Ficin

Ficin wird als Thiolprotease klassifiziert. Es enthält im aktiven Zentrum ein reaktives Cystein. Ficin wird zur Linderung von Verdauungsbeschwerden und zur Eliminierung intestinaler Helminthen eingenommen. In medizinischen Verfahren wird Ficin zur Herstellung von Nahtmaterialien (Suturen) sowie von zu implantierenden tierischen Arterien verwendet. In der industriellen Herstellung wird Ficin zur Käseproduktion, für Wursthüllen sowie zur Herstellung kältebeständigen („antifreeze“) Biers eingesetzt. Mucin ist mitunter Bestandteil von Fleischzartmachern, üblicherweise in Kombination mit Papain und Bromelain.

Einleitung

Ficin ist ein aus Feigenlatex gewonnenes Enzym und gehört zur Klasse der Cystein-Endopeptidasen. Zu dieser Klasse zählen auch Papain aus Papayalatex, Bromelain (Ananasprotease) aus Ananasstämmen, Calpain, Caspasen, Cathepsin B sowie Chymotrypsin. Es ist eines der am häufigsten eingesetzten Reagenzien zur Differenzierung zahlreicher Blutgruppenantigene: So werden beispielsweise M, N, S, Duffy a und Duffy b zerstört, während einige andere Antigene – einschließlich der Systeme Rh, Kidd, Lewis, I und P1 – verstärkt werden. Häufig kommt es beim Verzehr der Schale oder des weißen Fruchtfleisches direkt unter der Feigenschale zu einem brennenden oder juckenden Gefühl. Ursache ist das im Fruchtlatex (Saft) enthaltene Mucin, insbesondere bei unreifen Früchten. Ficin wurde in alkoholischen Getränken nachgewiesen. Anwendungsgebiete umfassen u. a. Bier, Fleischzartmacher, Teigverbesserer, Kältestabilisatoren als Labersatz sowie Verarbeitungshilfsstoffe für vorgekochte Getreideprodukte. Ficin (GRAS – „Generally Recognized as Safe“) ist ein aus Feigenlatex gewonnenes Enzym. Es gehört zur Proteasefamilie der Cystein-Endopeptidasen und umfasst ebenfalls Papain aus Papayalatex, Bromelain (Ananasprotease) aus Ananasstämmen, Calpain, Cysteinproteasen, Cathepsin B sowie Chymotrypsin. Es ist eine der am häufigsten verwendeten Methoden zur Differenzierung zahlreicher Blutgruppenantigene, z. B. zur Zerstörung von M, N, S, Duffy a und Duffy b sowie zur Verstärkung weiterer Antigene.

Chemische Eigenschaften

Die Stabilität ist außerordentlich hoch. So sinkt die Wirksamkeit beispielsweise bei Lagerung in einem verschlossenen Raum bei Raumtemperatur über 1 bis 3 Jahre lediglich um 10 % bis 20 %. Wässrige Lösungen werden unterhalb von 100 °C inaktiviert, während das Pulver bei 100 °C mehrere Stunden bis zur Inaktivierung benötigt. Wässrige Lösungen zeigen eine stabile Aktivität im pH-Bereich von 4 bis 8,5. Die Aktivität kann durch Eisen, Kupfer und Blei gehemmt werden. Wässrige Lösungen können Gelatine, koaguliertes Protein, Käse-Casein, Fleisch, Leber usw. hydrolysieren, Emulsionen koagulieren und besitzen die Fähigkeit, Parasiteneier wie z. B. von Spulwürmern und Peitschenwürmern zu verdauen. Es weist eine gewisse Hygroskopizität auf. Es ist vollständig in Wasser löslich und erscheint hellbraun bis dunkelbraun. In gängigen organischen Lösungsmitteln ist es unlöslich. Liegt es als konzentrierte Zubereitung einer Feigenpektin-Emulsion vor, ist es hellbraun bis dunkelbraun. Der Hauptwirkmechanismus besteht in der Hydrolyse von Peptiden zu niedermolekularen Peptiden. Optimaler pH = 5,7; optimale Temperatur 65 °C.

Katalytischer Mechanismus

Ficin reagiert in drei Schritten mit dem Substrat: rasche Bildung eines lockeren Enzym-Substrat-Komplexes; Acylierung der -SH-Gruppe im aktiven Zentrum des Enzyms durch die Carbonylgruppe des Substrats; Spaltung des acylierten Enzyms unter Bildung von Enzym und Produkt.

Funktionen

Ficin kann die Bräunung von Früchten hemmen und kann daher als Konservierungsmittel für natürliche Lebensmittel wie Gemüse, Obst, Garnelen usw. eingesetzt werden. Darüber hinaus besitzt Ficin eine starke proteolytische Aktivität sowie Gerinnungs-, lipolytische und bakteriolytische Eigenschaften und ist ein rein natürlicher Stoff, der auf verschiedene Proteine wirken kann. Es zeichnet sich durch hohe Temperaturbeständigkeit, starke Aktivität und hohe Stabilität aus. Es ist weitgehend unempfindlich gegenüber pH-Änderungen sowie gegenüber Metallionen und Detergenzien. Es findet breite Anwendung in Medizin, Lebensmittelindustrie, Leichtindustrie, Kosmetik, Futtermitteln und in der lebenswissenschaftlichen Forschung. Ficin wird hauptsächlich eingesetzt zur Kältestabilisierung von Bier (Hydrolyse von Proteinen im Bier zur Vermeidung von Trübungen durch Kühlung); zur Fleischzartmachung (Hydrolyse von Muskelprotein und Kollagen zur Zartung); als Teigregulator beim Backen; als Emulsionskoagulans in der Käseherstellung (Ersatz für Lab). Zudem ermöglicht es die Trennung der Garnelenschale vom Fleisch zur mechanisierten Schälung sowie die Trennung von Muschelfleisch von den inneren Organen. Es kann auch als Zusatzstoff für Pflanzenschutzmittel und Kosmetika verwendet werden.

Referenz: