Nach Jahren der Erforschung von Enzymologie-Assays ist Creative Enzymes als weltweit führender Anbieter von Enzymaktivitätsassays hervorgetreten. Als zuverlässiger Anbieter haben unsere technischen Enzymexperten die am besten geeigneten Assay-Methoden für nahezu jede Enzymanwendung entwickelt. Voll ausgestattet mit dem fortschrittlichsten spektrophotometrischen Instrument garantieren wir die Durchführung unserer Projekte auf professionelle und zeitgerechte Weise. Hiermit sind wir geehrt, die genauen Enzymassays für Acetylxylanesterasen bereitzustellen.

Acetylxylanesterasen (EC 3.1.1.72; AXEs) sind Enzyme, die die Esterbindungen der Acetylgruppen in den Positionen 2 und/oder 3 der Xylose-Moiety der natürlichen acetylierte Xylanfragmente hydrolysieren. Solche Acetylestergruppen sind häufig in Harthölzern, Getreide und anderen einjährigen Pflanzen zu finden. Basierend auf ihren Sequenzähnlichkeiten und tertiären Strukturen wurden Acetylxylanesterasen in sieben Kohlenhydratesterase (CE) Familien, CE1-CE7, klassifiziert. Acetylxylanesterasen zeigen auch Aktivität gegenüber einer breiten Palette von acetylierte Verbindungen wie Xylose-Tetraacetat, Glucose-Pentaacetat sowie p-Nitrophenylacetat, α-Naphthylacetat, 7-Aminocephalosporansäure (7-ACA) und Cephalosporin-C (Abbildung 1B). Diese multifunktionale Deacetylase-Aktivität ist ein gemeinsames Merkmal der derzeit identifizierten oligomeren α/β-Hydrolasen, die zur CE7 gehören. Beachten Sie, dass die vollständige Biodegradation von natürlichem acetylierte Xylan die Zusammenarbeit anderer Enzyme zusammen mit Acetylxylanesterasen erfordert.

Abbildung 1: Reaktionen, die von der CE7-Esterase-Familie katalysiert werden: (A) Deacetylierung von kurzen Xylooligosacchariden; (B) Deacetylierung von Cephalosporin-C.
Referenz: Krastanova I, Guarnaccia C, Zahariev S, et al. Biochimica et Biophysica Acta (BBA)-Proteins and Proteomics, 2005, 1748(2): 222-230.

Acetylxylanesterasen wurden in und von einer Vielzahl von Mikroorganismen in der Natur gefunden und produziert. Unter ihnen sind die pilzlichen Acetylxylanesterasen aufgrund ihrer hohen Aktivität, guten Stabilität und breiteren Substratvielfalt, die sich aus ihren unterschiedlichen Lebensräumen in der Natur ergibt, kommerziell am wichtigsten. Acetylxylanesterasen wurden in Pflanzen noch nicht beschrieben, wo sie eine wichtige Rolle im Prozess des Zellwandwachstums und -alterns spielen könnten. Darüber hinaus können Acetylxylanesterasen in der Bioenergieproduktion und der pharmazeutischen Industrie genutzt werden. Daher fördert die signifikante Nutzung eine starke Nachfrage nach der Überwachung der Aktivität von Acetylxylanesterasen.

Nachdem wir in den letzten Jahren die Aktivitäten verschiedener Enzyme getestet haben, ist Creative Enzymes qualifiziert, die zuverlässigsten enzymatischen Assays für Acetylxylanesterasen bereitzustellen. Die Aktivitäten von Acetylxylanesterasen werden spektrophotometrisch unter Verwendung von entweder α-Naphthylacetat oder p-Nitrophenylacetat als Substrate getestet. Eine Einheit Aktivität wird definiert als die Menge an Enzym, die erforderlich ist, um 1 μmol α-Naphthol oder p-Nitrophenol pro Minute zu produzieren. Bei Verwendung von α-Naphthylacetat als Substrat wird das freigesetzte α-Naphthol bei einer Wellenlänge von 560 nm mit dem fortschrittlichsten Spektrophotometer bestimmt. Bei Verwendung von p-Nitrophenylacetat als Substrat wird das freigesetzte p-Nitrophenol bei einer Wellenlänge von 410 nm bestimmt. Die Ergebnisse unseres Tests werden durch unsere hochmoderne Technologie mit hoher Genauigkeit gewährleistet. Wir versprechen, dass die Ergebnisse in der kürzest möglichen Zeit ab dem Datum der Auftragseinreichung geliefert werden. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl zur Messung der Aktivität, und wir glauben, dass wir Ihr idealer Forschungspartner in der Zukunft werden.

Abbildung 2: Die Kristallstruktur der Acetylxylanesterase von Geobacillus stearothermophilus.
PDB: 4JHL