Enzymaktivitätsmessung für Pyranose-Oxidase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes ist bekannt für die führenden Techniken und umfangreiche Erfahrungen im Bereich der Enzymdienstleistungen. Wir sind besonders auf die maßgeschneiderte Messung der Enzymaktivität spezialisiert. Das aktuellste spektrophotometrische Instrument wird verwendet, um die höchste Qualität unserer Dienstleistungen zu gewährleisten. Creative Enzymes verspricht, dass wir die genauesten und zeitnahen Enzymaktivitätsassays für Pyranose-Oxidase bereitstellen werden.

Pyranose-Oxidase (P2O) (EC 1.1.3.10; Glukose-2-Oxidase, Pyranose-2-Oxidase) ist ein Enzym, das die Oxidation von D-Glukose und mehreren anderen Aldopyranosen an der C-2-Position katalysiert, um 2-Dehydro-D-Glukose und andere entsprechende 2-Ketoaldosen zu produzieren, wobei O₂ zu H₂O₂ reduziert wird. Es ist weit verbreitet unter holzabbauenden Basidiomyceten. Pyranose-Oxidase wurde aus mehreren Mikroorganismen isoliert und charakterisiert, wie Phanerochaete chrysosporium, Phlebiopsis gigantea, Trametes versicolor und einigen nicht identifizierten Basidiomyceten. Im Allgemeinen ist Pyranose-Oxidase ein relativ großes, homotetramerisches Protein, das kovalent an Flavin-Adenin-Dinukleotid (FAD) gebunden ist. Dieses Enzym wird basierend auf der Sequenz- und Struktur-Analyse als Mitglied der Glukose-Methanol-Cholin (GMC) Oxidoreduktase-Familie klassifiziert. Pyranose-Oxidase ist bevorzugt im hyphalen Periplasma lokalisiert und wird als eine wichtige Quelle für endogenes H₂O₂ angesehen, das notwendige Co-Substrat der ligninabbauenden Peroxidasen. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist Pyranose: Sauerstoff 2-Oxidoreduktase.

In vivo umfassen die Substrate der Pyranose-Oxidase D-Glukose, D-Galaktose und D-Xylose, die in Lignocellulose reichlich vorhanden sind und zu 2-Keto-D-Glukose, 2-Keto-D-Galaktose und 2-Keto-D-Xylose oxidiert werden. Darüber hinaus oxidiert Pyranose-Oxidase auch einige andere Kohlenhydrate, wie L-Sorbose, D-Glucono-1,5-Lacton und D-Allose. Die Substrate variieren bis zu einem gewissen Grad, wenn Pyranose-Oxidase aus verschiedenen Pilzen isoliert wird. In den letzten Jahren ist Pyranose-Oxidase immer wichtiger geworden als Schlüssel-Katalysator in der analytischen, diagnostischen und Kohlenhydratchemie. Pyranose-Oxidase kann in der quantitativen Analyse von D-Glukose im Blut als Schlüsselkomponente von Glukose-Biosensoren verwendet werden. Darüber hinaus wird dieses Enzym auch als diagnostisches Enzym in der klinischen Chemie angesehen, da es mit 1,5-Anhydro-D-Glucitol reagieren kann, einem wichtigen Marker für die glykämische Kontrolle bei Diabetes-Patienten.

Insgesamt wünschen sich viele Forscher detailliertere Kenntnisse über Pyranose-Oxidase, insbesondere über die katalytischen Mechanismen und Kinetik. Creative Enzymes ist stolz darauf, eine hochgenaue Messung der Enzymaktivität für unsere Kunden anzubieten. Unser spektrophotometrischer Assay hat sich als hochzuverlässige Methode erwiesen. Die Aktivität der Pyranose-Oxidase wird bei 420 nm durch die spektrophotometrische Messung der Bildung von H₂O₂ bestimmt. Mit unseren umfangreichen Erfahrungen wird Creative Enzymes Ihr zuverlässiger Partner in der wissenschaftlichen Forschung und Produktentwicklung im Zusammenhang mit Pyranose-Oxidase sein.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Pyranose-Oxidase von Trametes ochracea.
PDB: 1TT0