Enzymkatalyse

Die Enzymkatalyse ist ein Verfahren zur Erhöhung der Geschwindigkeit nahezu aller chemischen Reaktionen innerhalb von Zellen durch das aktive Zentrum eines Proteins. Ein Enzym kann Teil eines Multisubunit-Komplexes sein. Es kann sich auch vorübergehend oder dauerhaft mit einem Kofaktor verbinden. Theoretisch ist der Mechanismus der Enzym-Biokatalyse ähnlich wie bei anderen Arten der chemischen Katalyse, wobei das Enzym nicht verbraucht, sondern recycelt wird, sodass ein einzelnes Enzym mehrere Runden der Katalyse ausführt. Zusätzlich werden die Reaktionsgeschwindigkeiten durch Enzyme erhöht, ohne das chemische Gleichgewicht zwischen Edukten und Produkten zu verändern.

Aus energetischer Sicht liegt der Grund, warum ein Enzym eine Reaktion beschleunigen kann, darin, dass es eine geeignete Umgebung bereitstellen kann, um die Energiebarriere (Aktivierungsenergie) zu senken, die erforderlich ist, um den höchsten energetischen Übergangszustand der Reaktion zu erreichen. Im Allgemeinen haben nur wenige Moleküle genügend Energie für die Reaktion. Die Senkung der Aktivierungsenergie (Ea) führt zu einer Erhöhung der Anzahl der Eduktmoleküle mit ausreichendem Energieniveau, wodurch die Aktivierungsenergie erreicht und das Produkt gebildet wird. Die Katalyse biochemischer Reaktionen in der Zelle ist entscheidend, da die unkatalysierten Reaktionen unter den milden Bedingungen von Temperatur und Druck, die mit dem Leben vereinbar sind, sehr niedrige Reaktionsraten aufweisen. Ein bedeutender Weg, die Proteinentwicklung voranzutreiben, ist die Optimierung solcher katalytischer Aktivitäten durch Proteindynamik. Alle Enzyme wirken, indem sie mit den Edukten einen Übergangszustand bilden, der eine niedrigere freie Energie aufweist als in der unkatalysierten Reaktion. Schon relativ geringe Senkungen der potenziellen Energiebarriere können zu erheblichen Steigerungen der Reaktionsgeschwindigkeit führen.

Abbildung 1. Das freie Energieprofil einer enzymatischen Reaktion. (Gerlt J A. 1994)

Katalytische Modi von Enzymen

Es gibt eine Reihe von Mechanismen, die angewendet werden, um die Aktivierungsenergie zu senken, und der genaue Mechanismus zur Senkung der Energiebarriere hängt vom jeweiligen System ab. Der wichtigste dieser Mechanismen bezieht sich auf die anfängliche Bindung des Enzyms an die Substrate in der richtigen Orientierung zur Reaktion, in der Nähe der katalytischen Gruppen am aktiven Enzymkomplex und anderer Substrate. Auf diese Weise wird die Bindungsenergie teilweise genutzt, um die Beteiligung der übermäßigen Aktivierungsentropie, die durch den Verlust der translatorischen und rotatorischen Entropie der Edukte und katalytischen Gruppen verursacht wird, an der gesamten Aktivierungsenergie zu verringern. Die für Enzyme verfügbare Energie zur Bindung an ihre Substrate hängt in erster Linie von der Komplementarität der Strukturen ab.

Katalytische Eigenschaften von Enzymen

Enzyme sind äußerst effizient, da ein einzelnes Molekül dieser Katalyse pro Sekunde eine Million Moleküle des Edukts umwandeln kann. Diese Art von biochemischen Katalysatoren ist einzigartig in der Natur, und derselbe Katalysator kann nicht in mehr als einer Reaktion verwendet werden. Die Enzymkatalyse kann ihre maximale Wirksamkeit bei milden Reaktionstemperaturen und einem LösungspH-Wert zwischen 5 und 7 erreichen. Die katalytische Aktivität von Enzymen kann aktiv durch ein Coenzym oder einen Aktivator wie Na+, Co2+ reguliert werden, der eine schwache Bindung mit dem Enzym eingehen kann, um die Reaktionsgeschwindigkeit zu erhöhen.

Chemische Reaktionen leicht gemacht: Die Rolle der Enzyme in der Katalyse

Enzyme sind die Katalysatoren der Natur und beschleunigen chemische Reaktionen mit bemerkenswerter Präzision und Effizienz. Erfahren Sie, wie Enzyme die Aktivierungsenergie senken, biochemische Umwandlungen erleichtern und essenzielle biologische Prozesse antreiben. Das Verständnis der Mechanismen der enzymatischen Katalyse liefert wertvolle Einblicke in Stoffwechselwege, industrielle Anwendungen und Fortschritte in der Biotechnologie.

Referenz

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1. Gerlt J A. Protein-Engineering zur Untersuchung von Enzym-Katalysemechanismen. Curr Opin Struct Biol, 1994, 4(4):593-600.