Enzymaktivitätsmessung für Phospholipase A1

Creative Enzymes verpflichtet sich, der zuverlässigste Dienstleister im Bereich der Enzymassays zu sein. Wir sind bekannt für die hohe Kundenzufriedenheit. Unser schneller Service, die beste Kundenbetreuung und engagierte Ressourcen haben uns zu einem bevorzugten Anbieter auf dem globalen Markt gemacht. Hiermit ist Creative Enzymes stolz darauf, den präzisen enzymatischen Assay für Phospholipase A1 anzubieten.

Phospholipase A1 (EC 3.1.1.32; Phosphatidylcholin 1-Acylhydrolase; PLA₁) ist ein Enzym, das Esterbindungen von Phospholipiden an der sn-1-Position hydrolysiert und 2-Acyl-Lyso-phospholipide und Fettsäuren (FFAs) erzeugt. Sowohl Phospholipase A1 als auch Phospholipase A2 (EC 3.1.1.4; Phosphatidylcholin 2-Acylhydrolase; PLA₂) spalten Glycerophospholipide in Lyso-phospholipide und freie Fettsäuren. Sie werden als PLA₁ und PLA₂ klassifiziert, basierend darauf, ob sie die sn-1- oder sn-2-Position von Phospholipiden spalten. PLA₁-Aktivitäten wurden in vielen Zellen und Geweben verschiedener Organismen nachgewiesen, wie z.B. in Rattenblutplättchen, Rindergehirn, Hoden, Hornissenvenom, Bonito-Muskeln und Pilzen. Kürzlich wurden mehrere PLA₁-Isoenzyme identifiziert und es wurde viel über die Struktur und molekulare Funktion von PLA₁ gelernt. Derzeit sind neun PLA1-Enzyme bei Säugetieren bekannt; sechs sind extrazelluläre Enzyme und die anderen drei sind intrazelluläre Enzyme. Die intrazellulären und extrazellulären PLA₁ teilen keine Sequenzhomologien und haben anscheinend unterschiedliche Funktionen. Einige PLA₁ haben eine breite Substratspezifität und hydrolysieren sowohl Phospholipide als auch Triacylglycerol (TG) sowie Galaktolipide. Im Gegensatz dazu zeigen andere PLA₁, wie die Phosphatidylserin (PS)-spezifische PLA₁ (PS-PLA₁), die membranassoziierte Phosphatidsäure (PA)-selektive PLA₁α (mPA-PLA₁α) und mPA-PLA1β eine strikte Substratspezifität und wirken spezifisch auf PS und PA. Diese PLA₁ könnten eine spezifische Rolle bei der Erzeugung von bioaktiven Lyso-phospholipiden, Lyso-phosphatidylserin (LPS) und Lyso-phosphatidsäure (LPA) spielen. Alle extrazellulären PLA₁-Moleküle gehören zur Familie der Pankreaslipase-Gene.

Abbildung 1: Katalytische Reaktionen und Produkte von PLA₁ und PLA₂.
Referenz: Murayama K, Kano K, Matsumoto Y, et al. Journal of structural biology, 2013, 182(2): 192-196.

Funktionell spielen PLA₁ eine zentrale Rolle in der Medizin, Ernährung, Pharmazie und Lebensmittelindustrie. Zum Beispiel stellt die rekombinante PLA₁ einen guten Kandidaten für die Immuntherapie mit Hornissenvenom dar. Darüber hinaus verbessert PLA₁ die Schäumstabilität und Eigenschaften von Magermilch und Molke, was darauf hindeutet, dass PLA₁ ein nützliches Werkzeug zur Modifizierung der Funktionalität von Milchprodukten und Zutaten sein kann. Kürzlich wurde berichtet, dass PLA₁ ein potenzielles Verarbeitungshilfsmittel bei der Käseherstellung ist, und es wurde eine signifikante Steigerung des Käseertrags sowohl im Pilot- als auch im industriellen Maßstab berichtet. Letztendlich kann festgestellt werden, dass PLA₁ eine kritische Rolle in vielen Prozessen spielt, und daher werden bald detailliertere Studien zu diesen Enzymen beginnen, die auf geeigneten enzymatischen Assays basieren.

Creative Enzymes ist ein führendes Unternehmen für hochwertige bioanalytische Dienstleistungen und maßgeschneiderte Forschungsaufträge, das sich auf die Analyse der Enzymaktivität spezialisiert hat und die Bedürfnisse von Kunden aus der pharmazeutischen, biotechnologischen und Umweltindustrie bedient. Wir sind voll darauf vorbereitet, die genauen Aktivitätsassays für PLA₁ anzubieten. Die Aktivitäten von PLA₁ werden durch die Verwendung von fluorometrischen Assays bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und bewährtesten auf dem globalen Markt. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl bei der Entwicklung von Produkten, die PLA₁ enthalten.

Abbildung 2: Banddarstellung der PLA₁-Struktur von Streptomyces albidoflavus NA297. Sekundäre Strukturelemente sind blau (Helices) und pink (Stränge) gefärbt; aa-Reste im aktiven Zentrum sind als Stickmodelle dargestellt.
Referenz: Murayama K, Kano K, Matsumoto Y, et al. Journal of structural biology, 2013, 182(2): 192-196.