Enzymaktivitätsmessung von Arabinogalactan Endo-Beta-1,4-Galactanase

Unter zahlreichen Enzymdienstleistern ist Creative Enzymes der zuverlässigste Anbieter für die Messung der Enzymaktivität. Ausgestattet mit modernster Technik und umfassendem Fachwissen bietet Creative Enzymes maßgeschneiderte Dienstleistungen für nahezu jedes Enzym an. Die Qualität unserer Dienstleistungen für Hydrolasen wird von vielen Wissenschaftlern anerkannt. Wir sind zuversichtlich, zuverlässige Aktivitätsmessungen für Arabinogalaktan Endo-beta-1,4-Galaktanase bereitzustellen.

Endo-beta-1,4-Galaktanase (AGs, EC 3.2.1.89) ist eines der Enzyme, die den Abbau von Typ I Arabinogalaktanen (AG) katalysieren. Genauer gesagt hydrolysiert dieses Enzym alpha-1,4-verknüpfte Galaktane von Typ I AGs zu Galaktose und Galaktose-Oligomeren. Basierend auf verwandten Studien wird dieses Enzym in die Familie der Glycosid-Hydrolasen 53 eingestuft.

Arabinogalaktane sind verzweigte Galaktane, an die Arabinose-Reste als Seitenketten gebunden sind, und können basierend auf der Struktur ihrer Rückgratmoleküle in zwei Typen gruppiert werden. Arabinogalaktane haben viele Anwendungen als Zusatzstoffe. Zum Beispiel werden sie hauptsächlich als Ersatz für arabisches Gummi, Guarkernmehl und Stärke in Lebensmitteln, kosmetischen und pharmazeutischen Produkten verwendet. Als Hydrolase baut Endo-beta-1,4-Galaktanase AGs ab und trägt zur Nutzung der Pflanzenbiomasse bei. Die Aktivitätsmessung dieses Enzyms erfolgt durch die Messung der Freisetzung von reduzierenden Gruppen in der Reaktionsmischung unter Verwendung zuverlässiger spektrophotometrischer Tests. Im Forschungszentrum von Creative Enzymes gewährleistet das hochmoderne Spektrophotometer schnelle Durchläufe und genaue Testergebnisse. Darüber hinaus haben unsere talentierten Experten robuste Ansätze mit geschickten Techniken entwickelt, um verschiedene Forschungsanforderungen vollständig zu erfüllen.

Abbildung: Die Kristallstruktur von beta-1,4-Galaktanase aus Aspergillus aculeatus bei 293k.
Referenz: Ryttersgaard, C. et al. Biochemistry 2002 41: 15135-15143.

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