Messung der Enzymaktivität von Desoxyribonuklease II

Creative Enzymes gehört zu den wenigen Unternehmen weltweit, die sich gezielt auf die Entwicklung und Bereitstellung von Auftragsdienstleistungen für Enzymaktivitätsassays spezialisiert haben. Wir arbeiten eng mit unseren Kunden zusammen, um spezifische Fragestellungen zu lösen, Prozesse zu optimieren und neue Enzymassay-Methoden zu entwickeln. Creative Enzymes bietet Ihnen hierzu mit großer Sorgfalt einen präzisen Enzymaktivitätsassay für Desoxyribonuklease II an.

Desoxyribonuklease II (EC 3.1.22.1; DNase II) ist ein Enzym, das einer eigenständigen Familie von Nukleasen zugeordnet wird und bekanntermaßen an zahlreichen zellulären Prozessen beteiligt ist. DNase II spaltet DNA durch Hydrolyse des Phosphodiester-Rückgrats von DNA-Molekülen über einen Einzelstrang-Spaltungsmechanismus und erzeugt 3’-Phosphatgruppen. Der Spaltungsmechanismus wird durch ein katalytisches Zentrum vermittelt, das einen essenziellen Histidinrest enthält. Im Unterschied zu den meisten Nukleasen benötigt DNase II keine zweiwertigen Kationen und kann ein pH-Optimum im sauren Bereich aufweisen. Zink und Kupfer zeigen eine ausgeprägte inhibitorische Wirkung auf die DNase-II-Aktivität. Darüber hinaus wirken bestimmte einwertige Kationen, wie Natrium, bei auffallend hohen Konzentrationen ebenfalls hemmend auf DNase II. DNase II weist ein saures pH-Optimum von etwa 5,0 auf, wobei die Aktivität über einen breiteren pH-Bereich nachweisbar ist. DNase II wird während der Entwicklung in zahlreichen Geweben exprimiert und ist subzellulär in Lysosomen lokalisiert. Interessanterweise ist dieses Enzym auch in nukleären Fraktionen nachweisbar. Es ist möglich, dass DNase II in Lysosomen aktiviert und anschließend in Zellkerne transportiert wird, um DNA abzubauen. Beim Menschen und bei Nagern wurden drei saure DNase-II-Varianten identifiziert: DNase IIα, DNase IIβ und L-DNase II. L-DNase II leitet sich vom Leukozyten-Elastase-Inhibitor (LEI) ab und weist eine Serinprotease-Inhibitor-Aktivität sowie eine zytoplasmatische Lokalisation auf. Es wurde vorgeschlagen, dass LEI als molekularer Schalter zwischen Leben und Tod im Rahmen der Apoptose fungiert.

Funktionell kann DNase II aus Trichinella spiralis als Kandidatenprotein für die Therapie von Autoimmunerkrankungen, DNase-II-Mangel-Erkrankungen oder Krebs betrachtet werden. Darüber hinaus ist die Aktivierung von DNase II entscheidend, um die Replikation potenziell schädlicher DNA zu unterbinden und damit einer malignen Entwicklung vorzubeugen. Daher ist das Verständnis der Aktivierung von DNase II und ihrer Funktion beim DNA-Abbau hilfreich, um die molekularen Mechanismen dieser komplexen Entwicklungsprozesse besser zu verstehen. Ebenso ist es erforderlich, die Aktivität von DNase II zu überwachen, um ihren katalytischen Mechanismus zu charakterisieren.

Creative Enzymes ist ein führender Anbieter im Bereich der Enzymassays und bekannt für höchste Kundenzufriedenheit. Wir sind qualifiziert, die präziseste Quantifizierung der Enzymaktivität von DNase II mittels eines besonders zuverlässigen und kosteneffizienten spektrophotometrischen Assays anzubieten. Die Qualität unserer Assayergebnisse wird durch modernste spektrophotometrische Instrumentierung sowie durch unsere erfahrenen Wissenschaftler sichergestellt. Durch unser kontinuierliches Streben nach Dienstleistungen auf höchstem Qualitätsniveau hat sich Creative Enzymes das Vertrauen zahlreicher Kunden erworben und ist stolz darauf, hochspezialisierte Auftragsdienstleistungen zur Unterstützung Ihrer Forschung bereitzustellen.