Im Verdauungssystem von Tieren spielen Enzyme eine zentrale Rolle bei der Verwertung biomakromolekularer Nährstoffe. Große Moleküle können durch Enzyme in kleine Fragmente zerlegt werden, die anschließend vom menschlichen Körper leichter resorbiert werden können. Viele Nährstoffbestandteile liegen in Form großer Moleküle wie Kohlenhydrate, Proteine und Fette vor, die vom menschlichen Körper nicht ohne Weiteres aufgenommen werden können. Daher müssen diese Bestandteile vor der intestinalen Resorption enzymatisch in kleinere Einheiten gespalten werden; dieser Prozess wird als Katabolismus bezeichnet. Nach der Resorption dienen diese kleinen Moleküle als Bausteine zur Erneuerung des Körpers durch Gewebereparatur, Regeneration und Wachstum; dieser Prozess wird als Anabolismus bezeichnet. Unterschiedliche Nahrungsbestandteile werden durch unterschiedliche Enzyme verdaut.

Im Wesentlichen werden vier Enzymklassen im Katabolismus und Anabolismus eingesetzt, darunter Amylasen und Proteasen, die Stärke bzw. Proteine abbauen. Bei Wiederkäuern mit herbivorer Ernährung produzieren Mikroorganismen im Darm Cellulasen, um die cellulosehaltigen Zellwände pflanzlicher Fasern zu zersetzen. Lipasen als Unterklasse der Esterasen übernehmen essenzielle Funktionen bei der Verdauung von Nahrungsfetten.

Cellulase

Cellulase wird hauptsächlich von Pilzen, Bakterien und Protozoen produziert, um Cellulose und verwandte Polysaccharide im Rahmen der Cellulolyse in Monosaccharide, kürzere Polysaccharide oder Oligosaccharide zu zerlegen. Der Begriff Cellulase kann auch für jede natürlich vorkommende Mischung bzw. jeden Komplex verschiedener Enzyme stehen, die cellulosische Materialien sequenziell oder synergistisch abbauen. Der Abbau von Cellulose ist von erheblicher wirtschaftlicher Bedeutung, da er einem Hauptbestandteil von Pflanzen einen hohen Nutz- und Anwendungswert sowie Relevanz für chemische Reaktionen verleiht. Bei dieser Hydrolyse, die im Vergleich zum Abbau anderer Polysaccharide relativ schwierig ist, werden 1,4-β-D-glykosidische Bindungen in Cellulose, Hemicellulose, Lichenin und Getreide-β-D-Glucanen gespalten. Die meisten Säugetiere besitzen aufgrund des Mangels an Cellulasen nur eine sehr begrenzte Fähigkeit, Nahrungsfasern eigenständig zu verdauen. Symbiotische Bakterien in vielen Pflanzenfressern und Enddarmfermentierern können Cellulasen produzieren; Cellulasen kommen zudem bei wenigen Tierarten vor, etwa bei Termiten und Schnecken.

Cellulase wird in der kommerziellen Lebensmittelverarbeitung, z. B. bei Kaffee, eingesetzt, indem sie während der Trocknung der Bohnen Cellulose hydrolysiert. Darüber hinaus finden Cellulasen Anwendungen in der Textilindustrie, in Waschmitteln sowie in der Papierindustrie für unterschiedliche Zwecke. Sie werden auch in pharmazeutischen Anwendungen als Behandlung von Phytobezoaren eingesetzt, einer Form von Cellulosebezoaren im menschlichen Magen. Cellulase ist an der Fermentation von Biomasse zu Biokraftstoffen beteiligt, die sich derzeit noch in einem vergleichsweise experimentellen Stadium befindet, und kann zudem polymikrobielle bakterielle Biofilme wirksam stören, indem sie die β(1-4)-glykosidischen Bindungen innerhalb der Matrix-Exopolysaccharide der extrazellulären polymeren Substanz spaltet.

Protease

Proteasen, die in allen Organismen – von Prokaryoten über Eukaryoten bis hin zu Viren – weit verbreitet sind, vermitteln den Proteinkatabolismus durch Hydrolyse von Peptidbindungen. Unterschiedliche Proteasetypen können dieselbe Reaktion über vollständig verschiedene katalytische Mechanismen durchführen und sind an zahlreichen physiologischen Prozessen beteiligt, die von der einfachen Verdauung von Nahrungsproteinen bis hin zu hochregulierten Kaskaden reichen. Die Proteolyse ist ein sehr breit wirksamer Prozess, sodass ein großes Spektrum an Substraten hydrolysiert werden kann. Dies gilt beispielsweise für das Verdauungsenzym Trypsin, das eine Vielzahl aufgenommener Proteine in kleinere Peptidfragmente spalten kann. Dennoch weisen breit wirksame Proteasen eine Restspezifität auf, indem sie typischerweise an eine bestimmte Aminosäure im Substrat binden. Einige Proteasen mit strenger Selektivität spalten nur Substrate mit einer bestimmten Sequenz; sie sind für die Blutgerinnung und die Prozessierung viraler Polyproteine essenziell, um präzise Spaltungsereignisse zu gewährleisten. Die Aktivität von Proteasen kann eine destruktive Veränderung darstellen, indem sie die Funktion eines Proteins aufhebt oder es in seine wesentlichen Bestandteile zerlegt; sie kann aber auch eine Funktionsaktivierung oder ein Signal in einem Signalweg sein. Hervorzuheben ist, dass Proteasen selbst Proteine sind und durch andere Proteasen – mitunter derselben Klasse – gespalten werden können, was als Mechanismus zur Regulation der Proteaseaktivität dient.

Lipase

Lipasen katalysieren die Hydrolyse von Fetten bzw. Lipiden und übernehmen in den meisten lebenden Organismen unverzichtbare Funktionen bei Verdauung, Transport und Verarbeitung von Nahrungsfetten. Die meisten Lipasen besitzen eine spezifische Angriffsstelle am Glycerinrückgrat eines Lipidsubstrats. So kann beispielsweise die humane Pankreaslipase – das wichtigste Enzym für den Abbau von Nahrungsfetten im menschlichen Verdauungssystem – Triglyceride aus aufgenommenen Ölen in Monoglyceride und zwei Fettsäuren umwandeln. Während einer Infektion werden Lipasen von pathogenen Organismen exprimiert und sezerniert. Insbesondere findet sich eine große Anzahl unterschiedlicher Lipasen, die möglicherweise eine breite lipolytische Aktivität aufweisen, in Candida albicans und kann zur Persistenz und Virulenz von C. albicans im menschlichen Gewebe beitragen.

Lipasen werden seit Langem in menschlichen Anwendungen genutzt, die bis zur Fermentation von Joghurt und Käse zurückreichen, und werden zudem als kostengünstige und vielseitige Katalysatoren eingesetzt, um Lipide in moderneren Anwendungen wie Backprozessen, Waschmitteln und sogar als Biokatalysatoren in innovativen Energiestrategien zur Umwandlung von Pflanzenöl in Kraftstoff abzubauen. Hochaktive Lipase kann als Ersatz für traditionelle Katalysatoren bei der energieintensiven Biodieselherstellung eingesetzt werden und bietet Vorteile hinsichtlich Umweltverträglichkeit und Sicherheit. Insbesondere kann die von den Hauptzellen des Magens sezernierte Magenlipase den Rückgang der Pankreaslipaseproduktion bei Pankreasfunktionsstörungen teilweise kompensieren und dem Körper zusätzliche Möglichkeiten zur Lipidverdauung bereitstellen.