Oxidoreduktasen bestehen aus einer großen Klasse von Enzymen, die den Transfer von Elektronen von einem Elektronendonor (Reduktionsmittel) auf ein Elektronenakzeptor-Molekül (Oxidationsmittel) katalysieren, wobei in der Regel Nicotinamidadenindinukleotidphosphat (NADP) oder Nicotinamidadenindinukleotid (NAD) als Cofaktoren verwendet werden. Da so viele chemische und biochemische Umwandlungen Oxidations-/Reduktionsprozesse umfassen, ist es seit langem ein wichtiges Ziel in der Biotechnologie, praktische biokatalytische Anwendungen von Oxidoreduktasen zu entwickeln. In den letzten Jahren wurden bedeutende Durchbrüche bei der Entwicklung von oxidoreduktasebasierten Diagnosetests und verbesserten Biosensoren sowie beim Design innovativer Systeme zur Regeneration essentieller Coenzyme erzielt. Die Forschung zum Bau von Bioreaktoren für den Abbau von Schadstoffen und die Biomasseverarbeitung sowie die Entwicklung von oxidoreduktasebasierten Ansätzen zur Synthese von Polymeren und funktionalisierten organischen Substraten hat große Fortschritte gemacht. Die korrekten Namen der Oxidoreduktasen haben die Form „Donor:Akzeptor-Oxidoreduktase“; in den meisten Fällen ist jedoch „Donor-Dehydrogenase“ viel gebräuchlicher. Trivialnamen erscheinen manchmal auch als „Akzeptor-Reduktase“, wie z. B. NAD⁺-Reduktase. „Donor-Oxidase“ ist ein Sonderfall, wenn O₂ als Akzeptor dient.

Klassifikation

Oxidoreduktasen können entweder Oxidasen oder Dehydrogenasen sein. Oxidasen sind in der Regel beteiligt, wenn molekularer Sauerstoff als Akzeptor für Wasserstoff oder Elektronen fungiert. Dehydrogenasen hingegen wirken, indem sie ein Substrat oxidieren und Wasserstoff auf einen Akzeptor übertragen, der entweder NAD/NADP oder ein Flavinenzym ist. Peroxidasen, Hydroxylasen, Oxygenasen und Reduktasen gehören ebenfalls zu den Oxidoreduktasen. Peroxidasen befinden sich in Peroxisomen und können die Reduktion von Wasserstoffperoxid katalysieren. Hydroxylasen übertragen Hydroxylgruppen auf ihre Substrate. Oxygenasen können Sauerstoff aus molekularem Sauerstoff in organische Substrate einbauen. In den meisten Fällen können Reduktasen wie Oxidasen wirken, katalysieren jedoch Reduktionen.

Oxidoreduktasen werden als EC 1 in der EC-Nummern-Klassifikation der Enzyme eingeordnet und können weiter in 22 Unterklassen klassifiziert werden.

Reaktionen

Die katalysierten Reaktionen ähneln der folgenden Reaktion in Abbildung 1, wobei A das Reduktionsmittel und B das Oxidationsmittel ist. In biochemischen Reaktionen sind die Redoxreaktionen manchmal schwieriger zu beobachten, wie bei dieser Reaktion aus der Glykolyse: Pi + Glycerinaldehyd-3-phosphat + NAD⁺ → NADH + H⁺ + 1,3-Bisphosphoglycerat, wobei NAD⁺ das Oxidationsmittel (Elektronenakzeptor) ist und Glycerinaldehyd-3-phosphat als Reduktionsmittel (Elektronendonor) fungiert.

Abbildung 1. Redoxreaktion.

Funktionen

Oxidoreduktase-Enzyme spielen eine bedeutende Rolle sowohl im aeroben als auch im anaeroben Stoffwechsel. Sie finden sich in biologischen Prozessen wie Glykolyse, Citratzyklus (TCA-Zyklus), oxidativer Phosphorylierung und Aminosäurestoffwechsel. In der Glykolyse beschleunigt das Enzym Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase die Reduktion von NAD⁺ zu NADH. Die Re-Oxidation des gebildeten NADH zu NAD⁺ erfolgt jedoch im Weg der oxidativen Phosphorylierung, um den Redoxzustand der Zelle aufrechtzuerhalten. Weitere NADH-Moleküle werden im Citratzyklus gebildet. Das Glykolyseprodukt Pyruvat nimmt in Form von Acetyl-CoA am Citratzyklus teil. Während der anaeroben Glykolyse erfolgt die Oxidation von NADH durch die Reduktion von Pyruvat zu Laktat, das dann in Muskel- und Leberzellen wieder zu Pyruvat oxidiert wird. Darüber hinaus wird das Pyruvat im Citratzyklus weiter oxidiert. Alle zwanzig Aminosäuren, mit Ausnahme von Leucin und Lysin, können zu Zwischenprodukten des Citratzyklus abgebaut werden, was es ermöglicht, die Kohlenstoffgerüste der Aminosäuren in Oxalacetat und anschließend in Pyruvat umzuwandeln. Der gluconeogenetische Weg kann dann das gebildete Pyruvat nutzen.

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Oxidoreduktasen