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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Native Arthrobacter sp. Tyraminoxidase

Katalog-Nr.
DIA-158
Beschreibung
Aminoxidasen (AO) sind Enzyme, die die Oxidation einer Vielzahl von biogenen Aminen katalysieren, einschließlich vieler Neurotransmitter, Histamin und xenobiotischer Amine. Es gibt zwei Klassen von Aminoxidasen: flavinhaltige (EC 1.4.3.4) und kupferhaltige (EC 1.4.3.6). Kupferhaltige AO wirken als disulfidverknüpftes Homodimer. Sie katalysieren die Oxidation von primären Aminen zu Aldehyden, mit der anschließenden Freisetzung von Ammoniak und Wasserstoffperoxid, was ein Kupferion pro Untereinheit und Topaquinon als Cofaktor erfordert: RCH2NH2 + H2O + O2 ↔ RCHO + NH3 + H2O2. Die 3 Substrate dieses Enzyms sind primäre Amine (RCH2NH2), H2O und O2, während seine 3 Produkte RCHO, NH3 und H2O2 sind.
Abkürz.
Tyramin-Oxidase (Arthrobacter sp.)
Quelle
Arthrobacter sp.
Anwendungen
Nützlich für die enzymatische Bestimmung von Leucin-Aminopeptidase
Aussehen
Weißes bis hellbraunes Pulver
Produktübersicht
Native Tyraminoxidase (EC 1.4.3.4) wurde aus Arthrobacter sp. gereinigt.
Form
Gefriergetrocknetes Pulver
EC-Nummer
EC 1.4.3.6
Aktivität
> 3 U/mg
CAS-Nr.
9001-53-0
pH-Stabilität
6.0-8.0 (37°C, 60 Minuten)
Optimaler pH-Wert
7
Thermische Stabilität
Stabil bei 45°C und darunter (pH 7,5, 5 Minuten)
Lagerung
In dicht verschlossenen Behältern, trocken, lichtgeschützt, bei -20°C lagern.
Synonyme
Tyramin-Oxidase; TOD; EC 1.4.3.6

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