Enzymaktivitätsmessung für Ribonuklease T1

Creative Enzymes ist ein führendes Unternehmen, das hochwertige bioanalytische Dienstleistungen in der Analyse der Enzymaktivität anbietet und die Bedürfnisse von Kunden aus der pharmazeutischen, biotechnologischen und diagnostischen Industrie erfüllt. Hier sind wir stolz darauf, die genauen Enzymassays für Ribonuklease T1 anzubieten.

Ribonuklease T1 (EC 3.1.27.3; früher EC 2.7.7.26 und EC 3.1.4.8; RNase T1) ist ein Enzym, das die Depolymerisation von RNA an Guanylyl-Resten durch einen Transesterifizierungsmechanismus katalysiert, der ein 3'-terminales, zyklisches 2',3'-Guanosinephosphat-Rest erzeugt. Dies geschieht in einem zweistufigen Prozess mit der Spaltung der RNA-Kette durch Transesterifizierung einer 5'-Phosphoesterbindung, um im ersten Schritt ein Guanosin-2',3'-zyklisches Phosphatterminus zu bilden, und dann wird es zu einem 3'-Phosphatprodukt hydrolysiert. RNase T1 ist ein globuläres, ein-domäniges Protein mit 104 Aminosäuren. RNase T1 ist der führende Vertreter einer etwa 25 Mitglieder umfassenden Superfamilie verwandter pilzlicher/bakterieller Enzyme/Toxine, die Sequenz- und tertiäre Strukturähnlichkeiten aufweisen. Aufgrund seiner geringen Größe, hohen thermischen Stabilität und der Verfügbarkeit eines effizienten Expressionssystems kann RNase T1 als Modell für Studien zur Proteinfaltung dienen. Die Struktur von RNase T1 besteht aus einer α-Helix, einem erweiterten antiparallelen β-Faltblatt, das aus drei langen und zwei kurzen β-Strängen besteht, einem kurzen zweisträngigen antiparallelen β-Faltblatt, vier breiten Schleifen und verschiedenen Arten von Wendungen.

Die Inhibitoren von RNase T1 scheinen vielversprechende Kandidaten für die Therapie von Krebs zu sein. Darüber hinaus kann RNase T1 als vielversprechendes Werkzeug für die Entwicklung von Antikrebsmedikamenten dienen. Daher ist es entscheidend, den katalytischen Mechanismus von RNase T1 zu erhellen, um ein grundlegendes Verständnis dieses Enzyms zu erlangen und auch Licht auf das Design neuer RNase T1-Inhibitoren zu werfen. Glücklicherweise ist Creative Enzymes in der Lage, die hochkomplexe enzymatische Messung für RNase T1 durchzuführen. Die Aktivität von RNase T1 wird spektrophotometrisch bei 260 nm bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und bewährtesten. Insgesamt verpflichtet sich Creative Enzymes, die höchste Kundenzufriedenheit zu verfolgen und seine Dienstleistungen sowie das Qualitätsmanagementsystem ständig zu verbessern.

Abbildung: Die Kristallstruktur von RNase T1 aus Aspergillus oryzae.
PDB: 3RNT