Enzymaktivitätsmessung für Cellulose 1,4-Beta-Cellobiosidase (Nicht-reduzierendes Ende)

Creative Enzymes ist stolz darauf, verschiedene Enzymaktivitätsassays für Kunden anzubieten, wie z. B. schnelle routinemäßige Quantifizierungen oder maßgeschneiderte Aktivitätstests. Wir sind bestrebt, der zuverlässigste Anbieter zu sein, der sich auf die Messung enzymatischer Aktivität auf dem globalen Markt spezialisiert hat. Umfangreiche Erfahrungen, modernste Technologie und hohe Kundenzufriedenheit helfen uns, einen guten Ruf zu erlangen. Hier kündigen wir den genauesten Enzymaktivitätsassay für Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase (nicht reduzierendes Ende) an.

Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase (nicht reduzierendes Ende) ist eine behaltende Exo-Cellulase, die die β-1,4-Bindungen einer Cellulosekette von ihrem reduzierenden Ende hydrolysiert, um β-Cellobiose als Hauptprodukt freizusetzen. Das Enzym ist als EC 3.2.1.91 bezeichnet und auch bekannt als 4-β-D-Glucan-Cellobiohydrolase (nicht reduzierendes Ende) oder Cellobiohydrolasen. Die Kristallstruktur der katalytischen Domäne der Cellobiohydrolase offenbarte einen langen Cellulose-bindenden Tunnel, der eine große Anzahl von Wechselwirkungen für eine einzelne Cellulosekette bieten könnte. Die Cellobiohydrolasen gehören zur Familie der Glycosylhydrolasen 7 (GH-7), die Enzyme enthalten, die anscheinend besonders wichtig für die Hydrolyse von hochkristalliner Cellulose sind und nur im Pilzreich vorkommen. Die bekannteste GH-7 Cellobiohydrolase ist die Cel7A aus dem mesophilen Pilz Trichoderma reesei. Funktionell spielt die Cellobiohydrolase eine zentrale Rolle in der Papier-, Reinigungsmittel- und Textilindustrie. Sie ist besonders wichtig für die Hydrolyse von Cellulose zu löslichen Zuckern, was die kooperative Aktion von drei Gruppen cellulolytischer Enzyme erfordert: Endo-β-1,4-Glucanasen (EC 3.2.1.4), Cellobiohydrolasen (EC 3.2.1.91) und β-Glucosidasen (EC 3.2.1.21). Die Synergie dieser Enzyme wurde natürlich in Mikroben gefunden, die in verrottendem Holz leben, indem sie eine Vielzahl von hydrolytischen Enzymen produzieren, um hartnäckige cellulosische Strukturen abzubauen. Cellulose selbst ist ein chemisch einfaches Polymer, das aus β-1,4-verknüpften D-Glucosyl-Einheiten besteht und kann nicht selektiv chemisch hydrolysiert oder effizient vom Menschen verdaut werden. Daher hat die Cellobiohydrolase wachsende Interessen aus der Umwelt- und Chemieindustrie für ihre potenzielle Verwendung bei der Nutzung von Biomasse, dem Recycling von Abfällen und der umweltfreundlichen Produktion wertvoller Chemikalien gewonnen.

Creative Enzymes führt die hochgradig anpassbare enzymatische Aktivitätsmessung für Cellobiohydrolase durch. Die Aktivität der Cellobiohydrolase wird durch zuverlässige spektrophotometrische Assays bestimmt. Wir liefern die Testergebnisse in der kürzest möglichen Zeit ab dem Datum der Auftragserteilung. Der einzigartige Vorteil unserer spektrophotometrischen Analyse ermöglicht es uns, die Wettbewerber zu übertreffen und die Genauigkeit der Testergebnisse zu gewährleisten. Creative Enzymes ist der beste Partner für Enzymaktivitätsassays und unterstützt stets vielfältige und einzigartige Kunden in verschiedenen Forschungsaktivitäten.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Cellulose 1,4-beta-Cellobiosidase von Trichoderma Harzianum.
PDB: 2Y9N