Enzymaktivitätsmessung für Lactaldehyd-Dehydrogenase

Creative Enzymes ist seit vielen Jahren in der Branche der Enzymaktivitätsmessung tätig. Wir sind bestrebt, der zuverlässigste Dienstleister für Enzymaktivitätsassays auf dem globalen Markt zu sein. Unser spektrophotometrischer Assay hat sich als hochzuverlässige Methode zur Quantifizierung der Aktivität von Lactaldehydrogenase erwiesen.

Lactaldehydrogenase (EC 1.2.1.22) ist ein NAD⁺-abhängiges Enzym, das die irreversible Oxidation von Lactaldehyd zu Lactat katalysiert, indem es NAD⁺ als Redox-Kofaktor verwendet, während gleichzeitig NADH erzeugt wird, das als Wasserstoffdonor für viele biosynthetische Prozesse fungiert. Dieses Enzym gehört zur Familie der Oxidoreduktasen, genauer gesagt zu den Oxidoreduktasen, die die CH-OH-Gruppe des Substrats katalysieren und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Dieses Enzym kann sowohl aus Bakterien als auch aus Eukaryoten isoliert und charakterisiert werden, wie Azotobacter vinelandii, Bacillus subtilis und Escherichia coli, wobei letzteres am umfassendsten mit Lactaldehydrogenase untersucht wurde. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist (S)-Lactaldehyd:NAD⁺-Oxidoreduktase. Weitere gebräuchliche Namen sind L-Lactaldehyd:NAD⁺-Oxidoreduktase und nicotinamid-adenin-dinukleotid (NAD⁺)-gebundene Dehydrogenase.

Lactaldehydrogenase ist an der Umwandlung von Lactaldehyd zu Pyruvat beteiligt, was ein kritischer Teil des Pyruvatstoffwechsels ist. Zuerst oxidiert Lactaldehydrogenase Lactaldehyd zu Lactat unter Verwendung von NAD⁺ als Kofaktor. Dann wird Lactat oxidiert, um Pyruvat zu produzieren, das anschließend einer Decarboxylierung und Umwandlung zu Acetyl-CoA unterzogen wird, um in den Krebszyklus einzutreten, in einer Reihe von Reaktionen. Darüber hinaus wurde berichtet, dass Lactaldehydrogenase aus E. coli in der Lage ist, die Oxidation des metabolischen Zwischenprodukts Glycolaldehyd zu Glycolat zu katalysieren. Gleichzeitig deuten Beweise darauf hin, dass Lactaldehydrogenase in mehreren Stoffwechselwegen fungieren könnte, aufgrund ihrer Fähigkeit, eine Vielzahl von kleinen α-Hydroxyaldehyd-Substraten zu oxidieren. Bis zu diesem Punkt wird Lactaldehydrogenase daher allgemein als Aldehyddehydrogenase klassifiziert, aufgrund ihrer breiten Substratspezifität.

Trotz der vielfältigen Funktionen, die von Lactaldehydrogenase ausgeführt werden, sind Aktivitätsassays dieses Enzyms unter Verwendung von Spektrophotometrie im industriellen Maßstab nicht gut etabliert. Creative Enzymes ist stolz darauf, die zuverlässigsten, genauesten und schnellsten Aktivitätsmessungen für Lactaldehydrogenase anzubieten. Spektrophotometrische Assays für die Aktivitäten von Lactaldehydrogenase werden bei Raumtemperatur durchgeführt, indem die Absorption bei 340 nm (NADH-Bildung) verfolgt wird. Creative Enzymes verspricht, die Testergebnisse im kürzesten Zeitraum ab dem Datum der Auftragserteilung zu liefern. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl für Enzymaktivitätstests. Wir freuen uns immer auf Ihre Zusammenarbeit.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Lactaldehydrogenase aus E. coli.
PDB: 2OPX