Aminopeptidase I

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Einführungen

Aminopeptidase I ist ein zytoplasmatisches, auf Vesikel ausgerichtetes (Cvt) Cargo-Protein, ein autophagieähnlicher Protein-Zielweg in Saccharomyces cerevisiae, einem nicht klassischen vesikulären biosynthetischen Transportweg. Ein zweites Enzym, α-Mannosidase, das auf diesem Weg in das Vesikel gelangt, transportiert ebenfalls, indem es direkt an den Atg19-Rezeptor und Aminopeptidase I bindet. Aminopeptidase I bildet einen homododekamerischen Komplex, der im Zytoplasma synthetisiert und assembliert, in Vesikeln in Doppelmembranen verpackt und zum Vesikel transportiert wird. Der homoduodenale Komplex von Aminopeptidase I hat Exopeptidase-Aktivität gegenüber dem aminoterminalen Leucinrest.

Quelle

Aminopeptidase, ein Protease, ist weit verbreitet in Organismen verschiedener Arten, einschließlich Säugetieren, Pflanzen, Mikroorganismen usw. Aufgrund der komplexen Zusammensetzung und des niedrigen Gehalts an Aminopeptidase in Pflanzen und Tieren führt dies zu hohen Extraktionskosten. Mit der raschen Entwicklung der Enzympräparationsindustrie ist die Produktion von Enzymen durch mikrobielle Fermentation zum Mainstream-Trend und Forschungsschwerpunkt geworden. Es wurde eine breite Palette von Aminopeptidase-produzierenden Mikroorganismen berichtet, die hauptsächlich in zwei große Kategorien unterteilt sind: die eine sind eukaryotische Mikroorganismen, einschließlich Trichoderma, Penicillium, Aspergillus, Hefefamilie usw.; die andere sind prokaryotische Mikroorganismen, einschließlich Pseudomonas, Lactobacillus, Bacillus, Actinomyces usw.

Anwendungen

• Tiefe Hydrolyse von Proteinen

In Kombination mit Proteasen kann der Grad der Protein-Hydrolyse erheblich erhöht werden. Bei der Herstellung von Sojasauce, Käseproduktion und anderen Protein-Hydrolyseprodukten kann die Proteinverwertung verbessert und Kosten gespart werden. Zum Beispiel verwendeten Cui Chun und Zhao Mouming Geschmacksprotease (ein Komplex aus Protease und Aminopeptidase), um das Protein von blauen Gartenfisch-Ginseng tiefenenzymatisch zu verdauen, und die Proteinverwertungsrate erreichte nach 6 Stunden enzymatischer Verdauung 83,3%, und der Hydrolysegrad erreichte nach 21 Stunden 59,7%.

• Herstellung von bioaktiven Peptiden

Die meisten bioaktiven Peptide sind Zellwachstumsfaktoren, die im Körper sehr niedrig, aber hoch biologisch aktiv sind und eine biologische regulierende Rolle bei vielen zellphysiologischen Funktionen und Stoffwechselaktivitäten spielen. Sie haben gesundheitsfördernde und kosmetische Funktionen. Die kontrollierte enzymatische Verdauung von Proteinen zur Gewinnung spezifischer aktiver Peptide ist eine sichere und effiziente Methode zur Herstellung aktiver Peptide. Liu et al. hydrolysierten zunächst Soja-Isolat mit Protease und dann mit Aminopeptidase und fanden heraus, dass der Peptidgehalt im Produkt im Vergleich zur Einzelhydrolyse mit Protease um etwa 12% erhöht werden konnte.

• Spezielle Verwendung in der Medizin

Aminopeptidase kann neurotoxische chemische Agenzien und Organophosphorpestizide effektiv beseitigen und kann sowohl als medizinisches Gegenmittel als auch als umweltfreundliches Desinfektionsmittel verwendet werden. Leucyl-Aminopeptidase und andere Enzyme können auch als molekulare Werkzeuge zur Bestimmung der Proteinsequenz verwendet werden.

Produktion

Aminopeptidasen sind in der Natur weit verbreitet, und es gibt große Unterschiede in der Expression und Substratspezifität zwischen verschiedenen Quellen von Aminopeptidasen. Die Extraktion von Aminopeptidasen aus Pflanzen und Tieren ist komplizierter und kostspieliger, daher wird die Extraktion verwandter Aminopeptidasen aus Pflanzen und Tieren im Allgemeinen zur Charakterisierung enzymatischer Eigenschaften und zur Diagnose verwandter Krankheiten verwendet. Im Vergleich zu Pflanzen- und Tierenzymen produzieren Mikroorganismen höhere Mengen an Enzymen, einfachere Extraktionsschritte und niedrigere Produktionskosten, und die auf dem Markt erhältlichen Aminopeptidase-Produkte werden im Wesentlichen durch mikrobielle Fermentation hergestellt.