Enzymaktivitätsmessung von Arabinan Endo-1,5-Alpha-L-Arabinanase

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Endo-1,5-α-L-arabinanasen (ABNs, E.C. 3.2.1.99) katalysieren die Hydrolyse des α-1,5-verknüpften L-Arabinofuranosid-Rückgrats von Pflanzenzellwand-Arabinanen und setzen Arabinooligosaccharide und Arabinose frei, das zweithäufigste Pentose in der Natur. Laut der CAZy-Klassifikation sind ABNs hauptsächlich in der GH-Familie 43 zu finden. Bis heute wurden aufgrund der begrenzten Verbreitung nur wenige ABNs aus verschiedenen Gattungen von Bacillus, Pseudomonas und Aspergillus berichtet.

Obwohl es an Vielfalt mangelt, sind die ABNs von Bedeutung für die Produktion von Bioenergie. Arabinan kommt hauptsächlich in Samen, Früchten und Gemüse vor. In Schließzellen spielen Arabinan-Ketten eine Schlüsselrolle bei der Bestimmung der Flexibilität der Zellwand, was als wesentlich für die Funktion der Stomata erwiesen wurde. ABNs sind Schlüsselenzyme beim Abbau von Pflanzenzellwand-Arabinan. Die Produkte wie Arabinose und Arabino-Oligosaccharide haben potenzielle Anwendungen als kalorienarmer Süßstoff und Präbiotika. Diese Enzyme werden auch als vielversprechende Werkzeuge bei der umweltfreundlichen Umwandlung von Biomasse in Energie und Chemikalien angesehen, da Pentosen ebenfalls als Kohlenstoffquellen verwendet werden können. Daher sind immer mehr Studien darauf ausgerichtet, die Katalyseeffizienz des Enzyms zu entwickeln, wobei die Bestimmung der Enzymaktivität die Grundlage weiterer Forschungen bildet. Die hydrolytische Aktivität von ABNs kann durch die Detektion von reduzierenden Zuckern mittels der DNS-Methode gemessen werden. Die Absorption wird mit dem modernsten Spektrophotometer bei Creative Enzymes überwacht, das hohe Durchsatzraten von Tests ermöglicht.

Abbildung: Die native Kristallstruktur von endo-1,5-alpha-l-arabinanases aus Bacillus subtilis.
Referenz: De Sanctis, D. et al. FEBS J. 2010 277: 4562-4574.

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