Enzymaktivitätsmessung für 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes ist ein Experte für die Messung der Enzymaktivität von Oxidoreduktasen, einschließlich 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase. Die Qualität unserer Ergebnisse wird mit den fortschrittlichsten spektrophotometrischen Instrumenten und dem herausragenden Team brillanter Wissenschaftler sichergestellt. Wir haben uns seit Jahren auf Enzymaktivitätsassays konzentriert und versprechen, zufriedenstellende Ergebnisse zu liefern.

3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase (EC1.1.1.59) ist ein Enzym, das die Oxidationsreaktion von 3-Hydroxypropanoat katalysiert, um 3-Oxopropanoat zu produzieren, wobei NAD⁺ als Redox-Kofaktor verwendet wird. Dieses Enzym kommt in Bakterien und Eukaryoten vor, wie Bacillus cereus, Escherichia coli, Gallus gallus und Sus scrofa. Dieses Enzym gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen, die die CH-OH-Gruppe des Substrats katalysieren und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist 3-Hydroxypropanoat: NAD⁺ Oxidoreduktase. Das Enzym spielt eine wichtige Rolle in mehreren Stoffwechselwegen, einschließlich:

• Acrylatabbau;
• Alaninstoffwechsel;
• Beta-Alanin-Biosynthese II;
• Beta-Alaninstoffwechsel;
• Stoffwechselwege;
• Propanoatstoffwechsel;
• Propanyl-CoA-Abbau II

3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase ist das dritte Enzym des Acrylatabbaus. Acrylat ist ein Produkt während des Abbaus von Dimethylsulfoniopropanoat (DMSP) und Acrylonitril. Einige Organismen sind in der Lage, Acrylat als einzige Kohlenstoffquelle zu nutzen, wie Halomonas sp. Zuerst wird Acrylat in 3-Hydroxypropanoat umgewandelt, das dann von 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase zu 3-Oxopropanoat katabolisiert wird. Am Ende wird 3-Oxopropanoat weiter zu Acetyl-CoA und CO2 umgewandelt. Dann werden die Produkte dieses Weges am Tricarbonsäurezyklus (TCA) I teilnehmen. Aufgrund seiner wertvollen Funktion in verschiedenen biologischen Prozessen wird die Messung der Enzymaktivität für 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase von entscheidender Bedeutung. Der spektrophotometrische Assay hat sich als zuverlässige Methode zur Quantifizierung der Enzymaktivität erwiesen. Die katalytische Aktivität der 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase kann entweder durch die Reduktion von NAD⁺ bei 260 nm oder die Oxidation von NADH bei 340 nm mittels spektrophotometrischer Analyse gemessen werden. Creative Enzymes hat hart daran gearbeitet, unseren Kunden einen unvergleichlichen Service zu bieten. Wir übertreffen unsere Wettbewerber mit einer schnellen Bearbeitung der Aktivitätsassays als Reaktion auf die Anfrage nach einer typischen Aktivitätsbestimmung oder einer maßgeschneiderten Anfrage. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihr vertrauenswürdiger Partner bei der Entwicklung von Produkten, die 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase enthalten.

Abbildung: Der Weg: Acrylatabbau, den die 3-Hydroxypropionat-Dehydrogenase katalysiert. (Von BsubCYC)