Enzymaktivitätsmessung von Diaminoxidase

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Diaminoxidase (DAO, EC 1.4.3.22, früher EC 1.4.3.6) ist ein Mitglied der kupferhaltigen Amineoxidase (CAO) Familie, die durch das Vorhandensein eines Kupferion vom Typ II und eines proteinabgeleiteten 2,4,5-Trihydroxyphenylalanin-Quinon (TPQ) Cofaktors gekennzeichnet ist. In Anwesenheit von Wasser und molekularem Sauerstoff katalysieren CAOs die oxidative Deaminierung von primären Aminen zu den entsprechenden Aldehyden mit der gleichzeitigen Produktion von Wasserstoffperoxid und Ammoniak. Eines der repräsentativsten Substrate von DAO ist Histamin. Dieses Enzym kann auch auf einige primäre Monoamine wirken, hat jedoch wenig oder keine Aktivität gegenüber sekundären und tertiären Aminen.

Trotz der breiten Verteilung ist die Diaminoxidase beim Menschen immer von zentraler Bedeutung für Studien. Diaminoxidase wird von AOC1 kodiert und ist mit dem Metabolismus von Histamin in vivo verbunden. Es wird angenommen, dass es das vorderste Enzym ist, das an der Beseitigung sowohl endogener als auch exogener Histamine beteiligt ist, und es wird spekuliert, dass es aus basolateralen Vesikeln freigesetzt wird, um Histamin als Reaktion auf einen externen Reiz zu beseitigen. DAO wird am stärksten in der Plazenta und der Niere exprimiert; insbesondere wurde vorgeschlagen, dass die DAO-Spiegel in der menschlichen Plazenta ein Indikator für eine gesunde Schwangerschaft sind, wobei die DAO-Aktivität im Blut schwangerer Frauen um das 1000-fache erhöht ist. Aufgrund seiner zentralen Position in der Physiologie konzentriert sich die Forschung zunehmend auf seine Strukturen und Funktionen. Creative Enzymes bietet die besten Enzymaktivitätstests, um Ihre Anforderungen für Forschungszwecke zu erfüllen.

Abbildung: Die Kristallstruktur der menschlichen Diaminoxidase.
Referenz: McGrath, A.P et al. Biochemistry. 2009 48: 9810-9822

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