Messung der Enzymaktivität der Alpha‑N‑Acetylgalactosaminidase

Creative Enzymes ist seit vielen Jahren in der Enzymindustrie tätig und fokussiert sich auf die Messung von Enzymaktivitäten. Umfassende und professionelle Erfahrung hat uns zu einem ausgezeichneten Ruf auf dem globalen Markt verholfen. Wir sind auf die Entwicklung innovativer Assay-Methoden spezialisiert, um anspruchsvolle Serviceanforderungen zu erfüllen. Wir sind stolz darauf, die zuverlässigste Enzymaktivitätsmessung für Hydrolasen wie die Alpha-N-Acetylgalactosaminidase anzubieten.

Alpha-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49; alpha-N-acetyl-D-galactosaminid N-acetylgalactosaminohydrolase), die α-glykosidisch gebundene N-Acetylgalactosaminyl-Einheiten von Glykoproteinen und Glykolipiden abspaltet, ist in zahlreichen Organismen weit verbreitet und an der Metabolisierung von Glykokonjugaten beteiligt. Alpha-N-acetylgalactosaminidase wurde in einer Vielzahl von Spezies, darunter Bakterien, Protozoen, Gastropoden und Säugetiere, identifiziert und gereinigt. Es konnte gezeigt werden, dass aus Huhn, Clostridium perfringens, Reis und Elizabethkingia meningosepticum isolierte und gereinigte Enzyme das terminale α-gebundene GalNAc von Erythrozyten der Blutgruppe A effizient abspalten, wodurch eine Blutgruppen-H(O)-Epitopstruktur entsteht. Ein zunehmendes Interesse an diesem Enzym wurde durch seinen biotechnologischen Einsatz geweckt, als durch enzymatische Konversion von A- und AB-Spenderblut die Blutgruppe H(O) als „Universalblut“ gewonnen wurde.

Alpha-N-acetylgalactosaminidase aus humanem Gewebe wurde zunächst als Isoenzym der α-Galactosidase angesehen und anschließend als α-Galactosidase B bezeichnet. Bei Patientinnen und Patienten mit Morbus Fabry besteht ein Mangel an α-Galactosidase-A-Aktivität, während die B-Form bei diesen Betroffenen in normalen oder sogar leicht erhöhten Konzentrationen vorkommt. Beide Enzyme weisen ähnliche physikochemische Eigenschaften, dieselbe Untereinheit-Molekülmasse, eine homodimere Struktur sowie ähnliche Aminosäurezusammensetzungen auf. Nachfolgende Untersuchungen zu Kinetik, Inhibitoren, Immunologie und Genkartierung zeigten jedoch, dass α-Galactosidase A und B genetisch unterschiedliche lysosomale Enzyme mit unterschiedlicher Substratspezifität sind und dass es sich bei α-Galactosidase B tatsächlich um eine Alpha-N-acetylgalactosaminidase handelt. Obwohl die physiologische Funktion der Alpha-N-acetylgalactosaminidase bislang nicht umfassend untersucht ist, wurde ein Mangel an lysosomaler Alpha-N-acetylgalactosaminidase beschrieben, der autosomal-rezessive Erkrankungen verursacht und als Schindler-Krankheit bzw. Kanzaki-Krankheit bezeichnet wird.

Aufgrund der wichtigen Rolle der Alpha-N-acetylgalactosaminidase in zahlreichen biologischen Prozessen besteht ein hoher Bedarf an detaillierteren Informationen, etwa zum molekularen Wirkmechanismus und zur Kinetik der Katalyse. Entsprechend führen weiterführende Studien zu einer starken Nachfrage nach einer präzisen Überwachung der Enzymaktivität der Alpha-N-acetylgalactosaminidase. Creative Enzymes ist vollständig auf hochstandardisierte enzymatische Assays für Alpha-N-acetylgalactosaminidase vorbereitet. Die Aktivität der Alpha-N-acetylgalactosaminidase wird mittels spektrophotometrischem Assay bestimmt. Unsere Testergebnisse sind besonders zuverlässig und validiert, was zu einem jährlich deutlich wachsenden Auftragsvolumen führt. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl für die Messung von Enzymaktivitäten und bekannt dafür, höchste Kundenzufriedenheit zu gewährleisten.

Abbildung: Die Kristallstruktur der humanen Alpha-N-acetylgalactosaminidase.
PDB: 3H53