Enzymaktivitätsmessung für L-Iditol 2-Dehydrogenase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes bietet zuverlässige Aktivitätsmessungen für L-iditol 2-Dehydrogenase durch spektrophotometrische Tests an. Die Zuverlässigkeit des Testergebnisses wird von unseren erfahrenen Wissenschaftlern und den modernsten analytischen Instrumenten gewährleistet. Wir sind das führende Unternehmen, das die Aktivitätsassays von L-iditol 2-Dehydrogenase mit einer Vielzahl von Substratoptionen für eine reine L-iditol 2-Dehydrogenase oder für ein Enzym in einer Mischung durchführt.

L-iditol 2-Dehydrogenase (EC 1.1.1.14) ist ein Mitglied der Familie der Mittelketten-Dehydrogenasen/Reduktasen. Sie wird als Oxidoreduktase kategorisiert, die auf die CH-OH-Gruppe des Elektronendonors mit NAD+ (Nicotinamidadenindinukleotid) wirkt, jedoch nicht auf NADP+ (Nicotinamidadenindinukleotidphosphat) als Elektronenakzeptor. In der Enzymologie ist L-iditol 2-Dehydrogenase das Enzym, das L-iditol und NAD+ zu L-Sorbose, NADH und H+ katalysiert. Der systematische Name dieser Enzymklasse ist L-iditol:NAD+ 2-Oxidoreduktase. Das Enzym ist auch unter anderen Namen bekannt:

• Polyol-Dehydrogenase;
• Sorbitol-Dehydrogenase;
• L-iditol: NAD+ 5-Oxidoreduktase;
• L-iditol (Sorbitol) Dehydrogenase;
• Glucitol-Dehydrogenase;
• L-iditol: NAD+ Oxidoreduktase;
• NAD+-abhängige Sorbitol-Dehydrogenase;
• NAD+-Sorbitol-Dehydrogenase.

Dieses Enzym wird fast überall in allen tierischen Geweben exprimiert und ist auch weit verbreitet in Pflanzen, Archaeen, Bakterien und Hefen zu finden. Bei Säugetieren sind die Leber und die Samenblase die Gewebe, die dieses Enzym am häufigsten verwenden. Es ist wichtig zu betonen, dass dieses Enzym, das als Sorbitol-Dehydrogenase bezeichnet wird, am Fructose- und Mannose-Stoffwechsel sowie an der Zuckerakkumulation beteiligt ist. Als zytosolisches Enzym wandelt eine Sorbitol-Dehydrogenase Sorbitol, die Zuckeralkoholform von Glukose, in Fructose im Kohlenhydratstoffwechsel um. Zusammen mit Aldose-Reduktase kann es Glukose in Fructose umwandeln, ohne ATP zu verwenden, benötigt jedoch NAD+ in Bezug auf das erhaltene Zinkbindemotiv und eine hydrophobe Substratbindetasche. Insgesamt ist dieses Enzym aufgrund seiner Bedeutung für die Entwicklung diabetischer Komplikationen unerlässlich, und seine tertiäre Struktur könnte die Entwicklung von Medikamenten zur Behandlung von Diabetes-Patienten erleichtern.

Die Substratspezifität der L-iditol 2-Dehydrogenase ist recht vielseitig, da sie an einer großen Anzahl von Zuckeralkoholen arbeitet, einschließlich, aber nicht beschränkt auf L-iditol, D-Glucitol, D-Xylitol und D-Galactitol. Ihre enzymatische Aktivität kann jedoch sowohl durch Schwermetallionen wie Quecksilber als auch durch Thiolverbindungen wie L-Cystein stark gehemmt werden. Infolgedessen wird die Aktivitätsbestimmung des Enzyms unter biologischen Bedingungen zu einer Herausforderung. Creative Enzymes ist in der Lage, die enzymatische Aktivität der L-iditol 2-Dehydrogenase durch kontinuierliche spektrophotometrische Ratenbestimmung zu quantifizieren, während Störungen durch Schwermetalle und Cystein vermieden werden.

Creative Enzymes hat die pharmazeutische und ernährungswissenschaftliche Industrie seit vielen Jahren mit der Quantifizierung der enzymatischen Aktivität der L-iditol 2-Dehydrogenase bedient. Ihre speziellen Anforderungen können herausfordernde Aktivitätsmessungen oder routinemäßige Aktivitätsscreenings umfassen. In jedem Fall werden wir Ihre erste Wahl für die zuverlässigsten Dienstleistungen sein.

Abbildung: Die Struktur des Enzyms Sorbitol-Dehydrogenase vom Menschen, als das Hauptbiologische Tetramer, im Komplex mit vier NAD-Molekülen (grün) und vier Zinkionen (blau).
Referenz: Pauly TA. et. al., Structure. 2003, 11(9), 1071-1085.