Katalytische Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind Proteine (einige können katalytisches RNA sein), die die einzigartige Fähigkeit haben, chemische Reaktionen innerhalb von Zellen zu beschleunigen. Sie erhöhen die Geschwindigkeit der Reaktion, ohne nach der Reaktion verändert zu werden. Sie funktionieren über eine Vielzahl von Mechanismen, aber alle erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie der Reaktion senken. Wie die Proteine können Enzyme durch Hitze, Alkohol, konzentrierte Säuren und alkalische Reagenzien koaguliert werden. Bis jetzt wurden mehr als 2.000 Enzyme entdeckt.

Einige Eigenschaften von Enzymen sind wie folgt:

(1) Enzyme sind in der Natur einzigartig und zeigen unterschiedliche Grade von Spezifität, während sie hochspezifisch für ein bestimmtes Substrat sind. Die aktive Stelle eines Enzyms zeigt eine starke Affinität zu einem spezifischen Substrat und verändert weiter leicht die Konformation des Substrats. Dies ist als "induzierte Passform" bekannt, um das reagierende Substrat aufzunehmen, und diese induzierte Passform führt weiter zu einem stabilisierten Übergangszustand, um die Aktivierungsenergie der Reaktion zu senken. Der gleiche Katalysator kann nicht in mehr als einer Reaktion angewendet werden. Stereo-Spezifität bedeutet, dass Enzyme die verschiedenen optischen Isomere erkennen und nur auf einen Typ von Isomer reagieren können. Gruppenspezifische Enzyme beziehen sich auf solche, die eine Gruppe von Substanzen mit spezifischen Gruppen katalysieren.

(2) Enzyme sind extrem effizient und besitzen große katalytische Kraft, indem sie etwa 100 bis 10.000 Substratmoleküle pro Sekunde in Produkt umwandeln und 10^3 bis 10^8 Mal schneller als die nicht katalysierte Reaktion ablaufen. Enzyme beeinflussen die Gleichgewichtskonstante nicht, trotz der Erhöhung der Umwandlungsrate von Substrat in Produkt. Die Anzahl der in Produkt umgewandelten Substratmoleküle wird als Umsatznummer bezeichnet. Nur eine kleine Anzahl von Enzymen ist typischerweise unter normalen Zellbedingungen erforderlich, um eine chemische Reaktion zu katalysieren.

(3) Enzyme selbst bleiben während der Reaktion unverändert. Obwohl die Aminosäurereste des Enzyms gebrochen werden oder kovalente Bindungen mit dem Substrat bilden können, können sie typischerweise diese gebrochenen Bindungen wiederherstellen oder sich von Substraten trennen, sodass das Enzym mit weiteren Substraten binden kann.

(4) Enzyme können auf verschiedene Weise allosterisch reguliert werden, aber die Aktivität der Katalysatoren kann nicht kontrolliert werden. Manchmal sind Aktivatoren und Coenzyme für die enzymatische Katalyse notwendig, die hilfreich sind, um die Enzymkraft aufgrund der Anwesenheit einer schwachen Bindung zwischen dem Enzym und einem Metallion zu erhöhen. Anorganische Substanzen sind oft als Aktivatoren bekannt. Darüber hinaus gibt es auch Moleküle, die die Enzymfunktion allosterisch hemmen können, indem sie seine konformationale Form modifizieren. Die Verwendung vieler Medikamente steht im Zusammenhang mit ihrer Wirkung als Enzymhemmer im Körper.

(5) Die Effektivität eines Enzymkatalysators kann bei seiner optimalen Temperatur maximal erreicht werden. Sowohl die Erhöhung als auch die Verringerung der optimalen Temperatur führen zu einer Abnahme der katalytischen Aktivität.

(6) Die biochemische Katalyse von Enzymen hängt auch vom pH-Wert der Lösung ab. Ein Enzym entfaltet sein volles Potenzial bei einem optimalen pH-Wert, der zwischen 5-7 liegt.

(7) Die katalytische Aktivität von Enzymen kann durch kompetitive Inhibitoren, nichtkompetitive Inhibitoren oder irreversible Inhibitoren gehemmt werden. Kompetitive Inhibitoren binden reversibel an die aktive Stelle des Enzyms und blockieren so das Substrat, um an das Enzym zu binden. Nichtkompetitive Inhibitoren binden an eine andere Stelle des Enzyms als die aktive Stelle, wodurch das Enzym weniger aktiv oder inaktiv wird. Irreversible Inhibitoren bilden Bindungen mit Enzymen, um sie inaktiv zu machen.

(8) Eine Erhöhung der Konzentration der Reaktanten könnte die Reaktionsrate erhöhen, bis das Enzym mit dem Substrat gesättigt ist, während eine Erhöhung der Menge an Enzym die Reaktionsrate kontinuierlich erhöhen wird.

(9) Enzyme können umgekehrt funktionieren, was bedeutet, dass das Enzym die Richtung der Reaktion nicht bestimmt. Es funktioniert nur, um die Reaktionsrate zu beschleunigen, bis das Gleichgewicht erreicht ist.

Verwandte Dienstleistungen

Enzymologische Tests
Screening von Substraten, Inhibitoren und anderen Liganden
Biokatalyse-Dienstleistungen

Wir sind bereit, mit Ihnen an unseren Enzymdiensten zusammenzuarbeiten. Bitte zögern Sie nicht, uns für detaillierte Informationen zu kontaktieren.