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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Oligo-1,6-Glucosidase

Offizieller vollständiger Name
Oligo-1,6-Glucosidase
Hintergrund
Dieses Enzym kann – ähnlich wie EC 3.2.1.33 – eine über eine α-1→6-Bindung verknüpfte Glucose freisetzen, während die kürzeste Kette, die durch EC 3.2.1.41, EC 3.2.1.142 und EC 3.2.1.68 freigesetzt werden kann, Maltose ist. Es hydrolysiert zudem Isomaltulose (Palatinose), Isomaltotriose und Panose, zeigt jedoch keine Aktivität gegenüber Glykogen oder Phosphorylase-Grenzdextrin. Das Enzym aus der intestinalen Mukosa besteht aus einer einzelnen Polypeptidkette, die auch die Reaktion von EC 3.2.1.48 katalysiert. Es unterscheidet sich von EC 3.2.1.33 durch seine Präferenz für kurzkettige Substrate sowie dadurch, dass es nicht erfordert, dass der 6-glucosylierte Rest an einem Verzweigungspunkt liegt, d. h. sowohl über C-1 als auch über C-4 verknüpft ist.
Synonyme
EC 3.2.1.10; Oligo-1,6-Glucosidase; Grenzdextrinase; Isomaltase; Exo-Oligo-1,6-Glucosidase; Dextrin-6α-Glucanohydrolase; α-Grenzdextrinase; Dextrin-6-Glucanohydrolase; Oligosaccharid-α-1,6-Gluchydrolase; Saccharase-Isomaltase
Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
EXWM-3782 oligo-1,6-glucosidase EC 3.2.1.10 9032-15-9 Anfrage
NATE-1447 Oligo-α-1,6-Glucosidase 13A von Bifidobacterium adolescentis, rekombinant EC 3.2.1.10 E. coli Anfrage
NATE-1446 Oligo-α-1,6-Glucosidase 13A von Bacillus cereus, rekombinant EC 3.2.1.10 E. coli Anfrage
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