylase-angereichertem Mehl ausgesetzt sind, ein höheres Risiko für die Entwicklung von Dermatitis oder beruflichem Asthma haben. Bacilläre Amylase wird auch Wasch- und Geschirrspülmitteln zugesetzt, um Stärke von Stoffen und Geschirr zu lösen.

Cellulase

Cellulase wird hauptsächlich von Pilzen, Bakterien und Protozoen produziert, um Zellulose und einige verwandte Polysaccharide durch einen Prozess der Zellulolyse in Monosaccharide, kürzere Polysaccharide oder Oligosaccharide zu zersetzen. Cellulase kann auch jede natürlich vorkommende Mischung oder ein Komplex verschiedener Enzyme bezeichnen, die zellulosische Materialien nacheinander oder synergistisch abbauen. Der Abbau von Zellulose hat erhebliche wirtschaftliche Bedeutung, da er einen Hauptbestandteil von Pflanzen mit vielversprechenden Werten für den Verbrauch und die Anwendung in chemischen Reaktionen darstellt. Die Spaltung der 1,4-β-D-glykosidischen Bindungen in Zellulose, Hemizellulose, Lichenin und Getreide-β-D-Glucanen ist an dieser Hydrolyse beteiligt, die im Vergleich zum Abbau anderer Polysaccharide relativ schwierig ist. Die meisten Säugetiere haben nur eine sehr begrenzte Fähigkeit, Nahrungsfasern selbst zu verdauen, da ihnen Cellulasen fehlen. Symbiotische Bakterien in vielen pflanzenfressenden Tieren und Enddarmfermentierern können Cellulasen produzieren, die auch von einigen wenigen Tierarten wie Termiten und Schnecken gewonnen werden können.

Cellulase wird in der kommerziellen Lebensmittelverarbeitung bei Kaffee eingesetzt, indem während des Trocknens der Bohnen Zellulose hydrolysiert wird. Darüber hinaus finden Cellulasen auch in der Textilindustrie, in Waschmitteln und in der Papierindustrie für verschiedene Zwecke Anwendung. Sie werden sogar in pharmazeutischen Anwendungen als Behandlung von Phytobezoaren, einer Form von Zellulosebezoar im menschlichen Magen, eingesetzt. Cellulase ist an der Fermentation von Biomasse zu Biokraftstoffen beteiligt, was sich derzeit jedoch noch im experimentellen Stadium befindet, und ist auch wirksam beim Aufbrechen polymikrobieller bakterieller Biofilme, indem sie die β(1-4)-glykosidischen Bindungen innerhalb der Matrix-Exopolysaccharide der extrazellulären polymeren Substanz spaltet.

Protease

Proteasen, die in allen Organismen von Prokaryoten über Eukaryoten bis hin zu Viren weit verbreitet sind, führen den Proteinabbau durch Hydrolyse von Peptidbindungen durch. Verschiedene Arten von Proteasen können dieselbe Reaktion über völlig unterschiedliche katalytische Mechanismen durchführen und sind an einer Vielzahl physiologischer Reaktionen beteiligt, die von der einfachen Verdauung von Nahrungsproteinen bis zu hochregulierten Kaskaden reichen. Proteolyse ist ein so vielseitiger Prozess, dass eine breite Palette von Substraten hydrolysiert werden kann. Dies ist der Fall beim Verdauungsenzym Trypsin, das in der Lage ist, eine Vielzahl von aufgenommenen Proteinen in kleinere Peptidfragmente zu spalten. Allerdings haben vielseitige Proteasen eine Spezifität für Reste, indem sie typischerweise an eine bestimmte Aminosäure des Substrats binden. Einige Proteasen mit strikter Selektivität bauen nur Substrate mit einer bestimmten Sequenz ab, was für die Blutgerinnung und die virale Polyproteinverarbeitung unerlässlich ist, um präzise Spaltungsereignisse zu erreichen. Die Aktivität von Proteasen kann eine destruktive Veränderung sein, indem sie die Funktion eines Proteins aufheben oder es in die entsprechenden Hauptbestandteile zerlegen, eine Aktivierung der Funktion oder ein Signal in einem Signalweg. Es ist bemerkenswert, dass Proteasen, die selbst Proteine sind, von anderen Proteasen, manchmal derselben Art, gespalten werden können, was als Technik zur Regulierung der Proteaseaktivität dient.

Lipase

Lipasen katalysieren die Hydrolyse von Fetten oder Lipiden und nehmen in den meisten Lebewesen eine unverzichtbare Rolle bei der Verdauung, dem Transport und der Verarbeitung von Nahrungsfetten ein. Die meisten Lipasen haben eine spezifische Wirkungsstelle am Glycerinrückgrat eines Lipidsubstrats. Zum Beispiel kann die menschliche Pankreaslipase, das wichtigste Enzym beim Abbau von Nahrungsfetten im menschlichen Verdauungssystem, Triglyceridsubstrate in aufgenommenen Ölen in Monoglyceride und zwei Fettsäuren umwandeln. Während einer Infektion werden Lipasen von pathogenen Organismen exprimiert und ausgeschieden. Besonders eine große Anzahl verschiedener Lipasen, die möglicherweise eine breite lipolytische Aktivität aufweisen, findet sich in Candida albicans und trägt möglicherweise zur Persistenz und Virulenz von C. albicans im menschlichen Gewebe bei.

Lipasen werden seit langem in menschlichen Anwendungen wie der Joghurt- und Käsefermentation eingesetzt und werden auch als kostengünstige und vielseitige Katalysatoren genutzt, um Lipide in moderneren Anwendungen wie Backen, Waschmitteln und sogar als Biokatalysatoren in innovativen Energiestrategien zur Umwandlung von Pflanzenöl in Kraftstoff abzubauen. Hochaktive Lipase kann als Ersatz für traditionelle Katalysatoren bei der Verarbeitung von Biodiesel mit hoher Energieeffizienz, Umweltvorteilen und Sicherheit dienen. Insbesondere kann die von den Hauptzellen des Magens sezernierte gastrische Lipase den Rückgang der Pankreaslipaseproduktion bei Pankreasfunktionsstörungen teilweise ausgleichen und dem Körper zusätzliche Möglichkeiten zur Verdauung von Lipiden bieten.