Enzymaktivitätsmessung für Tagaturonatreduktase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes ist ein überlegenes Unternehmen im Bereich der Messung der katalytischen Aktivität von Oxidoreduktasen. Wir haben ein brillantes Team von erfahrenen Enzymologie-Experten, die auf die Messung der Enzymaktivität spezialisiert sind. Creative Enzymes bietet unseren Kunden ständig die zuverlässigsten Ergebnisse.

Tagaturonate-Reduktase (EC1.1.1.58) ist ein NAD-abhängiges Enzym, das die Oxidation von D-Altronat katalysiert und NAD⁺ als Redox-Kofaktor verwendet, um D-Tagaturonate zu produzieren. Dieses Enzym kommt in einem breiten Spektrum von Bakterien vor, wie Paenibacillus polymyxa, Escherichia coli und Lactococcus lactis. Tagaturonate-Reduktase gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen, die die CH-OH-Gruppe des Substrats katalysieren und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist D-Altronat:NAD⁺ 3-Oxidoreduktase. Weitere gebräuchliche Namen sind altronische Oxidoreduktase, Altronat-Oxidoreduktase, TagUAR, Altronat-Dehydrogenase und D-Tagaturonate-Reduktase. Tagaturonate-Reduktase wird als eng verwandt mit dem Weg der Pentose- und Glucuronat-Interkonversionen identifiziert.

Tagaturonate-Reduktase ist das zweite Enzym im Galakturonat-Abbauweg und katalysiert die reversible NADH-abhängige Reduktion von D-Tagaturonate zu D-Altronat. Durch diesen Weg kann Escherichia coli das Hexuronat D-Galakturonat als einzige Energiequelle für das Wachstum nutzen. Der erste Schritt im Abbauweg von D-Galakturonat ist die Isomerisierung zu D-Tagaturonate, das dann einer NADH-abhängigen Reduktion zu D-Altronat unterzogen wird, die von Tagaturonate-Reduktase katalysiert wird. Die anschließende Dehydratisierung ergibt 2-Dehydro-3-deoxy-D-Gluconat. An diesem Punkt konvergieren die Superwege der β-D-Glucuronid-, D-Glucuronat-Abbau- und D-Galakturonat-Abbau I-Wegen. Wie angegeben, ist Tagaturonate-Reduktase ein kritisches Enzym für den D-Galakturonat-Abbau I-Weg und ist entscheidend für das Wachstum von Escherichia coli. Obwohl das Enzym hohe Potenzialwerte in der Biotechnologie aufweist, wurde wenig Forschung betrieben, um die katalytische Aktivität und Struktur dieses Enzyms zu verstehen. Daher hat Creative Enzymes robuste Aktivitätsassays entwickelt, um die Anforderungen der Kunden an die Aktivitätsbestimmung für Tagaturonate-Reduktase zu erfüllen. Der spektrophotometrische Assay hat sich als zuverlässige Methode zur Quantifizierung der Aktivität erwiesen. Creative Enzymes bietet außergewöhnliche Dienstleistungen und verfügt über die fortschrittlichsten Techniken zur Messung der Enzymaktivität. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl für die weitere Forschung und Anwendung der Tagaturonate-Reduktase.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Tagaturonate-Reduktase. UniProt ID: B5Z1X8