Enzymaktivitätsmessung für Beta-N-Acetylhexosaminidase

Creative Enzymes ist stolz darauf, eine Vielzahl von Enzymaktivitätsassays für Kunden aus verschiedenen Branchen anzubieten. Wir sind bestrebt, die zuverlässigsten enzymatischen Messungen auf dem globalen Markt zu gewährleisten. Unsere Qualität und Produktivität werden durch fortschrittliche analytische Instrumente und standardisierte Qualitätskontrollen sichergestellt. Unter all unseren genauen Aktivitätsquantifizierungsdiensten ist die Analyse von beta-N-Acetylhexosaminidase besonders willkommen geheißen worden.

Beta-N-Acetylhexosaminidase (EC 3.2.1.52; früher EC 3.2.1.29 und EC 3.2.1.30; beta-N-Acetyl-D-hexosaminid N-Acetylhexosaminohydrolase) ist ein Exo-Enzym, das N-Acetylhexosaminide am nicht-reduzierenden Ende hydrolysiert, wobei ein N-Acetylhexosamin, normalerweise N-Acetylglucosamin (GlcNAc) oder N-Acetylgalactosamin (GalNAc), freigesetzt wird. Das Enzym, das die Spaltung von β-N-Acetylglucosaminid katalysiert, ist auch als β-N-Acetylglucosaminidase bekannt, während ein Enzym, das speziell für β-N-Acetylgalactosaminid zuständig ist, nicht nachgewiesen oder identifiziert wurde. Im Allgemeinen hydrolysieren β-N-Acetylhexosaminidasen die β-Glycoside von N-Acetylglucosaminid und N-Acetylgalactosaminid; sie sind nicht spezifisch für die Aglykon-Gruppe, obwohl sie arylsubstituierte Gruppen bevorzugen. Diese Enzyme sind in der Natur weit verbreitet und wurden inzwischen in tierischen Geweben, Mikroorganismen und Pflanzen nachgewiesen. Es wird angenommen, dass β-N-Acetylhexosaminidasen an der Verarbeitung und dem Umsatz von Glykoproteinen während der Keimung in Pflanzen beteiligt sind; sie gelten als funktionell im Metabolismus von N-Glykane während der Reifung von Apfelfrüchten. Andererseits degradieren einige pflanzliche β-N-Acetylhexosaminidasen auch Chitin und Chitin-Oligomere. Daher wurde ihre Beteiligung am Abwehrsystem gegen chitinöse Pathogene in Pflanzen vorgeschlagen. Da das natürliche Substrat der β-N-Acetylhexosaminidase in Pflanzen jedoch nicht identifiziert wurde und die Substratspezifität nur für eine begrenzte Anzahl von Verbindungen untersucht wurde, ist die physiologische Bedeutung des Enzyms noch nicht geklärt.

Bei Menschen gibt es zwei Hauptisoformen der β-N-Acetylhexosaminidase: HexA besteht aus einem Heterodimer der α- und β-Untereinheiten, und HexB besteht aus einem Homodimer von zwei β-Untereinheiten. Es ist zu beachten, dass ein genetischer Mangel an β-N-Acetylhexosaminidase die Tay-Sachs-Krankheit oder die Sandhoff-Krankheit verursachen kann. Daher hat es klinische Bedeutung, die Funktionen und Wirkmechanismen der β-N-Acetylhexosaminidase weiter zu untersuchen, was auf einer genauen Überwachung der Enzymaktivität beruht.

Creative Enzymes hat Erfahrung in der Durchführung präziser enzymatischer Assays für β-N-Acetylhexosaminidasen, die durch spektrophotometrische Assays bestimmt werden. Im Detail wird die Enzymaktivität durch die Messung der Freisetzung von p-Nitrophenol aus pNP-β-GlcNAc assayed. Die Menge an freigesetztem p-Nitrophenol wird durch die Verfolgung der Absorption bei 405 nm bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und bewährtesten, dank eines hervorragenden Expertenteams. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihr bester Partner für nahezu alle Enzymanalysedienste.

Abbildung: Die Kristallstruktur der beta-N-Acetylhexosaminidase von Arthrobacter aurescens.
PDB: 3RCN