Katalytische Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind Proteine (einige können katalytische RNA sein), die die einzigartige Fähigkeit besitzen, chemische Reaktionen innerhalb von Zellen zu beschleunigen. Sie erhöhen die Geschwindigkeit der Reaktion, ohne nach der Reaktion verändert zu werden. Sie wirken über verschiedene Mechanismen, aber alle erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit, indem sie die Aktivierungsenergie der Reaktion senken. Wie Proteine können Enzyme durch Hitze, Alkohol, konzentrierte Säuren und alkalische Reagenzien denaturiert werden. Bis jetzt wurden mehr als 2.000 Enzyme entdeckt.

Einige Eigenschaften von Enzymen sind wie folgt:

(1) Enzyme sind einzigartig in ihrer Natur und zeigen unterschiedliche Grade an Spezifität, während sie für ein bestimmtes Substrat hochspezifisch sind. Die aktive Stelle eines Enzyms zeigt eine starke Affinität zu einem spezifischen Substrat und verändert zudem leicht die Konformation des Substrats. Dies wird als „induced fit“ bezeichnet, um das reagierende Substrat aufzunehmen, und dieser induced fit führt weiter zu einem stabilisierten Übergangszustand, um die Aktivierungsenergie der Reaktion zu senken. Derselbe Katalysator kann nicht in mehr als einer Reaktion eingesetzt werden. Stereospezifität bedeutet, dass Enzyme die verschiedenen optischen Isomere erkennen und nur mit einem Typ von Isomer reagieren. Gruppenspezifische Enzyme beziehen sich auf solche, die eine Gruppe von Substanzen mit spezifischen Gruppen katalysieren.

(2) Enzyme sind äußerst effizient und besitzen eine große katalytische Kraft, indem sie etwa 100 bis 10.000 Substratmoleküle pro Sekunde in Produkt umwandeln und 10^3 bis 10^8 Mal schneller ablaufen als die unkatalysierte Reaktion. Enzyme beeinflussen die Gleichgewichtskonstante nicht, trotz der Erhöhung der Umwandlungsrate von Substrat in Produkt. Die Anzahl der in Produkt umgewandelten Substratmoleküle wird als Umsatzrate bezeichnet. Unter normalen zellulären Bedingungen ist in der Regel nur eine geringe Menge an Enzymen erforderlich, um eine chemische Reaktion zu katalysieren.

(3) Enzyme selbst bleiben während der Reaktion unverändert. Obwohl die Aminosäurereste des Enzyms gebrochen werden oder kovalente Bindungen mit dem Substrat eingehen können, können sie diese gebrochenen Bindungen in der Regel wiederherstellen oder sich vom Substrat trennen, sodass das Enzym mit weiteren Substraten binden kann.

(4) Enzyme können allosterisch auf verschiedene Weise reguliert werden, aber die Aktivität der Katalysatoren kann nicht gesteuert werden. Manchmal sind Aktivatoren und Coenzyme für die enzymatische Katalyse notwendig, die aufgrund der Anwesenheit einer schwachen Bindung zwischen dem Enzym und einem Metallion die Enzymaktivität erhöhen. Anorganische Substanzen werden oft als Aktivatoren bezeichnet. Zusätzlich gibt es auch Moleküle, die die Enzymfunktion allosterisch hemmen können, indem sie deren Konformationsform verändern. Die Wirkung vieler Medikamente steht im Zusammenhang mit ihrer Funktion als Enzyminhibitoren im Körper.

(5) Die Wirksamkeit eines Enzymkatalysators kann bei seiner optimalen Temperatur ein Maximum erreichen. Sowohl die Erhöhung als auch die Verringerung der optimalen Temperatur führen zu einer Abnahme der katalytischen Aktivität.

(6) Die biochemische Katalyse des Enzyms hängt auch vom pH-Wert der Lösung ab. Ein Enzym entfaltet sein volles Potenzial bei einem optimalen pH-Wert im Bereich von 5-7.

(7) Die katalytische Aktivität von Enzymen kann durch kompetitive Inhibitoren, nichtkompetitive Inhibitoren oder irreversible Inhibitoren gehemmt werden. Kompetitive Inhibitoren binden reversibel an die aktive Stelle des Enzyms und blockieren so das Substrat daran, an das Enzym zu binden. Nichtkompetitive Inhibitoren binden an eine andere Stelle des Enzyms als die aktive Stelle und machen das Enzym weniger aktiv oder inaktiv. Irreversible Inhibitoren bilden Bindungen mit Enzymen, um sie inaktiv zu machen.

(8) Eine Erhöhung der Konzentration der Reaktanten kann die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen, bis das Enzym mit dem Substrat gesättigt ist, während eine Erhöhung der Enzymmenge die Reaktionsgeschwindigkeit kontinuierlich steigert.

(9) Enzyme können auch umgekehrt wirken, was bedeutet, dass das Enzym nicht die Richtung der Reaktion bestimmt. Es dient lediglich dazu, die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen, bis das Gleichgewicht erreicht ist.

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