Superoxiddismutase aus Rind, rekombinant

Anfrage

Katalog-Nr.

NATE-0681

Beschreibung

Superoxiddismutase (SOD) katalysiert die Dismutation von Superoxidradikalen zu Wasserstoffperoxid und molekularem Sauerstoff. SOD spielt eine entscheidende Rolle im Schutz der Zellen vor den toxischen Wirkungen von Sauerstoffradikalen. SOD konkurriert mit Stickstoffmonoxid (NO) um das Superoxid-Anion (das mit NO reagiert, um Peroxynitrit zu bilden), wodurch SOD die Aktivität von NO fördert. Es wurde auch gezeigt, dass SOD die Apoptose in kultivierten Ratten-Eierstöcken, neuronalen Zelllinien und transgenen Mäusen unterdrückt, indem es die Umwandlung von NO in Peroxynitrat, einen Induktor der Apoptose, verhindert.

Abkürz.

SOD, rekombinant (Rind)

Alias

SOD; SODF; SOD-1

Quelle

E. coli

Spezies

Rind

Anwendungen

Superoxiddismutase wurde in einer Studie verwendet, um zu untersuchen, wo Lipoproteine den L-Arginin-Stickstoffmonoxid-Weg beeinflussen können. Superoxiddismutase wurde auch in einer Studie verwendet, um die massenspektrometrischen Beweise für die durch Carbonatanion-Radikale induzierte posttranslationale Modifikation von Tryptophan zu Kynurenin in menschlicher Cu, Zn-Superoxiddismutase zu untersuchen. Das Produkt wurde verwendet, um einen SOD-Test zu entwickeln. Dieser Test verwendete die dismutasevermittelte Hemmung der NADH-abhängigen Nitroblau-Tetrazolium-Reduktion.

Produktübersicht

SOD aus bovinen Erythrozyten war das erste SOD, das in Säugetiergeweben gefunden wurde. Bevor seine enzymatische Aktivität entdeckt wurde, war das Protein als Hämocuprein oder Erythrocuprin bekannt. SOD aus bovinen Erythrozyten ist ein homodimeres, nicht kovalent gebundenes Protein mit zwei 16,3 kDa Untereinheiten von 151 Aminosäuren. Jedes Monomer hat eine intrachain Disulfidbindung und einen freien Sulfhydryl, ein Cu+2-Atom und ein Zn+2-Atom. Es gibt drei Formen von SOD, die durch die Metallionen im aktiven Zentrum unterschieden werden. Diese sind Cu+2/Zn+2, Mn+2 und Fe+2 SOD. In vertebraten Organismen wird Cu/Zn-SOD im Zytoplasma und im mitochondrialen Intermembranraum gefunden, während Mn-SOD im mitochondrialen Matrixraum vorkommt. Fe-SOD ist in Prokaryoten und einigen höheren Pflanzen zu finden.

Form

lyophilisiertes Pulver

EC-Nummer

EC 1.15.1.1

Aktivität

> 2500 Einheiten/mg Protein

CAS-Nr.

9054-89-1

Reinheit

> 90% (SDS-PAGE)

Isoelektrischer Punkt

4,95

pH-Stabilität

7.6-10.5

Einheitsdefinition

Eine Einheit hemmt die Reduktion von Cytochrom c um 50 % in einem gekoppelten System mit Xanthinoxidase bei pH 7,8 bei 25 °C in einem Reaktionsvolumen von 3,0 ml. Die Konzentration der Xanthinoxidase sollte ein anfängliches ΔA550 von 0,025 ± 0,005 pro Minute erzeugen.

Optimaler pH-Wert

7.8 (25°C)

Lagerung

−20°C

Puffer

Rekonstituieren in 10 mM KPO4, pH 7,4.

Inhibitoren

Cyanid, OH-(wettbewerbsfähig), Wasserstoffperoxid

Warnungen

Hergestellt aus tierkomponentenfreien Materialien. Extinktionskoeffizient: EmM= 10,3 (258 nM). SOD hat keinen signifikanten Absorptionspeak bei 280 nM aufgrund des Fehlens von Tryptophan.

Funktion

Chaperonbindung; Kupferionbindung; Ubiquitin-Protein-Transferase-Aktivität

Synonyme

Superoxiddismutasen; EC 1.15.1.1; Superoxidase Dismutase; Kupfer-Zink-Superoxiddismutase; Cu-Zn-Superoxiddismutase; Ferrisuperoxiddismutase; Superoxiddismutase I; Superoxiddismutase II; SOD; Cu,Zn-SOD; Mn-SOD; Fe-SOD; SODF; SODS; SOD-1; SOD-2; SOD-3; SOD-4; Hemocuprein; Erythrocuprein; Cytocuprein; Cuprein; Hepatocuprein; 9054-89-1

"SOD" Gesamtproduktseite

Enzyme

Katalog	Produktname	EG-Nr.	CAS-Nr.	Quelle	Preis
NATE-1657	Superoxiddismutase aus Mensch, rekombinant	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage
NATE-1910	Native Bacillus stearothermophilus Superoxiddismutase	EC 1.15.1.1	9054-89-1	Bacillus stearothermophilus	Anfrage
NATE-1659	Superoxiddismutase A aus Bakterien, rekombinant	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage
NATE-1658	Rekombinante Superoxiddismutase 2 aus Mensch	EC 1.15.1.1		E. coli	Anfrage

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