Messung der Enzymaktivität der Diisopropylfluorophosphatase

Creative Enzymes verfolgt das Ziel, unseren Kunden die bestmöglichen Dienstleistungen für Enzymaktivitätsassays bereitzustellen. Zu diesem Zweck haben wir bereits eine standardisierte Qualitätskontrolle für Enzymtests etabliert. Gestützt auf modernste Geräte und fundiertes Fachwissen kann Creative Enzymes Sie schnell und präzise unterstützen. Unser Service für Diisopropylfluorophosphatase zeichnet sich durch hohe Präzision aus.

Diisopropylfluorophosphatase (DFPase, EC 3.1.8.2) gehört zur Gruppe der Phosphotriesterasen. DFPase ist ein Enzym, das sowohl toxische organophosphorhaltige Verbindungen als auch Dipeptide mit C-terminalem Prolin hydrolysieren kann. DFPasen werden in Mazur-Typ-DFPase, die durch Mn²⁺ stimuliert wird, und Squid-Typ-DFPase, die für ihre Aktivität Ca²⁺-Ionen benötigt, unterteilt. Die Squid-Typ-DFPase hydrolysiert Diisopropylfluorophosphat (DFP) schneller als O-Pinacolylmethylphosphonofluoridat (Soman), im Gegensatz zur Mazur-Typ-DFPase, die Soman schneller als DFP hydrolysiert.

Sowohl DFP als auch Soman sind organophosphorische Triester, ebenso wie Sarin, Cyclosarin und Tabun. Diese organophosphorischen Triester wirken als Nervenkampfstoffe, da sie die Acetylcholinesterase irreversibel hemmen. DFPase kann solche chemischen Kampfstoffe durch Hydrolyse entgiften und gewinnt daher zunehmend an Bedeutung, da sie eine rationale Alternative zu den derzeit diskutierten Dekontaminationsstrategien für chemische Kampfstoffe darstellt. Untersuchungen zur DFPase tragen zur Bewältigung zunehmend gravierender Umweltprobleme bei, einschließlich der Kontamination von Trinkwasser und Innenraumluft. Darüber hinaus wird DFPase auch in medizinischen Anwendungen als Antidot oder Therapeutikum zur Prävention organophosphorischer Vergiftungen eingesetzt. Da Organophosphate synthetisch entwickelte Verbindungen sind, kann die Hydrolyse von Nervenkampfstoffen nicht die natürliche Funktion der DFPase sein. Die Steigerung der enzymatischen Aktivität und die Erweiterung der Substratspezifität sind zentrale Forschungsschwerpunkte. Mit modernster Instrumentierung kann Creative Enzymes Kunden mit hochwertigen Dienstleistungen zur Aktivitätsmessung von Diisopropylfluorophosphatase unterstützen.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Diisopropylfluorophosphatase aus Alteromonas macleodii.
Referenz: Stepankova, A. et al. Acta Crystallogr Sect F Struct Biol Cryst Commun. 2013 69: 346-54.

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