Messung der Enzymaktivität der 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes bietet seinen Kunden einen erstklassigen Service zur Messung der Enzymaktivität der 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase. Die Qualität unserer Ergebnisse wird durch modernste spektrophotometrische Instrumentierung sowie ein exzellentes Team aus hochqualifizierten Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern gewährleistet, die seit Jahren Enzymaktivitätsassays entwickeln und durchführen.

Die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase (EC 1.1.1.61) ist ein Enzym, das die reversible Reduktion von 4‑Hydroxybutanoat zu Succinat‑Semialdehyd katalysiert und dabei NAD⁺ als Redox‑Kofaktor nutzt. Das Enzym kommt nicht nur in Bakterien, sondern auch in Eukaryoten vor, z. B. in Arabidopsis thaliana, Escherichia coli und Clostridium kluyveri. Die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase gehört zur Gruppe der Oxidoreduktasen, die die CH‑OH‑Gruppe des Substrats umsetzen und NAD⁺ oder NADP⁺ als Kofaktor verwenden. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet 4‑Hydroxybutanoat:NAD⁺‑Oxidoreduktase; sie ist auch als Gamma‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase bekannt.

Die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase spielt eine entscheidende Rolle im Abbauweg V von 4‑Aminobutanoat. Dieser Stoffwechselweg beginnt mit der Verbindung 4‑Aminobutanoat. 4‑Aminobutanoat (GABA) ist der wichtigste inhibitorische Neurotransmitter im Säugetiergehirn und wirkt zudem in Pflanzen als Signalmolekül. Die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase ist das zweite Enzym dieses Stoffwechselwegs und ein wesentlicher Bestandteil des übergeordneten Stoffwechselwegs des Butanoat‑Metabolismus. Darüber hinaus erfüllt die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase auch in weiteren wichtigen Stoffwechselwegen eine relevante Funktion, darunter der Abbau des Neurotransmitters 4‑Hydroxybutansäure, die CO₂‑Fixierung im Crenarchaeota‑Weg sowie weitere metabolische Prozesse. Aufgrund der vielfältigen und komplexen Funktionen dieses Enzyms in unterschiedlichen Organismen liegen bislang nur begrenzte Erkenntnisse zum Aktivitäts‑ und Strukturverständnis vor. Creative Enzymes stellt jedoch auf Basis langjähriger Erfahrung in der Enzymprüfung und Methodenoptimierung einen präzisen Aktivitätsassay für die 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase bereit. Der spektrophotometrische Assay gilt als die zuverlässigste und kosteneffizienteste Methode zur quantitativen Bestimmung der Enzymaktivität. Die katalytische Aktivität der 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase kann mittels spektrophotometrischer Analyse entweder durch Verfolgung der Reduktion von NAD⁺ bei 260 nm oder der Oxidation von NADH bei 240 nm gemessen werden.
Creative Enzymes bietet kontinuierlich erstklassige Dienstleistungen an, um die Anforderungen unserer Kunden zu erfüllen. Von der Biotechnologie über die Landwirtschaft bis hin zu Spezialchemikalien werden die Bedürfnisse unserer Kunden bei Creative Enzymes stets umfassend betreut.

Abbildung: Kristallstruktur der 4‑Hydroxybutyrat‑Dehydrogenase aus Clostridium kluyveri. UniProt‑ID: P38945