Enzymaktivitätsmessung für Alpha-N-Acetylgalactosaminidase

Creative Enzymes ist seit vielen Jahren in der Enzymindustrie tätig und konzentriert sich auf die Messung der Enzymaktivität. Umfangreiche und professionelle Erfahrungen helfen uns, einen guten Ruf auf dem globalen Markt zu erlangen. Wir sind spezialisiert auf die Entwicklung innovativer Testmethoden, um herausfordernde Serviceanfragen zu erfüllen. Wir sind stolz darauf, die zuverlässigsten Messungen der Enzymaktivität für Hydrolysen wie alpha-N-acetylgalactosaminidase anzubieten.

Alpha-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.49; alpha-N-acetyl-D-galactosaminid N-acetylgalactosaminohydrolase), die α-verknüpfte N-acetylgalactosaminyl-Einheiten von Glykoproteinen und Glykolipiden spaltet, ist weit verbreitet unter lebenden Organismen und ist am Stoffwechsel von Glykokonjugaten beteiligt. Alpha-N-acetylgalactosaminidase wurde aus einer Vielzahl von Arten identifiziert und isoliert, darunter Bakterien, Protozoen, Gastropoden und Säugetiere. Die aus Hühnern, Clostridium perfringens, Reis und Elizabethkingia meningosepticum isolierten Enzyme haben gezeigt, dass sie effizient das terminale α-verknüpfte GalNAc von Erythrozyten der Blutgruppe A spalten, was zu einer Blutgruppe H(O)-Epitope-Struktur führt. Ein zunehmendes Interesse an diesem Enzym wurde durch die Verwendung in der Biotechnologie geweckt, als die Blutgruppe H(O) „universelles Blut“ durch enzymatische Umwandlung von A- und AB-Spenderblut gewonnen wurde.

Alpha-N-acetylgalactosaminidase aus menschlichem Gewebe wurde zunächst als Isoenzym der α-Galactosidase betrachtet und danach als α-Galactosidase B bezeichnet. Patienten mit Fabry-Krankheit haben einen Mangel an α-Galactosidase A-Aktivität, während die B-Form bei diesen Patienten in normalen oder sogar etwas erhöhten Mengen vorkommt. Die beiden Enzyme haben ähnliche physikochemische Eigenschaften, die gleiche Subunit-Molekularmasse, eine homodimerische Struktur und ähnliche Aminosäurezusammensetzungen. Allerdings haben nachfolgende kinetische, inhibitorische, immunologische und Genkartierungsstudien gezeigt, dass α-Galactosidase A und B genetisch unterschiedliche lysosomale Enzyme mit unterschiedlichen Substratspezifitäten sind und dass α-Galactosidase B in Wirklichkeit eine alpha-N-acetylgalactosaminidase ist. Obwohl die physiologische Funktion der alpha-N-acetylgalactosaminidase nicht gut untersucht wurde, wurde ein Mangel an lysosomaler alpha-N-acetylgalactosaminidase, der autosomal-rezessive Störungen verursacht, berichtet und als Schindler-Krankheit und Kanzaki-Krankheit bezeichnet.

Weitere detaillierte Informationen, wie der molekulare Wirkmechanismus und die Kinetik der Katalyse, sind aufgrund der wichtigen Rollen der alpha-N-acetylgalactosaminidase in mehreren biologischen Prozessen sehr gewünscht. Daher besteht eine starke Nachfrage nach weiteren Studien zur genauen Überwachung der Enzymaktivität der alpha-N-acetylgalactosaminidase. Creative Enzymes ist vollständig auf hochstandardisierte enzymatische Tests für alpha-N-acetylgalactosaminidase vorbereitet. Die Aktivität der alpha-N-acetylgalactosaminidase wird durch den spektrophotometrischen Test bestimmt. Unsere Testergebnisse sind die vertrauenswürdigsten und bewährtesten, was zu einem signifikanten Anstieg der Serviceanfragen führt, die jedes Jahr zunehmen. Insgesamt ist Creative Enzymes Ihre beste Wahl zur Messung der Enzymaktivität und ist bekannt dafür, die beste Kundenzufriedenheit zu bieten.

Abbildung: Die Kristallstruktur der menschlichen alpha-N-acetylgalactosaminidase.
PDB: 3H53