Messung der Enzymaktivität der Cellulose-1,4-β-Cellobiosidase (nichtreduzierendes Ende)

Creative Enzymes bietet mit Stolz verschiedene Enzymaktivitätsassays für Kundinnen und Kunden an, z. B. zur schnellen routinemäßigen Quantifizierung oder als kundenspezifische Aktivitätstests. Wir verfolgen das Ziel, der weltweit zuverlässigste spezialisierte Anbieter für die Messung enzymatischer Aktivität zu sein. Umfassende Erfahrung, modernste Technologie und eine hohe Kundenzufriedenheit haben uns zu einem ausgezeichneten Ruf verholfen. Hiermit kündigen wir unseren präzisesten Enzymaktivitätsassay für Cellulose-1,4-β-Cellobiosidase (nicht reduzierendes Ende) an.

Cellulose-1,4-β-Cellobiosidase (nicht reduzierendes Ende) ist eine „retaining“ Exo-Cellulase, die die β-1,4-Bindungen einer Cellulosekette vom reduzierenden Ende her hydrolysiert und dabei β-Cellobiose als Hauptprodukt freisetzt. Das Enzym ist als EC 3.2.1.91 klassifiziert und auch als 4-β-D-Glucan-Cellobiohydrolase (nicht reduzierendes Ende) bzw. Cellobiohydrolasen bekannt. Die Kristallstruktur der katalytischen Domäne der Cellobiohydrolase zeigte einen langen Cellulose-Bindungstunnel, der eine Vielzahl von Interaktionen mit einer einzelnen Cellulosekette ermöglichen kann. Cellobiohydrolasen gehören zur Glycosylhydrolase-Familie 7 (GH-7), die Enzyme umfasst, die insbesondere für die Hydrolyse hochkristalliner Cellulose bedeutsam zu sein scheinen und ausschließlich im Pilzreich vorkommen. Die bekannteste GH-7-Cellobiohydrolase ist Cel7A aus dem mesophilen Pilz Trichoderma reesei. Funktionell spielt die Cellobiohydrolase eine Schlüsselrolle in der Papier-, Waschmittel- und Textilindustrie. Sie ist insbesondere für die Hydrolyse von Cellulose zu löslichen Zuckern wichtig, wofür das kooperative Zusammenwirken von drei Gruppen cellulolytischer Enzyme erforderlich ist: Endo-β-1,4-Glucanasen (EC 3.2.1.4), Cellobiohydrolasen (EC 3.2.1.91) und β-Glucosidasen (EC 3.2.1.21). Die Synergie dieser Enzyme wurde natürlicherweise in Mikroorganismen gefunden, die in verrottendem Holz leben und ein breites Spektrum hydrolytischer Enzyme produzieren, um schwer abbaubare cellulosische Strukturen zu degradieren. Cellulose selbst ist ein chemisch einfacher Polymer, bestehend aus β-1,4-verknüpften D-Glucosyl-Einheiten, und kann weder selektiv durch chemische Verfahren hydrolysiert noch vom Menschen effizient verdaut werden. Daher gewinnt die Cellobiohydrolase aufgrund ihres Potenzials für die Nutzung von Biomasse, das Recycling von Abfällen und die umweltfreundliche Herstellung wertvoller Chemikalien zunehmend an Interesse in Umwelt- und Chemieindustrie.

Creative Enzymes führt hochgradig anpassbare Messungen der enzymatischen Aktivität für Cellobiohydrolase durch. Die Aktivität der Cellobiohydrolase wird mittels zuverlässiger spektrophotometrischer Assays bestimmt. Wir liefern die Testergebnisse in kürzester Zeit ab dem Datum der Auftragserteilung. Der besondere Vorteil unserer spektrophotometrischen Analytik ermöglicht es uns, Wettbewerber zu übertreffen und die Genauigkeit der Testergebnisse sicherzustellen. Creative Enzymes ist der optimale Partner für Enzymaktivitätsassays und unterstützt stets vielfältige und einzigartige Kundinnen und Kunden bei unterschiedlichsten Forschungsaktivitäten.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Cellulose-1,4-β-Cellobiosidase aus Trichoderma Harzianum.
PDB: 2Y9N