Messung der Enzymaktivität der Tagaturonat-Reduktase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes ist ein führendes Unternehmen im Bereich der Messung katalytischer Aktivität von Oxidoreduktasen. Wir verfügen über ein exzellentes Team erfahrener Enzymologie-Expertinnen und -Experten, die auf Enzymaktivitätsmessungen spezialisiert sind. Creative Enzymes liefert unseren Kunden kontinuierlich die zuverlässigsten Ergebnisse.

Tagaturonat-Reduktase (EC 1.1.1.58) ist ein NAD-abhängiges Enzym, das die Oxidation von D-Altronat katalysiert und dabei NAD⁺ als Redox-Kofaktor nutzt, um D-Tagaturonat zu bilden. Dieses Enzym kommt in einem breiten Spektrum von Bakterien vor, darunter Paenibacillus polymyxa, Escherichia coli und Lactococcus lactis. Die Tagaturonat-Reduktase gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen, die die CH-OH-Gruppe des Substrats umsetzen und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet D-Altronat:NAD⁺-3-Oxidoreduktase. Weitere gebräuchliche Bezeichnungen sind u. a. altronische Oxidoreduktase, Altronat-Oxidoreduktase, TagUAR, Altronat-Dehydrogenase und D-Tagaturonat-Reduktase. Die Tagaturonat-Reduktase steht in engem Zusammenhang mit dem Stoffwechselweg der Pentose- und Glucuronat-Interkonversionen.

Die Tagaturonat-Reduktase ist das zweite Enzym im Galacturonat-Katabolismusweg und katalysiert die reversible, NADH-abhängige Reduktion von D-Tagaturonat zu D-Altronat. Über diesen Weg kann Escherichia coli das Hexuronat D-Galacturonat als alleinige Energiequelle für das Wachstum nutzen. Der erste Schritt im Abbauweg von D-Galacturonat ist die Isomerisierung zu D-Tagaturonat, das anschließend durch die Tagaturonat-Reduktase einer NADH-abhängigen Reduktion zu D-Altronat unterzogen wird. Die nachfolgende Dehydratisierung führt zu 2-Dehydro-3-deoxy-D-gluconat. An diesem Punkt konvergieren der Superpathway des β-D-Glucuronids sowie die Abbauwege von D-Glucuronat und D-Galacturonat I. Wie dargestellt, ist die Tagaturonat-Reduktase ein Schlüsselenzym für den Abbauweg D-Galacturonat I und essenziell für das Wachstum von Escherichia coli. Obwohl das Enzym ein hohes Potenzial für biotechnologische Anwendungen aufweist, liegen bislang nur wenige Untersuchungen zum Verständnis der katalytischen Aktivität und Struktur dieses Enzyms vor. Daher hat Creative Enzymes robuste Aktivitätsassays entwickelt, um den Bedarf unserer Kunden an der Aktivitätsbestimmung der Tagaturonat-Reduktase zu erfüllen. Der spektrophotometrische Assay hat sich als zuverlässige Methode zur quantitativen Aktivitätsbestimmung erwiesen. Creative Enzymes bietet herausragende Dienstleistungen und setzt modernste Technologien zur Messung der Enzymaktivität ein. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl für weiterführende Forschung und Anwendungen der Tagaturonat-Reduktase.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Tagaturonat-Reduktase. UniProt-ID: B5Z1X8