Messung der Enzymaktivität der D-Iditol-2-Dehydrogenase mittels spektrophotometrischer Assays

Die führende Position von Creative Enzymes im Bereich der Aktivitätsmessung ist maßgeblich durch kundenspezifische Dienstleistungen geprägt, wie z. B. Aktivitätsassays für D-Iditol-2-Dehydrogenasen mittels spektrophotometrischer Verfahren. Tatsächlich stellt die geringe Anzahl an Studien zu diesem Enzym eines der wesentlichen internen Hindernisse auf dem Weg zur Industrialisierung der Aktivitätsmessung dar. Mit modernster Ausstattung und erfahrenen Wissenschaftlern ist Creative Enzymes jedoch in der Lage, präzise und schnelle Aktivitätsassays für D-Iditol-2-Dehydrogenasen durchzuführen.

D-Iditol-2-Dehydrogenasen (EC 1.1.1.15) gehören zur Enzymklasse der Oxidoreduktasen, genauer zu den Oxidoreduktasen, die auf die CH-OH-Gruppe des Elektronendonors wirken und NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) oder NADP+ (Nicotinamidadenindinukleotidphosphat) als Elektronenakzeptor verwenden. Dieses Enzym katalysiert hauptsächlich die Umsetzung der beiden Substrate D-Iditol und NAD+ zu den drei Produkten D-Sorbose, NADH und Proton. Darüber hinaus wurden auch enzymatische Aktivitäten beschrieben, die Xylit zu L-Xylulose sowie L-Glucitol zu L-Fructose umsetzen. Der systematische Name dieser Enzymklasse lautet D-Iditol:NAD+ 2-Oxidoreduktase; es wird auch als D-Sorbitol-Dehydrogenase bezeichnet.

Das Enzym kann zusammen mit weiteren Enzymen D-Sorbitol und D-Fructose ineinander überführen und ist damit am Fructose- und Mannose-Stoffwechsel beteiligt. Fructose, ein einfaches Ketose-Zucker, ist bekanntermaßen neben Glucose und Galactose eines der drei Nahrungsmonosaccharide. Diese drei Monosaccharide werden während der Verdauung direkt in den Blutkreislauf aufgenommen und anschließend metabolisiert, um Energie für biologische Aktivitäten bereitzustellen. Mannose hingegen, ein C-2-Epimer der Glucose, ist für den menschlichen Stoffwechsel bedeutsam, unter anderem für die Glykosylierung bestimmter Proteine. D-Iditol-2-Dehydrogenase ist daher ein essenzielles Enzym sowohl für die Energiegewinnung als auch für die Regulation von Funktionen. Darüber hinaus kann das Enzym an der Umwandlung von Xylit zu L-Xylulose im Rahmen der Pentose- und Glucuronat-Interkonversionen beteiligt sein. In vielerlei Hinsicht hat die Bedeutung von D-Iditol-2-Dehydrogenasen das rasch wachsende Interesse zahlreicher Industriezweige geweckt. Dennoch verhindert ein Mangel an detailliertem Verständnis der Biophysik und Biochemie des Enzyms bei den meisten Forschern eine belastbare Aktivitätsquantifizierung.

Creative Enzymes kann Aktivitätsmessungen für D-Iditol-2-Dehydrogenasen bereitstellen, um spezifische Studien zur Entwicklung und Nutzung dieses Enzyms zu unterstützen. Darüber hinaus ermöglicht uns unser vertieftes Verständnis der Eigenschaften von D-Iditol-2-Dehydrogenasen, die derzeitigen Verfahren zur Aktivitätsmessung kontinuierlich weiter zu optimieren.

Abbildung: Moleküldiagramme der von D-Iditol-2-Dehydrogenasen katalysierten chemischen Reaktion: D-Iditol + NAD+ => D-Sorbose + NADH + H+.