Enzymkatalyse

Die Enzymkatalyse ist ein Verfahren zur Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit nahezu aller chemischen Reaktionen innerhalb von Zellen durch die aktive Stelle eines Proteins. Enzyme können Teil eines multiuntereinheitlichen Komplexes sein. Sie können sich auch vorübergehend oder dauerhaft mit einem Cofaktor verbinden. Theoretisch ähnelt der Mechanismus der Enzym-Biokatalyse anderen Arten der chemischen Katalyse, bei denen das Enzym nicht verbraucht, sondern recycelt wird, sodass ein einzelnes Enzym mehrere Runden der Katalyse ausführt. Darüber hinaus werden die Reaktionsraten durch Enzyme erhöht, ohne das chemische Gleichgewicht zwischen Reaktanten und Produkten zu verändern.

Aus energetischer Sicht kann ein Enzym eine Reaktion beschleunigen, weil es eine geeignete Umgebung bereitstellen kann, um die Energiebarriere (Aktivierungsenergie) zu senken, die erforderlich ist, um den höchsten energetischen Übergangszustand der Reaktion zu erreichen. Im Allgemeinen haben nur wenige Moleküle genügend Energie für die Reaktion. Die Reduzierung der Aktivierungsenergie (Ea) führt zu einer Erhöhung der Anzahl der Reaktantenmoleküle, die mit einem ausreichenden Energieniveau ausgestattet sind, wodurch die Aktivierungsenergie erreicht und das Produkt erzeugt wird. Die Katalyse biochemischer Reaktionen in der Zelle ist entscheidend, da die unkatalysierten Reaktionen unter den milden Bedingungen von Temperatur und Druck, die mit dem Leben vereinbar sind, sehr niedrige Reaktionsraten aufweisen. Ein wesentlicher Weg, um die Evolution von Proteinen voranzutreiben, ist die Optimierung solcher katalytischen Aktivitäten durch Proteindynamik. Alle Enzyme wirken, indem sie einen Übergangszustand mit den Reaktanten bilden, der eine niedrigere freie Energie aufweist als die, die in der unkatalysierten Reaktion gefunden wird. Bereits bescheidene Reduzierungen der potenziellen Energiebarriere könnten große Erhöhungen der Reaktionsrate bewirken.

Abbildung 1. Das freie Energieprofil einer enzymatischen Reaktion. (Gerlt J A. 1994)

Katalytische Modi von Enzymen

Es gibt eine Reihe von Mechanismen, die angewendet werden, um die Aktivierungsenergie zu senken, und der genaue Mechanismus zur Senkung der Energiebarriere hängt von den einzelnen Systemen ab. Der wichtigste dieser Mechanismen bezieht sich auf die anfängliche Bindung des Enzyms an die Substrate in der richtigen Orientierung zur Reaktion, in der Nähe der katalytischen Gruppen des aktiven Enzymkomplexes und anderer Substrate. Auf diese Weise wird die Bindungsenergie teilweise genutzt, um die Beteiligung der übermäßigen Aktivierungsentropie zu reduzieren, die durch den Verlust der translationalen und rotationalen Entropie der Reaktanten und katalytischen Gruppen in der gesamten Aktivierungsenergie verursacht wird. Die Energien, die Enzymen zur Verfügung stehen, um mit ihren Substraten zu binden, hängen hauptsächlich von der Komplementarität der Strukturen ab.

Katalytische Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind äußerst effizient, da ein einzelnes Molekül dieser Katalyse pro Sekunde eine Million Moleküle des Reaktanten umwandeln kann. Diese Art von biochemischen Katalysatoren ist in der Natur einzigartig, und derselbe Katalysator kann nicht in mehr als einer Reaktion verwendet werden. Die Enzymkatalyse kann maximale Effektivität bei milden Reaktionstemperaturen und einer Lösung mit pH-Werten zwischen 5-7 erreichen. Die katalytische Aktivität von Enzymen kann aktiv durch ein Coenzym oder einen Aktivator wie Na+, Co2+ reguliert werden, die eine schwache Bindung mit dem Enzym eingehen können, um die Reaktionsrate zu erhöhen.

Chemische Reaktionen leicht gemacht: Die Rolle von Enzymen in der Katalyse

Enzyme sind die Katalysatoren der Natur, die chemische Reaktionen mit bemerkenswerter Präzision und Effizienz beschleunigen. Erforschen Sie, wie Enzyme die Aktivierungsenergie senken, biochemische Transformationen erleichtern und wesentliche biologische Prozesse antreiben. Das Verständnis der Mechanismen der enzymatischen Katalyse bietet wertvolle Einblicke in Stoffwechselwege, industrielle Anwendungen und Fortschritte in der Biotechnologie.

Referenz

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1. Gerlt J A. Protein engineering to study enzyme catalytic mechanisms. Curr Opin Struct Biol,1994, 4(4):593-600.