Katalytische Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind Proteine (in einigen Fällen auch katalytische RNA), die über die besondere Fähigkeit verfügen, chemische Reaktionen in Zellen zu beschleunigen. Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, ohne nach der Reaktion selbst verändert zu werden. Sie wirken über verschiedene Mechanismen; allen gemeinsam ist jedoch, dass sie die Reaktionsrate durch Senkung der Aktivierungsenergie erhöhen. Wie Proteine können auch Enzyme durch Hitze, Alkohol, konzentrierte Säuren und alkalische Reagenzien denaturiert werden. Bis heute wurden mehr als 2.000 Enzyme entdeckt.

Einige Eigenschaften von Enzymen sind wie folgt:

(1) Enzyme sind in der Natur einzigartig und weisen unterschiedliche Grade an Spezifität auf; zugleich sind sie hochspezifisch für ein bestimmtes Substrat. Das aktive Zentrum eines Enzyms zeigt eine starke Affinität zu einem spezifischen Substrat und verändert zudem geringfügig dessen Konformation. Dies wird als „induced fit“ bezeichnet, um das reagierende Substrat aufzunehmen; dieser induced fit führt weiter zu einem stabilisierten Übergangszustand und senkt dadurch die Aktivierungsenergie der Reaktion. Derselbe Katalysator kann nicht für mehr als eine Reaktion eingesetzt werden. Stereospezifität bedeutet, dass Enzyme unterschiedliche optische Isomere unterscheiden können und nur mit einem Isomer reagieren. Gruppenspezifische Enzyme sind solche, die eine Gruppe von Substanzen mit bestimmten funktionellen Gruppen katalysieren.

(2) Enzyme sind äußerst effizient und besitzen eine hohe katalytische Leistungsfähigkeit: Sie setzen etwa 100 bis 10.000 Substratmoleküle pro Sekunde in Produkt um und laufen 10^3 bis 10^8‑mal schneller ab als die nicht katalysierte Reaktion. Enzyme beeinflussen die Gleichgewichtskonstante nicht, trotz der erhöhten Umwandlungsrate von Substrat zu Produkt. Die Anzahl der pro Zeiteinheit in Produkt umgesetzten Substratmoleküle wird als Umsatz-Zahl (Turnover Number) bezeichnet. Unter normalen zellulären Bedingungen ist typischerweise nur eine geringe Enzymmenge erforderlich, um eine chemische Reaktion zu katalysieren.

(3) Enzyme selbst bleiben während der Reaktion unverändert. Obwohl Aminosäurereste des Enzyms aufbrechen oder kovalente Bindungen mit dem Substrat eingehen können, kann das Enzym diese Bindungen in der Regel wiederherstellen bzw. sich vom Substrat lösen, sodass es weitere Substrate binden kann.

(4) Enzyme können auf vielfältige Weise allosterisch reguliert werden; die Aktivität von Katalysatoren im Allgemeinen lässt sich jedoch nicht steuern. Mitunter sind Aktivatoren und Coenzyme für die enzymatische Katalyse erforderlich; sie können die Enzymaktivität erhöhen, u. a. aufgrund einer schwachen Bindung zwischen Enzym und Metallion. Anorganische Substanzen werden häufig als Aktivatoren bezeichnet. Darüber hinaus gibt es Moleküle, die die Enzymfunktion allosterisch hemmen können, indem sie die Konformation verändern. Die Wirkung vieler Arzneimittel steht im Zusammenhang damit, dass sie im Körper als Enzyminhibitoren wirken.

(5) Die Wirksamkeit eines Enzymkatalysators erreicht bei seiner optimalen Temperatur ein Maximum. Sowohl eine Erhöhung als auch eine Absenkung der optimalen Temperatur führt zu einer Abnahme der katalytischen Aktivität.

(6) Die biochemische Katalyse durch Enzyme hängt auch vom pH-Wert der Lösung ab. Ein Enzym entfaltet sein volles Potenzial bei einem optimalen pH-Wert im Bereich von pH 5–7.

(7) Die katalytische Aktivität von Enzymen kann durch kompetitive Inhibitoren, nichtkompetitive Inhibitoren oder irreversible Inhibitoren gehemmt werden. Kompetitive Inhibitoren binden reversibel an das aktive Zentrum des Enzyms und verhindern dadurch die Bindung des Substrats. Nichtkompetitive Inhibitoren binden an eine andere Stelle des Enzyms als das aktive Zentrum und machen das Enzym weniger aktiv oder inaktiv. Irreversible Inhibitoren gehen Bindungen mit Enzymen ein und inaktivieren diese.

(8) Eine Erhöhung der Konzentration der Reaktanten kann die Reaktionsgeschwindigkeit steigern, bis das Enzym mit Substrat gesättigt ist; eine Erhöhung der Enzymmenge erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit hingegen kontinuierlich.

(9) Enzyme können auch in umgekehrter Richtung wirken; das bedeutet, dass das Enzym nicht die Reaktionsrichtung bestimmt. Es beschleunigt lediglich die Reaktionsgeschwindigkeit, bis das Gleichgewicht erreicht ist.

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