Messung der Enzymaktivität der Xanthin-Dehydrogenase

Creative Enzymes bietet Dienstleistungen zur Aktivitätsmessung an, die zeitnah belastbare und reproduzierbare Ergebnisse liefern. Unsere Servicequalität liegt deutlich über dem branchenüblichen Niveau im Bereich enzymatischer Analytik. Unsere Enzymologen arbeiten mit hoher Professionalität und setzen alles daran, jede Prüfdienstleistung bis ins Detail zu optimieren. Die Bestimmung der Aktivität der Laktat‑Xanthin‑Dehydrogenase basiert auf unserem präzisen spektrophotometrischen Assay.

Xanthin‑Dehydrogenasen kommen sowohl in eukaryotischen als auch in prokaryotischen Spezies vor, unterscheiden sich jedoch in Untereinheitenzusammensetzung und Struktur. Das Enzym katalysiert die Hydroxylierung von Hypoxanthin zu Xanthin bzw. von Xanthin zu Harnsäure. Das Säugetierenzym kann zudem all‑trans‑Retinol zu all‑trans‑Retinoat umsetzen. Das eukaryotische Enzym besteht aus unabhängigen Untereinheiten; jede Untereinheit enthält ein Molybdopterin sowie zwei [2Fe‑2S]-Cluster. Als Kofaktor wird FAD verwendet; für die Reduktion ist NAD⁺ als Elektronenakzeptor erforderlich.

Bei Säugetieren kann Xanthin‑Dehydrogenase (XDH) in die Xanthin‑Oxidase‑Form (XO) überführt werden – entweder reversibel durch Disulfidbildung oder irreversibel durch proteolytische Spaltung. Diese Umwandlung spielt eine wichtige Rolle in physiologischen und pathophysiologischen Prozessen. Das Enzym ist hauptsächlich am Abbau von Purinbasen beteiligt, sowohl aus Adenosin‑ als auch aus Guanosin‑Nukleotiden. Darüber hinaus ist es am Abbau von Theophyllin sowie an der Harnsäurebiosynthese beteiligt. In Bakterien baut dieses Enzym Koffein über Demethylierungsreaktionen ab. Ein Mangel an Xanthin‑Dehydrogenase hat erhebliche Auswirkungen auf die menschliche Gesundheit. Störungen des Purinstoffwechsels führen zu Xanthinurie, bei der Patientinnen und Patienten erhöhte Xanthin‑Konzentrationen in Blut und Urin aufweisen und an Erkrankungen wie Niereninsuffizienz sowie Xanthin‑Nierensteinen leiden. Studien deuten zudem darauf hin, dass diese Erkrankung zum Adult Respiratory Distress Syndrome beitragen und Influenza‑Infektionen über einen sauerstoffmetabolitenabhängigen Mechanismus verstärken kann. Angesichts der zentralen Bedeutung für Wachstum und Stoffwechsel widmet sich eine zunehmende Zahl von Studien diesem Enzym, insbesondere im Hinblick auf sein großes Potenzial für die klinische Arzneimittelentwicklung. Creative Enzymes verfügt über spezialisierte Expertinnen und Experten sowie modernste Instrumentierung und kann Assay‑Dienstleistungen zur Prüfung der Xanthin‑Dehydrogenase‑Aktivität anbieten.

Abbildung: Kristallstruktur der Xanthin‑Dehydrogenase aus Rindermilch mit gebundenem NADH.
Referenz: Ishikita, H. et al. J.Am.Chem.Soc. 2012 134: 999–1009.

Creative Enzymes ist seit jeher stark im Bereich der Aktivitätsprüfung von Xanthin‑Dehydrogenase präsent. Hochwertige Ergebnisse werden durch unsere professionellen Protokolle und fundierten Untersuchungen gewährleistet. Creative Enzymes genießt das Vertrauen von Zehntausenden Kundinnen und Kunden und verfügt über einen ausgezeichneten Ruf in der Enzym‑Servicebranche.