Enzymaktivitätsmessung für Bilirubinoxidase

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Bilirubinoxidase (EC 1.3.3.5; BOX) ist ein kupferhaltiges Enzym, das die Oxidation von Bilirubin, einem Produkt des Hämkatabolismus, zu Biliverdin katalysiert, wobei O₂ gleichzeitig zu Wasser reduziert wird. Es ist am Porphyrin- und Chlorophyllstoffwechsel beteiligt. Dieses Enzym wurde ursprünglich aus dem Ascomyceten-Pflanzenpathogen Myrothecium verrucaria isoliert und später auch in Bacillus pumilus, Ratten und einigen anderen Organismen gefunden. Bilirubinoxidase ist ein monomeres Protein mit einer Molekularmasse von 60 kDa, und der systematische Name dieser Enzymklasse ist Bilirubin: Sauerstoff-Oxidoreduktase, die auch als Bilirubinoxidase M-1 bezeichnet wird. Bilirubinoxidase gehört zur Familie der Multikupferoxidase, die einen Typ I, einen Typ II und zwei (ein Paar von) Typ III Kupfer enthält. Die Typ II- und III-Kupfer bilden ein trinukleares Zentrum, das Sauerstoff zu Wassermolekülen reduziert, und das Typ I Kupfer fungiert als Elektronenmediator vom Substrat zum trinuklearen Zentrum.

Bilirubinoxidase dient als entscheidendes Enzym in der Diagnostik, Biotechnologie, Medizin und der Energieerzeugungsindustrie. Bilirubin, das Substrat der Bilirubinoxidase, besteht aus Tetrapyrrol, das Produkt des physiologischen Hämabbaus und das Hauptpigment der Galle ist. Daher kann Bilirubinoxidase zur diagnostischen Messung der Bilirubinkonzentration im Serum verwendet werden. Darüber hinaus ist Bilirubinoxidase von erheblichem Interesse für Anwendungen in Niedertemperatur-Bio-Brennstoffzellen, da berichtet wurde, dass es eines der besten Enzyme für Reaktionen in den Kathoden von Bio-Brennstoffzellen ist, aufgrund seiner hohen Reaktivität bei neutralem pH.

Abbildung: Die Struktur der Bilirubinoxidase aus Myrothecium verrucaria.
Referenz: Kimihiko Mizutani et al. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2010 Jul 1; 66(Pt 7): 765-770.

Trotz der vielfältigen Funktionen, die von der Bilirubinoxidase ausgeführt werden, wurde festgestellt, dass der Aktivitätstest dieses Enzyms kompliziert und schwierig ist, wahrscheinlich aufgrund des Verlusts von NAD⁺, NADP⁺, FAD und FMN während des Reinigungsprozesses dieses Enzyms. Hier bei Creative Enzymes sind wir in der Lage, das Holo-Protein in ausreichender Reinheit und Menge vorzubereiten und spektrophotometrische Tests für die Aktivitäten der Bilirubinoxidase durchzuführen, indem wir die Absorption bei 440 nm verfolgen. Creative Enzymes, ausgestattet mit hervorragender Technologie, professionellem Wissen und den fortschrittlichsten Instrumenten, unterstützen die Forschung der Kunden auf hervorragende Weise. Insgesamt wird Creative Enzymes immer Ihr vertrauenswürdiger Partner sein.