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Enzyme für Forschung, Diagnostik und industrielle Anwendung

Lyasen

Lyasen sind eine Klasse von Enzymen, die eine entscheidende Rolle in verschiedenen biochemischen Prozessen spielen, indem sie die Addition oder Entfernung chemischer Gruppen in Molekülen katalysieren, was oft zur Bildung von Doppelbindungen oder zur Spaltung von Einfachbindungen ohne Hydrolyse oder Oxidation führt. Diese Enzyme sind für viele Stoffwechselwege unerlässlich und haben ein breites Anwendungsspektrum in Forschung und Industrie. Das Verständnis der Funktion und potenziellen Anwendungen von Lyasen ist entscheidend für den Fortschritt mehrerer Bereiche, einschließlich Biotechnologie, Medizin und Umweltwissenschaften. Als führender Anbieter von Enzymen freut sich Creative Enzymes, ein umfassendes Sortiment an hochwertigen Lyasen anzubieten, mit etwa 150 Varianten, die auf die unterschiedlichen Anforderungen unserer Kunden zugeschnitten sind.

Schema der Wirkung von Lyasen.

Lyasen sind unter der EC (Enzymkommission) Nummer 4 klassifiziert, die sie als Enzyme definiert, die die Spaltung von Bindungen durch Mechanismen erleichtern, die nicht Hydrolyse oder Oxidation sind. Dieser Prozess führt typischerweise zur Bildung einer neuen Doppelbindung oder einer neuen Ringstruktur. Im Gegensatz zu Hydrolasen, die Bindungen mit Wasser brechen, oder Oxidoreduktasen, die den Elektronentransfer beinhalten, entfernen Lyasen häufig Gruppen von ihren Substraten und hinterlassen eine Doppelbindung oder fügen umgekehrt Gruppen zu einer Doppelbindung hinzu.

Die allgemeine Reaktion, die von Lyasen katalysiert wird, kann wie folgt dargestellt werden:

A-B → A + B

oder

A + B → A-B

In dieser Reaktion steht "A-B" für das Substratmolekül, das entweder in zwei Produkte (A und B) zerlegt oder aus zwei kleineren Molekülen (A und B) synthetisiert wird.

Klassifikation der Lyasen

Lyasen werden in mehrere Unterklassen eingeteilt, basierend auf der Art der chemischen Bindung, auf die sie wirken. Die Hauptunterklassen umfassen:

Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyase

Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyasen katalysieren die Spaltung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen in einem Substrat. Sie sind an einer Vielzahl von Stoffwechselprozessen beteiligt, einschließlich des Abbaus und der Synthese komplexer organischer Moleküle. Decarboxylierungsreaktionen, bei denen eine Carboxylgruppe von einem Substrat entfernt wird, was zur Bildung von Kohlendioxid und einer neuen Verbindung führt. Ein bemerkenswertes Beispiel ist Aldolase (z.B. 2-Dehydro-3-deoxy-D-Pentonat-Aldolase), die in der Glykolyse die leicht umkehrbare Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat (F-1,6-BP) in die Produkte Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) und Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) katalysiert. Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyasen werden in der Synthese von Feinchemikalien und Pharmazeutika sowie in der metabolischen Ingenieurwissenschaft zur Herstellung von Biokraftstoffen und anderen wertvollen Verbindungen eingesetzt.

Die von Aldolase katalysierte Reaktion.Abb. 1: Die Reaktion, die in der zweiten Phase der Glykolyse stattfindet und von Aldolase katalysiert wird.

Kohlenstoff-Sauerstoff-Lyase

Kohlenstoff-Sauerstoff-Lyasen katalysieren die Spaltung von Kohlenstoff-Sauerstoff-Bindungen, was oft zur Bildung einer neuen Doppelbindung oder zur Addition von Wasser an eine Doppelbindung führt. Ein Beispiel ist die Dehydratisierung von Alkoholen zu Alkenen oder die Hydratation von Alkenen zu Alkoholen. Kohlenstoff-Sauerstoff-Lyasen werden in der Lebensmittel- und Getränkeindustrie zur Herstellung von Aromen und Düften sowie in der Pharmaindustrie zur Synthese von aktiven pharmazeutischen Inhaltsstoffen (APIs) eingesetzt.

Kohlenstoff-Stickstoff-Lyase

Kohlenstoff-Stickstoff-Lyasen katalysieren die Spaltung von Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen, die häufig in Aminosäuren und anderen stickstoffhaltigen Verbindungen vorkommen. Zum Beispiel die Deaminierung von Aminosäuren, bei der eine Aminogruppe entfernt wird, was zur Bildung einer Keto-Säure und Ammoniak führt (z.B. Glucosamin-6-phosphat-Deaminase, Aminodeoxyfutalosin-Deaminase). Diese Enzyme sind entscheidend für die Biosynthese von Aminosäuren, den Abbau stickstoffhaltiger Verbindungen in der Abwasserbehandlung und die Entwicklung diagnostischer Tests für verschiedene Krankheiten.

Kohlenstoff-Schwefel-Lyase

Kohlenstoff-Schwefel-Lyasen katalysieren die Spaltung von Kohlenstoff-Schwefel-Bindungen, die im Stoffwechsel von schwefelhaltigen Verbindungen wichtig sind. Ein bemerkenswertes Beispiel ist die Spaltung von Cystein zu Pyruvat, Ammoniak und Schwefelwasserstoff (z.B. D-Cystein-Desulfhydrase). Kohlenstoff-Schwefel-Lyasen werden in der Bioremediation von schwefelhaltigen Schadstoffen, der Synthese von schwefelhaltigen Arzneimitteln und der Herstellung von schwefelbasierten Chemikalien eingesetzt.

Kohlenstoff-Halogen-Lyase

Kohlenstoff-Halogen-Lyasen katalysieren die Spaltung von Kohlenstoff-Halogen-Bindungen, die in halogenierten organischen Verbindungen vorkommen. Das häufigste Beispiel ist die Dehalogenierung von Haloalkanen, was zur Bildung von Alkanen und Halidionen führt (z.B. Haloalkan-Dehalogenase). Diese Enzyme werden zur Entgiftung von halogenierten Umweltverschmutzungen, zur Synthese halogenfreier organischer Verbindungen und zur Entwicklung biokatalytischer Prozesse für die chemische Industrie eingesetzt.

Phosphor-Sauerstoff-Lyase

Phosphor-Sauerstoff-Lyasen katalysieren die Spaltung von Phosphor-Sauerstoff-Bindungen, die im Stoffwechsel von Nukleotiden und anderen phosphorhaltigen Verbindungen entscheidend sind. Das wichtigste Beispiel in zellulären Prozessen ist die Cyclisierung von ATP zu cyclischem AMP (cAMP) und Pyrophosphat. Phosphor-Sauerstoff-Lyasen sind wichtig für das Studium von Signaltransduktionswegen, die Entwicklung von Krebsmedikamenten und die Herstellung von cyclischen Nukleotidderivaten für Forschungs- und therapeutische Zwecke.

Anwendungen von Lyasen in Forschung und Industrie

Lyasen haben ein breites Anwendungsspektrum in verschiedenen Bereichen, was sie zu unverzichtbaren Werkzeugen in Forschung und Industrie macht.

Molekularbiologie und Biotechnologie

Lyasen sind unverzichtbare Werkzeuge in der Molekularbiologie und Biotechnologie:

  • Genklonierung und -expression: Lyasen, wie DNA-Ligasen, werden in der Genklonierung und in Expressionsstudien verwendet. DNA-Ligasen katalysieren die Bildung von Phosphodiesterbindungen zwischen DNA-Fragmenten, was die Einfügung von Genen in Plasmide zur Expression in Wirtszellen ermöglicht.
  • Proteinengineering: Lyasen werden zur Modifikation von Proteinen für Forschungs- und Industrieanwendungen eingesetzt. Zum Beispiel werden standortspezifische Lyasen verwendet, um spezifische Mutationen in Proteine einzuführen, was es Forschern ermöglicht, die Proteinstruktur und -funktion zu untersuchen.
  • Metabolisches Engineering: Lyasen werden im metabolischen Engineering von Mikroorganismen eingesetzt, um wertvolle Biochemikalien wie Aminosäuren, organische Säuren und Antibiotika herzustellen. Durch die Manipulation der Lyaseaktivität können Forscher die Stoffwechselwege optimieren, um den Ertrag der gewünschten Produkte zu steigern.

Pharmazeutische Industrie

Lyasen spielen eine entscheidende Rolle in der Arzneimittelentwicklung und -herstellung:

  • Arzneimittelsynthese: Lyasen werden in der Synthese komplexer Arzneimittelmoleküle eingesetzt, insbesondere bei der Bildung oder Spaltung von Kohlenstoff-Kohlenstoff- und Kohlenstoff-Stickstoff-Bindungen. Zum Beispiel werden Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyasen in der Herstellung von nicht-steroidalen entzündungshemmenden Arzneimitteln (NSAIDs) und anderen therapeutischen Mitteln verwendet.
  • Enzymtherapie: Bestimmte Lyasen werden in Enzymersatztherapien für Stoffwechselstörungen eingesetzt, wie z.B. Phenylketonurie, bei der Patienten bestimmte Enzyme fehlen, die für einen normalen Stoffwechsel erforderlich sind. Diese Therapien beinhalten die Verabreichung des fehlenden Enzyms, um die Stoffwechselfunktion wiederherzustellen.
  • Biokatalyse: Lyasen werden als Biokatalysatoren in der enantioselektiven Synthese von chiralen Arzneimittelzwischenprodukten und aktiven pharmazeutischen Inhaltsstoffen (APIs) eingesetzt. Ihre Fähigkeit, Reaktionen unter milden Bedingungen zu katalysieren, macht sie ideal für nachhaltige und grüne Chemie-Anwendungen in der pharmazeutischen Industrie.

Umweltbiotechnologie

Lyasen haben bedeutende Anwendungen im Umweltschutz und in der Nachhaltigkeit:

  • Bioremediation: Lyasen, insbesondere Kohlenstoff-Halogen-Lyasen, werden in der Bioremediation von halogenierten organischen Schadstoffen wie polychlorierten Biphenylen (PCBs) und chlorierten Lösungsmitteln eingesetzt. Diese Enzyme helfen, diese persistierenden Umweltkontaminanten in weniger schädliche Verbindungen abzubauen.
  • Abwasserbehandlung: Kohlenstoff-Schwefel-Lyasen werden in der Behandlung von Industrieabwasser eingesetzt, das Schwefelverbindungen enthält. Diese Enzyme helfen, die Konzentrationen von schwefelhaltigen Schadstoffen, wie z.B. Schwefelwasserstoff, zu reduzieren, die für aquatische Lebewesen toxisch sein können und zur Umweltverschmutzung beitragen.
  • Biokraftstoffproduktion: Lyasen sind an der Produktion von Biokraftstoffen aus erneuerbaren Ressourcen beteiligt. Zum Beispiel werden Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyasen im metabolischen Engineering von Mikroorganismen eingesetzt, um Biokraftstoffe wie Ethanol und Butanol aus Biomasse herzustellen.

Lebensmittel- und Getränkeindustrie

Lyasen werden häufig in der Produktion und Verarbeitung von Lebensmitteln und Getränken eingesetzt:

  • Produktion von Aromen und Düften: Kohlenstoff-Sauerstoff-Lyasen werden zur Herstellung von Aroma- und Geschmacksstoffen in Lebensmitteln eingesetzt. Zum Beispiel werden Pektin-Lyasen in der Fruchtsaftindustrie verwendet, um Pektin abzubauen, was zu klareren Säften mit verbessertem Geschmack führt.
  • Fermentationsprozesse: Lyasen spielen eine Rolle in Fermentationsprozessen, bei denen sie an der Produktion von Alkoholen, Säuren und anderen Fermentationsprodukten beteiligt sind. Zum Beispiel ist Pyruvat-Decarboxylase, eine Kohlenstoff-Kohlenstoff-Lyase, für die Produktion von Ethanol während der alkoholischen Fermentation unerlässlich.
  • Nährstoffanreicherung: Bestimmte Lyasen werden verwendet, um den Nährwert von Lebensmitteln zu verbessern. Zum Beispiel wird Phytase, eine Phosphor-Sauerstoff-Lyase, eingesetzt, um Phytinsäure in Getreide und Hülsenfrüchten abzubauen, wodurch die Bioverfügbarkeit von essentiellen Mineralien wie Calcium, Eisen und Zink erhöht wird.

Anwendungen von Lyasen

Lyasen sind eine vielfältige und vielseitige Klasse von Enzymen, die eine entscheidende Rolle in verschiedenen biologischen Prozessen spielen und zahlreiche Anwendungen in Forschung und Industrie haben. Ihre Fähigkeit, chemische Gruppen ohne Hydrolyse oder Oxidation hinzuzufügen oder zu entfernen, macht sie zu unverzichtbaren Werkzeugen in Bereichen wie Pharmazie, Lebensmittelproduktion, Umweltbiotechnologie und Molekularbiologie. Creative Enzymes ist ein vertrauenswürdiger Anbieter von Enzymen und bietet ein vielfältiges Sortiment an hochwertigen Produkten an. Entdecken Sie unseren vollständigen Produktkatalog oder kontaktieren Sie uns für maßgeschneiderte Enzymmischungen, die auf Ihre Bedürfnisse zugeschnitten sind.

Katalog Produktname EG-Nr. CAS-Nr. Quelle Preis
NATE-1550 Heparin-Sulfat-Lyase von Bacteroides thetaiotaomicron, rekombinant EC 4.2.2.8 37290-86-1 E. coli Anfrage
NATE-1549 Heparin-Lyase von Bacteroides thetaiotaomicron, rekombinant EC 4.2.2.7 9025-39-2 E. coli Anfrage
NATE-1548 Chondroitin ABC-Lyase von Bacteroides thetaiotaomicron, rekombinant EC 4.2.2.20 E. coli Anfrage
NATE-1547 Oligoalginate-Lyase von Saccharophagus degradans, rekombinant EC 4.2.2.- E. coli Anfrage
NATE-1546 Oligoalginate-Lyase von Pseudomonas aeruginosa, rekombinant EC 4.2.2.- E. coli Anfrage
NATE-1545 Alginate-Lyase von Saccharophagus degradans, rekombinant EC 4.2.2.3 9024-15-1 E. coli Anfrage
NATE-1502 L-Fuculose-1-phosphat Aldolase von Thermus thermophilus HB8, rekombinant EC 4.1.2.17 9024-54-8 E. coli Anfrage
NATE-1463 Kohlenanhydrase II aus Rind, rekombinant EC 4.2.1.1 9001-03-0 E. coli Anfrage
NATE-1223 Pektat-Lyase von Clostridium acetobutylicum, rekombinant EC 4.2.2.2 9015-75-2 Clostridium ace... Anfrage
NATE-1222 Pektat-Lyase von Caulobacter crescentus, rekombinant EC 4.2.2.2 9015-75-2 Caulobacter cre... Anfrage
NATE-1219 Nitrilhydratase von Sinorhizobium meliloti, rekombinant EC 4.2.1.84 82391-37-5 Sinorhizobium m... Anfrage
NATE-1218 Nitrilhydratase von Rhodopseudomonas palustris, rekombinant EC 4.2.1.84 82391-37-5 Rhodopseudomona... Anfrage
NATE-1217 Nitrilhydratase von Rhodococcus erythropolis, rekombinant EC 4.2.1.84 82391-37-5 Rhodococcus ery... Anfrage
NATE-1211 Hyaluronat-Lyase von Streptomyces coelicolor, rekombinant EC 4.2.2.1 37259-53-3 Streptomyces co... Anfrage
NATE-1210 Hyaluronat-Lyase von Streptococcus equi, rekombinant EC 4.2.2.1 37259-53-3 Streptococcus e... Anfrage
NATE-1159 Native Pyruvatdecarboxylase von thermophilen Bakterien EC 4.1.1.1 9001-04-1 Thermophile Bak... Anfrage
NATE-1152 Native Fructose-bisphosphat-Aldolase von thermophilen Bakterien EC 4.1.2.13 9024-52-6 Thermophile Bak... Anfrage
DIA-293 Cystathionin-β-synthase, rekombinant EC 4.2.1.22 9023-99-8 Anfrage
NATE-1146 Cystathionin β-lyase, rekombinant EC 4.4.1.8 9055-05-4 Anfrage
NATE-1144 Cystathionin gamma-lyase, rekombinant EC 4.4.1.1 9012-96-8 Anfrage
NATE-1015 Rekombinante Imidazolglycerol-phosphat-Dehydratase aus Mycobacterium tuberculosis EC 4.2.1.19 9024-35-5 E. coli Anfrage
NATE-0941 β-Enolase aus Mensch, rekombinant E. coli Anfrage
NATE-0940 α-Enolase aus Mensch, rekombinant E. coli Anfrage
NATE-0903 Neuronal spezifische Enolase (His-Tag) aus Mensch, rekombinant EC 4.2.1.11 9014-08-8 E. coli Anfrage
NATE-0808 Allene-Oxid-Synthase aus Parthenium argentatum, rekombinant EC 4.2.1.92 E. coli Anfrage
NATE-0794 2-Desoxyribose-5-phosphat Aldolase aus E. coli, rekombinant EC 4.1.2.4 9026-97-5 E. coli K12 Anfrage
NATE-0427 Native Aspergillus sp. Lyse-Enzyme Aspergillus sp. Anfrage
NATE-0475 Sialinsäure Aldolase aus Escherichia coli K12, rekombinant EC 4.1.3.3 9027-60-5 E. coli BL21 Anfrage
NATE-0101 Native Rinder-Kohlenanhydrase EC 4.2.1.1 9001-03-0 Bovine Erythroz... Anfrage
NATE-0130 Chondroitinase B aus Flavobacterium heparinum, rekombinant EC 4.2.2.19 52227-83-5 Flavobacterium ... Anfrage
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