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Makromoleküle Abbau

Makromoleküle Abbau

In den Verdauungssystemen von Tieren spielt das Enzym immer eine Hauptrolle bei der Assimilation von biomakromolekularen Nährstoffen. Große Moleküle können von Enzymen in kleine Fragmente zerlegt werden, die dann leicht vom menschlichen Körper aufgenommen werden können. Viele Nährstoffe liegen in Form von großen Molekülen wie Zucker, Proteinen und Fetten vor, die vom menschlichen Körper nicht leicht aufgenommen werden können. Daher müssen diese Zutaten von Enzymen in kleinere Stücke zerlegt werden, bevor sie von den Därmen aufgenommen werden, und dieser Prozess wird Katabolismus genannt. Nach der Aufnahme werden diese kleinen Moleküle als Bausteine verwendet, um den Körper durch Gewebereparatur, Regeneration und Wachstum zu erneuern, und dieser Prozess wird Anabolismus genannt. Verschiedene Nahrungsstoffe können von verschiedenen Enzymen verdaut werden.

Es sind hauptsächlich vier Enzyme erforderlich, die im Katabolismus und Anabolismus eingesetzt werden, wie Amylasen und Proteasen, die Stärke bzw. Proteine abbauen. Bei Wiederkäuern, die herbivor leben, produzieren Mikroorganismen im Darm Cellulase, um die Zellulosezellwände von Pflanzenfasern zu zersetzen. Lipasen als Unterklasse der Esterasen spielen eine wesentliche Rolle bei der Verdauung von diätetischen Lipiden.

Amylase

Amylase, die im Speichel von Menschen und einigen anderen Säugetieren vorhanden ist, katalysiert die Hydrolyse von Stärke in Zucker, um den chemischen Verdauungsprozess einzuleiten. Lebensmittel, die reich an Stärke, aber arm an Zucker sind, wie Reis und Kartoffeln, können beim Kauen leicht süß schmecken, da Amylase einen Teil ihrer Stärke in Zucker abbauen kann. Die Bauchspeicheldrüse und die Speicheldrüse können Amylase freisetzen, um diätetische Stärke in Disaccharide und Trisaccharide zu hydrolysieren, die dann in Glukose umgewandelt werden, um dem Körper Energie zu liefern. Amylasen werden auch von Pflanzen und einigen Bakterien produziert. Alle Amylasen gehören zu den Glycosid-Hydrolasen, die an α-1,4-glycosidischen Bindungen wirken.

Amylasen sind wichtig bei der Fermentation von stärkehaltigen Materialien zur Herstellung von Bier und Spirituosen, indem sie Zucker produzieren, die zu Beginn der Fermentation vorhanden sind, und die Aktivität der Amylase kann durch verschiedene Temperaturen optimiert werden, was zu verschiedenen Mischungen von fermentierbaren und nicht fermentierbaren Zuckern führt. In der Brotbackindustrie werden Amylasen eingesetzt, um komplexe Zucker in einfache Zucker abzubauen, die dann von Hefe in die Abfallprodukte Alkohol und CO2 umgewandelt werden, wodurch Geschmack verliehen und das Brot aufgebläht wird. Moderne Brotbacktechniken haben Amylasen in Form von gemälzter Gerste in Brotverbesserer integriert, was die Methode effizienter und praktischer für den kommerziellen Einsatz macht. Amylase wurde als Zutat in kommerziell verpacktem Mehl registriert, während Bäcker, die ständig dem amylase-reichen Mehl ausgesetzt sind, ein höheres Risiko haben, Dermatitis oder berufsbedingtes Asthma zu entwickeln. Bacilläre Amylase wird auch in Waschmitteln für Kleidung und Geschirrspüler hinzugefügt, um Stärken von Stoffen und Geschirr zu lösen.

Cellulase

Cellulase wird hauptsächlich von Pilzen, Bakterien und Protozoen produziert, um Zellulose und einige verwandte Polysaccharide in Monosaccharide, kürzere Polysaccharide oder Oligosaccharide durch einen Prozess der Cellulolyse abzubauen. Cellulase kann auch jede natürlich vorkommende Mischung oder einen Komplex verschiedener Enzyme darstellen, die seriell oder synergistisch zellulosische Materialien abbauen. Der Abbau von Zellulose hat erhebliche wirtschaftliche Bedeutung, da er einen Hauptbestandteil von Pflanzen darstellt, der vielversprechende Werte für den Verbrauch und die Anwendung in chemischen Reaktionen bietet. Der Bruch der 1,4-β-D-glycosidischen Bindungen in Zellulose, Hemicellulose, Lichenin und Getreide-β-D-Glucanen ist an dieser Hydrolyse beteiligt, die im Vergleich zum Abbau anderer Polysaccharide relativ schwierig ist. Die meisten Säugetiere haben nur sehr begrenzte Fähigkeiten, diätetische Fasern selbst zu verdauen, da es an Cellulasen mangelt. Symbiotische Bakterien in vielen herbivoren Tieren und Hinterdarmfermentern können Cellulasen produzieren, die auch von einigen Tierarten wie Termiten und Schnecken gewonnen werden können.

Cellulase wird in der kommerziellen Lebensmittelverarbeitung in Kaffee eingesetzt, indem sie Zellulose während des Trocknens der Bohnen hydrolysiert. Darüber hinaus können Cellulasen auch in der Textilindustrie, in Waschmitteln und in der Papierindustrie für verschiedene Zwecke beobachtet werden. Sie sind sogar in pharmazeutischen Anwendungen als Behandlung für Phytobezoare, eine Form von Zellulosebezoaren, die im menschlichen Magen vorkommen, beteiligt. Cellulase spielt eine Rolle bei der Fermentation von Biomasse zu Biokraftstoffen, die derzeit noch in einem relativ experimentellen Stadium ist, und ist auch effizient beim Stören polymikrobieller bakterieller Biofilme, indem sie die β(1-4) glycosidischen Bindungen innerhalb der Matrix der exopolymerischen Substanzen aufbricht.

Protease

Proteasen, die in allen Organismen weit verbreitet sind, von Prokaryoten über Eukaryoten bis hin zu Viren, führen den Proteinabbau durch Hydrolyse von Peptidbindungen durch. Verschiedene Arten von Proteasen können die gleiche Reaktion über völlig unterschiedliche katalytische Mechanismen durchführen und sind an einer Vielzahl von physiologischen Reaktionen beteiligt, die von der einfachen Verdauung von Nahrungsproteinen bis hin zu hochregulierten Kaskaden reichen. Die Proteolyse ist ein so promiscuöser Prozess, dass eine breite Palette von Substraten hydrolysiert werden kann. Dies ist der Fall für das Verdauungsenzym Trypsin, das in der Lage ist, eine Vielzahl von aufgenommenen Proteinen in kleinere Peptidfragmente zu spalten. Promiscuöse Proteasen haben jedoch eine Spezifität für Reste, indem sie typischerweise an eine bestimmte Aminosäure auf dem Substrat binden. Einige Proteasen mit strenger Selektivität bauen nur Substrate mit einer bestimmten Sequenz ab, die für die Blutgerinnung und die Verarbeitung von viralen Polyproteinen von entscheidender Bedeutung sind, um präzise Spaltungsevents zu erreichen. Die Aktivität von Proteasen kann eine destruktive Veränderung sein, indem sie die Funktion des Proteins aufheben oder es in die entsprechenden Hauptbestandteile verdauen, eine Aktivierung der Funktion oder ein Signal in einem Signalweg. Es ist bemerkenswert, dass Proteasen, die selbst Proteine sind, von anderen Proteasen, manchmal derselben Art, geschnitten werden können, was als Technik zur Regulierung der Proteaseaktivität fungiert.

Lipase

Lipasen katalysieren die Hydrolyse von Fetten oder Lipiden und spielen unverzichtbare Rollen bei der Verdauung, dem Transport und der Verarbeitung von diätetischen Lipiden in den meisten lebenden Organismen. Die meisten Lipasen haben eine spezifische Aktionsstelle auf dem Glycerol-Rückgrat eines Lipid-Substrats. Zum Beispiel kann die menschliche Pankreaslipase, das Hauptenzym, das diätetische Fette im menschlichen Verdauungssystem abbaut, Triglycerid-Substrate in den aufgenommenen Ölen in Monoglyceride und zwei Fettsäuren umwandeln. Während einer Infektion werden Lipasen von pathogenen Organismen exprimiert und sekretiert. Insbesondere werden eine große Anzahl verschiedener Lipasen, die möglicherweise eine breite lipolytische Aktivität aufweisen, in Candida albicans gefunden und tragen zur Persistenz und Virulenz von C. albicans im menschlichen Gewebe bei.

Lipasen haben lange für menschliche Praktiken gedient, die so alt sind wie die Fermentation von Joghurt und Käse, und werden auch als kostengünstige und vielseitige Katalysatoren genutzt, um Lipide in moderneren Anwendungen wie Backen, Waschmitteln und sogar als Biokatalysatoren in innovativen Energiestrategien zur Umwandlung von Pflanzenöl in Kraftstoff abzubauen. Hochaktive Lipase kann als Ersatz für traditionelle Katalysatoren bei der Verarbeitung von Biodiesel mit hoher Energieintensität, Umweltvorteilen und Sicherheit dienen. Insbesondere kann die von den Hauptzellen des Magens sekretierte Gastriclipase teilweise den Rückgang der Produktion von Pankreaslipase, der mit einer Pankreasdysfunktion verbunden ist, ausgleichen und dem Körper zusätzliche Mittel zur Verdauung von Lipiden bieten.