Messung der Enzymaktivität der 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes ist ein Experte für die Messung der Enzymaktivität von Oxidoreduktasen, einschließlich der 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase. Die Qualität unserer Ergebnisse wird durch modernste spektrophotometrische Instrumentierung sowie ein herausragendes Team exzellenter Wissenschaftler sichergestellt. Seit Jahren fokussieren wir uns auf Enzymaktivitätsassays und garantieren die Bereitstellung belastbarer, zufriedenstellender Ergebnisse.

Die 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase (EC 1.1.1.59) ist ein Enzym, das die Oxidationsreaktion von 3‑Hydroxypropanoat zu 3‑Oxopropanoat katalysiert und dabei NAD⁺ als Redox‑Kofaktor verwendet. Dieses Enzym kommt in Bakterien und Eukaryoten vor, z. B. in Bacillus cereus, Escherichia coli, Gallus gallus und Sus scrofa. Es gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen, die die CH‑OH‑Gruppe des Substrats umsetzen und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor nutzen. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet 3‑Hydroxypropanoat:NAD⁺‑Oxidoreduktase. Das Enzym spielt eine wichtige Rolle in mehreren Stoffwechselwegen, darunter:

• Acrylatabbau;
• Alanin‑Stoffwechsel;
• Beta‑Alanin‑Biosynthese II;
• Beta‑Alanin‑Stoffwechsel;
• Stoffwechselwege;
• Propanoat‑Stoffwechsel;
• Propanoyl‑CoA‑Abbau II

Die 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase ist das dritte Enzym des Acrylatabbauwegs. Acrylat entsteht als Produkt beim Abbau von Dimethylsulfoniopropanoat (DMSP) und Acrylonitril. Einige Organismen, wie z. B. Halomonas sp., können Acrylat als alleinige Kohlenstoffquelle nutzen. Zunächst wird Acrylat zu 3‑Hydroxypropanoat umgesetzt, das anschließend durch die 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase zu 3‑Oxopropanoat katabolisiert wird. Schließlich wird 3‑Oxopropanoat weiter zu Acetyl‑CoA und CO2 umgewandelt. Die Produkte dieses Stoffwechselwegs fließen anschließend in den Citratzyklus (TCA‑Zyklus) I ein. Aufgrund ihrer wertvollen Funktion in verschiedenen biologischen Prozessen ist die Messung der Enzymaktivität der 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase von entscheidender Bedeutung. Der spektrophotometrische Assay hat sich als zuverlässige Methode zur quantitativen Bestimmung der Enzymaktivität erwiesen. Die katalytische Aktivität der 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase kann mittels spektrophotometrischer Analyse entweder durch Verfolgung der Reduktion von NAD⁺ bei 260 nm oder der Oxidation von NADH bei 340 nm gemessen werden. Creative Enzymes arbeitet kontinuierlich daran, seinen Kunden einen unvergleichlichen Service zu bieten. Wir übertreffen Wettbewerber durch kurze Durchlaufzeiten bei Aktivitätsassays – sowohl für Standard‑Aktivitätsbestimmungen als auch für kundenspezifische Anforderungen. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihr verlässlicher Partner bei der Entwicklung von Produkten, die 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase enthalten.

Abbildung: Stoffwechselweg: Acrylatabbau, der durch 3‑Hydroxypropionat‑Dehydrogenase katalysiert wird. (Aus BsubCYC)