Messung der Enzymaktivität der Lactaldehyd-Dehydrogenase

Creative Enzymes ist seit vielen Jahren im Bereich der Messung von Enzymaktivitäten tätig. Wir setzen uns dafür ein, der weltweit zuverlässigste Dienstleister für Enzymaktivitätsassays zu sein. Unser spektrophotometrischer Assay hat sich als hochzuverlässige Methode zur Aktivitätsquantifizierung der Lactaldehyd-Dehydrogenase erwiesen.

Lactaldehyd-Dehydrogenase (EC 1.2.1.22) ist ein NAD⁺-abhängiges Enzym, das die irreversible Oxidation von Lactaldehyd zu Lactat katalysiert, wobei NAD⁺ als Redox-Kofaktor dient und gleichzeitig NADH gebildet wird, das als Wasserstoffdonor für zahlreiche biosynthetische Prozesse fungiert. Dieses Enzym gehört zur Familie der Oxidoreduktasen, genauer zu den Oxidoreduktasen, die die CH-OH-Gruppe des Substrats umsetzen und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Das Enzym kann sowohl aus Bakterien als auch aus Eukaryoten isoliert und charakterisiert werden, z. B. aus Azotobacter vinelandii, Bacillus subtilis und Escherichia coli, wobei E. coli im Zusammenhang mit der Lactaldehyd-Dehydrogenase am umfassendsten untersucht wurde. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet (S)-Lactaldehyd:NAD⁺-Oxidoreduktase. Weitere gebräuchliche Bezeichnungen sind u. a. L-Lactaldehyd:NAD⁺-Oxidoreduktase sowie Nicotinamidadenindinukleotid-(NAD⁺)-gekoppelte Dehydrogenase.

Lactaldehyd-Dehydrogenase ist an der Umwandlung von Lactaldehyd zu Pyruvat beteiligt, einem kritischen Schritt im Pyruvatstoffwechsel. Zunächst oxidiert die Lactaldehyd-Dehydrogenase Lactaldehyd unter Verwendung von NAD⁺ als Kofaktor zu Lactat. Anschließend wird Lactat oxidiert und Pyruvat gebildet, das in der Folge decarboxyliert und zu Acetyl-CoA umgesetzt wird, um über eine Reihe von Reaktionen in den Citratzyklus (Krebs-Zyklus) einzutreten. Darüber hinaus wurde berichtet, dass die Lactaldehyd-Dehydrogenase aus E. coli die Oxidation des Stoffwechselintermediats Glycolaldehyd zu Glycolat katalysieren kann. Gleichzeitig deuten Evidenzen darauf hin, dass Lactaldehyd-Dehydrogenase aufgrund ihrer Fähigkeit, eine Vielzahl kleiner α-Hydroxyaldehyd-Substrate zu oxidieren, in mehreren Stoffwechselwegen funktionell sein kann. Vor diesem Hintergrund wird Lactaldehyd-Dehydrogenase aufgrund ihrer breiten Substratspezifität allgemein als Aldehyd-Dehydrogenase klassifiziert.

Trotz der vielfältigen Funktionen der Lactaldehyd-Dehydrogenase sind Aktivitätsassays dieses Enzyms mittels Spektrophotometrie im industriellen Maßstab bislang nicht umfassend etabliert. Creative Enzymes bietet mit Stolz die zuverlässigste, präziseste und schnellste Aktivitätsmessung für Lactaldehyd-Dehydrogenase an. Spektrophotometrische Assays zur Bestimmung der Lactaldehyd-Dehydrogenase-Aktivität werden bei Raumtemperatur durchgeführt, indem die Absorption bei 340 nm (NADH-Bildung) verfolgt wird. Creative Enzymes sichert zu, die Prüfergebnisse innerhalb der kürzestmöglichen Zeitspanne ab Auftragserteilung bereitzustellen. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl für Enzymaktivitätstests. Wir freuen uns jederzeit auf Ihre Anfrage und eine Zusammenarbeit.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Lactaldehyd-Dehydrogenase aus E. coli.
PDB: 2OPX