Enzymaktivitätsmessung für Glutamatdehydrogenase

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Glutamatdehydrogenasen (EC 1.4.1.2, EC 1.4.1.3, EC 1.4.1.4, GDHs) sind die Stoffwechselenzyme, die die reversible oxidative Deaminierung von L-Glutamat zu α-Ketoglutarat (α-KG) und Ammoniak katalysieren, wobei NAD(P)⁺ zu NAD(P)H reduziert wird. Glutamatdehydrogenasen sind in fast jedem Organismus zu finden und befinden sich hauptsächlich in den Mitochondrien, obwohl berichtet wurde, dass Glutamatdehydrogenasen auch im Zytoplasma, im endoplasmatischen Retikulum und im Zellkern vorhanden sein können. Die Funktionen dieser Enzyme außerhalb der Mitochondrien sind jedoch nicht klar verstanden. Glutamatdehydrogenasen gehören zur Superfamilie der Aminosäuredehydrogenasen, die ein erhebliches Potenzial in der Produktion neuartiger nicht-proteinogener Aminosäuren für die Pharmaindustrie hat. Der systematische Name der Glutamatdehydrogenase ist L-Glutamat:NAD(P)⁺ Oxidoreduktase (deaminierend).

Glutamatdehydrogenasen verbinden den Aminosäurestoffwechsel mit dem Tricarbonsäurezyklus (TCA), indem sie L-Glutamat zu α-KG umwandeln, während die reduktive Aminierungstickstoff zu mehreren biosynthetischen Wegen liefert. Darüber hinaus erleichtert die Aktivierung der Glutamatdehydrogenase durch Leucin die Umwandlung von GDP zu GTP, was zur Aktivierung der kleinen GTPase Rag führt, die den mammalischen Zielkomplex von Rapamycin aktiviert und zu Zellwachstum und verringerter Autophagie führt. Abgesehen vom zellulären Kohlenhydratstoffwechsel sind Glutamatdehydrogenasen auch an der Ureagenese beteiligt. Zum Beispiel produziert die Umwandlung von Glutamat in α-KG auch NH₃⁺, das zur Bildung von Carbamoylphosphat für den Harnstoffzyklus verwendet werden kann. Letztendlich sind die Aktivitäten der Glutamatdehydrogenasen bei verschiedenen Gehirnpathologien erhöht, wie Schizophrenie, Gehirnkrebs und Parkinson-Krankheit. Es wird spekuliert, dass die erhöhte Aktivität dieser Enzyme wahrscheinlich neuronale Zellen schädigen kann. Da Glutamatdehydrogenasen an der Schnittstelle verschiedener und wichtiger Stoffwechselwege stehen, wird eine enge Überwachung ihrer Aktivität als wesentlich erachtet.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Glutamatdehydrogenase von Thermotoga maritima.
PDB: 1B26

Either NAD⁺ or NADP⁺ ist der Cofaktor, den Glutamatdehydrogenasen benötigen, und daher variieren die Enzyme je nach ihrem Cofaktorpräferenz: NAD⁺ Spezifität (EC 1.4.1.2), NADP⁺ Spezifität (EC 1.4.1.4) oder duale Cofaktor-Spezifität (EC 1.4.1.3). Alle drei Klassen können eine wichtige Rolle in der medizinischen und pharmazeutischen Industrie spielen. Zum Beispiel haben Glutamatdehydrogenasen eine entscheidende Funktion in der Differenzialdiagnose von Lebererkrankungen und den Schweregraden der Leberschädigung. Sie können verwendet werden, um zwischen akuter viral bedingter Hepatitis und akuter toxischer Lebernekrose sowie akuter hypoxischer Lebererkrankung zu unterscheiden. Darüber hinaus können Glutamatdehydrogenasen auch biologische Indikatoren für die Arzneimittelsicherheit sein. Daher sollten Glutamatdehydrogenasen immer mehr Beachtung finden, nicht nur wegen ihrer Rollen in mehreren Stoffwechselwegen, sondern auch wegen der lebenswichtigen Funktionen in vielen Bereichen. Daher müssen die katalytischen Aktivitäten der Enzyme unbedingt, präzise und schnell durchgeführt werden. Creative Enzymes ist kompetent, die zuverlässigste Quantifizierung der Glutamatdehydrogenase-Aktivität mittels spektrophotometrischer Assays anzubieten. Unser hochwertiger Assay-Service wurde von unzähligen Kunden gelobt. Wir etablieren exklusive und zuverlässige Enzymaktivitätsassays, um uns auf dem Markt abzuheben. Kurz gesagt, Creative Enzymes ist Ihre einzigartige Wahl für die Entwicklung von Produkten, die Glutamatdehydrogenasen enthalten.