β-Amylase

β-Amylase

β-Amylase (β-Amylase), auch bekannt als Stärke β-1,4-Maltosidase, ist eine der Amylasen, die weit verbreitet in Gerste, Weizen, Süßkartoffeln, Sojabohnen und anderen höheren Pflanzen sowie Bacillus-Mikroben vorkommt. Es ist das Hauptsaccharifizierungsreagenz für die Bierbrauerei und die Herstellung von Karamell (Malzsirup). Hochmalzsirupe mit einem Maltosegehalt von 60 % bis 70 % können durch die Saccharifizierung von stärkehaltigen Materialien, die mit α-Amylase, die von Mikroorganismen wie Bacillus polymyxa und Bacillus megaterium produziert wird, acidifiziert oder verflüssigt wurden, hergestellt werden.

Abbildung 1. Proteinstruktur von β-Amylase.

Quelle von β-Amylase

β-Amylase kommt hauptsächlich in höheren Pflanzen vor, insbesondere in Getreide wie Gerste, Weizen usw., auch in Süßkartoffeln und Sojabohnen, jedoch nicht in Tieren. Die derzeit in der Industrie verwendete β-Amylase umfasst hauptsächlich pflanzliche β-Amylase und mikrobielle β-Amylase. Aufgrund der hohen Produktionskosten pflanzlicher β-Amylase hat man begonnen, der mikrobiellen β-Amylase Bedeutung beizumessen. Seit den 1960er Jahren wurde festgestellt, dass Bacillus megaterium und Polymyxa. Bakterien und Bacillus cereus β-Amylase produzieren, jedoch ist deren Hitzebeständigkeit geringer als die der pflanzlichen β-Amylase.

Eigenschaften

Das aktive Zentrum der β-Amylase enthält eine Sulfhydrylgruppe (-SH), daher können einige Oxidationsmittel, Schwermetallionen und Sulfhydrylreagenzien sie inaktivieren, während reduziertes Glutathion und Cystein einen schützenden Effekt haben. Der optimale pH-Bereich von β-Amylase und α-Amylase ist im Grunde derselbe, allgemein etwa 5,0 ~ 6,5, jedoch ist die Stabilität der β-Amylase signifikant geringer als die der α-Amylase und wird allgemein über 70 ℃ inaktiviert. Die Stabilität der β-Amylase aus verschiedenen Quellen variiert ebenfalls stark. Die optimale Temperatur für Soja-β-Amylase liegt bei etwa 60 ℃, die optimale Temperatur für Gersten-β-Amylase liegt bei 50 ~ 55 ℃, und die am besten geeignete Temperatur für bakterielle β-Amylase liegt allgemein unter 50 ℃.

Funktionen

β-Amylase ist eine Exo-Amylase, die die separierten α-1,4-Bindungen von nicht-reduzierenden Enden beim Wirken auf Stärke schneidet, und das Hydrolysat besteht vollständig aus Maltose. Da die Amylase während des Hydrolyseprozesses die Konfiguration von C1 im Hydrolysat-Maltose-Molekül von alpha- auf beta-Typ ändert, wird sie β-Amylase genannt. β-Amylase kann die α-1,6-Bindung von Amylopektin nicht hydrolysieren, noch kann sie über Verzweigungspunkte hinweg weiter hydrolysieren, sodass die Hydrolyse von Amylopektin unvollständig bleibt und große Moleküle β-Limit-Dextrine hinterlässt. Wenn β-Amylase Amylose hydrolysiert, besteht das endgültige Hydrolysat aus reinem Maltose, wenn das Stärkemolekül aus einer geraden Anzahl von Glukoseeinheiten besteht; wenn das Stärkemolekül aus einer ungeraden Anzahl von Glukoseeinheiten besteht, enthält das endgültige Hydrolysat neben Maltose eine kleine Menge Glukose. Wenn β-Amylase Stärke hydrolysiert, da immer Makromoleküle vom Ende des Moleküls ausgehen, nimmt die Viskosität langsam ab und kann nicht als Verflüssigungsenzym verwendet werden, während β-Amylase Stärke-Hydrolysate wie Maltodextrin und Malto-Oligosaccharid sehr schnell hydrolysiert, weshalb sie als Saccharifizierungsenzym verwendet wird.

Akute Pankreatitis

Erhöhte Serumamylase ist bei akuter Pankreatitis häufiger, sie ist einer der wichtigen diagnostischen Indikatoren für akute Pankreatitis. Die Aktivität beginnt 6 bis 12 Stunden nach dem Auftreten zu steigen, erreicht ihren Höhepunkt nach 24 Stunden, beginnt nach 48 Stunden zu sinken und kehrt nach 3 bis 5 Tagen zur Normalität zurück. Obwohl der Grad der Erhöhung der Amylaseaktivität nicht unbedingt mit dem Grad der Pankreasverletzung zusammenhängt, besteht bei einem größeren Anstieg eine größere Wahrscheinlichkeit für akute Pankreatitis, weshalb Amylase weiterhin als Diagnoseindex für akute Pankreatitis bevorzugt wird, jedoch ihre Spezifität und Sensitivität nicht hoch genug sind. Wenn akute Pankreatitis vermutet wird, sollten die Serum- und Urinamylaseaktivitäten des Patienten kontinuierlich und dynamisch beobachtet und in Kombination mit klinischen Bedingungen und anderen Tests, wie z.B. Pankreaslipase, Trypsin und anderen Messungen, zur Diagnose herangezogen werden.

Abbildung 2. Akute Pankreatitis.