Enzymaktivitätsmessung für Formaldehyddehydrogenase

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Formaldehyddehydrogenase (EC 1.2.1.46) ist ein NAD^{+Ogataea angusta, Methylococcus capsulatus und Pseudomonas putida isoliert und charakterisiert werden. Die Formaldehyddehydrogenase von P. putida ist die am intensivsten untersuchte unter allen anderen Quellen. Sie weist eine Homotetramer-Architektur auf, die aus 398 Aminosäuren pro Untereinheit besteht, mit einer Gesamtmolekularmasse von 170 kDa. Jede Untereinheit besteht aus sieben Cystein-Resten und zwei Zink-Ionen, die das katalytische Zink und das strukturelle Zink umfassen. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist Formaldehyd:NAD+ Oxidoreduktase, die auch als NAD+-gebundene Formaldehyddehydrogenase oder NAD+-abhängige Formaldehyddehydrogenase bezeichnet wird.}

Formaldehyddehydrogenase spielt eine entscheidende Rolle in vielen biologischen Wegen, wie der Abbau von Chlorkohlenwasserstoffen und Chlorkohlenstoffen, dem Methanmetabolismus und dem mikrobiellen Metabolismus in verschiedenen Umgebungen. Die Reaktion, die von der Formaldehyddehydrogenase katalysiert wird, ist ein Schlüsselteil des Methanmetabolismus. Formaldehyd, das Substrat dieser Reaktion, ist eine hochgiftige Verbindung, und die molekulare Entgiftung ist eine wichtige biochemische Notwendigkeit für die meisten Lebensformen. Viele Organismen haben mehrere Oxidationssysteme entwickelt, um dieser Verbindung entgegenzuwirken. Im Fall von methylotrophen Bakterien ist Formaldehyd nicht nur eine giftige Verbindung, sondern auch ein zentrales Zwischenprodukt. Was das Formiat betrifft, das andere Substrat der Formaldehyddehydrogenase, so ist es ebenfalls eine giftige Verbindung. Daher kann man schließen, dass die Formaldehyddehydrogenase als ein lebenswichtiges Enzym in vielen Stoffwechselwegen dient, da sie in der Lage ist, diese beiden giftigen Verbindungen für die meisten Organismen abzubauen. Die spektrophotometriebasierten Aktivitätsassays dieses Enzyms sind jedoch noch nicht gut etabliert. Glücklicherweise kann Creative Enzymes mit vielen Jahren Erfahrung in der Entwicklung von Enzymassays genaue Aktivitätsassays für dieses Enzym bereitstellen, indem die Bildung von NADH durch spektrophotometrische Quantifizierung bei 340 nm verfolgt wird. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl, die sich verpflichtet hat, die höchste Kundenzufriedenheit zu erreichen und Produkte, Dienstleistungen und das Qualitätsmanagementsystem ständig zu verbessern.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Formaldehyddehydrogenase von Pseudomonas putida.
PDB: 1KOL