Enzymaktivitätsmessung für Isopullulanase

Creative Enzymes bietet zuverlässige Aktivitätsmessungen für Isopullulanase an. Die Qualität unserer Ergebnisse wird durch das fortschrittlichste Instrument und führende Technologie sichergestellt. Wir übertreffen unsere Wettbewerber mit einer schnellen Bearbeitung von Aktivitätsassays als Reaktion auf die Anfrage nach einer typischen Aktivitätsbestimmung oder einer maßgeschneiderten Aufgabe.

Isopullulanase (EC 3.2.1.57; Pullulan 4-Glucanohydrolase) ist ein Enzym, das ausschließlich die internen α-1,4-glucosidischen Bindungen von Pullulan auf der reduzierenden Seite in Bezug auf den α-1,6-Verzweigungspunkt spaltet und Isopanose freisetzt. Isopullulanase hydrolysiert auch Substrate, die die Panose (Glc-α-(1→6)-Glc-α-(1→4)-Glc) Struktur enthalten, und spaltet die α-1,4-glucosidische Bindung im Panose-Motiv. Da Isopullulanase die strukturellen Unterschiede zwischen α-1,4- und α-1,6-glycosidischen Bindungen präzise erkennen kann, wird es in der strukturellen Analyse von Oligo- und Polysacchariden eingesetzt. Dennoch hat Isopullulanase praktisch keine Wirkung auf Stärke.

Die Enzyme, die Pullulan hydrolysieren, wurden hauptsächlich in drei Typen basierend auf der Substratspezifität und dem Produkt klassifiziert. (i) Pullulanase (EC 3.2.1.41), die α-1,6-glucosidische Bindungen hydrolysiert, um Maltotriose zu bilden; (ii) Alpha-Amylase (EC 3.2.1.1) von Thermoactinomyces vulgaris R-47 und Neopullulanase (EC 3.2.1.135), die α-1,4-glucosidische Bindungen hydrolysieren, um Panose zu erzeugen; (iii) Isopullulanase, die die anderen α-1,4-glucosidischen Bindungen hydrolysiert, um Isopanose zu erzeugen. Unter diesen Enzymen ist Isopullulanase das einzige Enzym, das in die GH 49-Familie klassifiziert ist. Interessanterweise hydrolysiert Isopullulanase überhaupt kein Dextran, während alle anderen Enzyme der GH 49-Familie Dextran-hydrolysierende Enzyme sind. Beachten Sie, dass die primäre Struktur von Isopullulanase völlig anders ist als die von Isomaltodextranase oder anderen Pullulan-Hydrolasen, aber überraschenderweise sehr ähnlich zu der mehrerer Dextranasen, die Pullulan nicht hydrolysieren.

Daher werden detaillierte Studien zu den Wirkmechanismen von Isopullulanase die molekulare Basis ihrer katalytischen Aktivität offenbaren, die wiederum die Ingenieurwissenschaft und Modifikationen des Enzyms inspirieren wird, um verschiedene Substratspezifitäten und höhere Effizienz zu erreichen, wie sie von der Lebensmittel- und Chemieindustrie gewünscht werden. Daher hat Creative Enzymes die zuverlässigsten Enzymaktivitätsmessungen für Isopullulanase entwickelt, um solche Forschungen zu erleichtern. Die Aktivität von Isopullulanase wird durch die Verwendung des spektrophotometrischen Assays bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und genauesten, was durch regelmäßig wiederholte Anfragen von vielen Kunden angezeigt wird. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihr vertrauenswürdiger Partner und wird Ihre Forschung stets professionell unterstützen.

Abbildung: Die Kristallstruktur von Isopullulanase aus Aspergillus niger ATCC 9642.
PDB: 1WMR