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Enzymaktivitätsmessung für D-Arginin-Dehydrogenase

Durch ständiges Streben nach Produkten von höchster Qualität hat Creative Enzymes sich als weltweit führend im Bereich der Enzymaktivitätsassays etabliert. Wir sind stolz darauf, die zuverlässigsten und präzisesten Methoden zur Aktivitätsmessung von D-Arginin-Dehydrogenase anzubieten.

D-Arginin-Dehydrogenase (EC 1.4.99.6) wurde 1972 erstmals als D-Aminosäure-Dehydrogenase (EC 1.4.99.1) entdeckt und 2015 später in EC 1.4.99.6 umklassifiziert. D-Arginin-Dehydrogenase ist ein neuartiges flavinabhängiges Enzym mit FAD als Cofaktor. Dieses Enzym wurde aus dem Bakterium Pseudomonas aeruginosa PAO1 isoliert, einem gramnegativen Bodenbakterium, das als entscheidender opportunistischer menschlicher Pathogen bekannt ist. D-Arginin-Dehydrogenase ist ein katabolisches Enzym, das die oxidative Deaminierung von D-Arginin zu Iminoarginin katalysiert, das nichtenzymatisch zu α-Ketoarginin und Ammoniak hydrolysiert wird. Die beiden Produkte werden dann durch ein anaboles L-Arginin-Dehydrogenase in L-Arginin umgewandelt. Die vorgeschlagene physiologische Funktion von D-Arginin-Dehydrogenase in Pseudomonas besteht darin, zur ersten Stufe einer zwei-Enzym-gekoppelten Racemisierung von D-Arginin zu L-Arginin beizutragen. D-Arginin-Dehydrogenase ist ein Mitglied der allgemeinen Oxidoreduktase-Familie, die die CH-OH-Gruppe des Substrats katalysiert und NAD+ oder NADP+ als Cofaktor verwendet. Der systematische Name dieses Enzyms ist D-Arginin:Akzeptor-Oxidoreduktase (deaminierend), die auch als D-Aminosäure:(Akzeptor) Oxidoreduktase (deaminierend), D-Aminosäure-Dehydrogenase oder D-Aminosäure:Akzeptor-Oxidoreduktase (deaminierend) bekannt ist.

D-Arginin-Dehydrogenase ist aktiv mit einer breiten Palette von Substraten und in der Lage, D-Aminosäuren unterschiedlicher Größe und Polarität zu oxidieren. Alle natürlich vorkommenden D-Aminosäuren und Glycin können von diesem Enzym oxidiert werden, mit Ausnahme von D-Glutamat und D-Aspartat. Das physiologische Substrat, D-Arginin, zeigt die höchste Aktivität. Leider wurden Aktivitätsassays von D-Arginin-Dehydrogenase unter Verwendung von Spektrophotometrie nicht gut im industriellen Maßstab etabliert, obwohl die Aktivitätsmessung mit anderen Methoden zuvor berichtet wurde. Der spektrophotometrische Assay gilt als zuverlässige und kosteneffektive Methode zur Aktivitätsquantifizierung. Heute ist Creative Enzymes das führende Unternehmen im Bereich der Enzymaktivitätsassays, das dafür bekannt ist, die beste Kundenzufriedenheit mit der kürzesten Produktlieferzeit zu bieten. Kurz gesagt, Creative Enzymes verspricht, professionelle Standards und effiziente Dienstleistungen aufrechtzuerhalten, um Ihr vertrauenswürdiger Partner zu bleiben.

Die Kristallstruktur der D-Arginin-Dehydrogenase von P. aeruginosa. Abbildung: Die Kristallstruktur der D-Arginin-Dehydrogenase von P. aeruginosa.
PDB: 3NYC

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