Messung der Enzymaktivität der Arabinogalactan-Endo-β-1,4-Galactanase

Unter den zahlreichen Anbietern von Enzymdienstleistungen ist Creative Enzymes der zuverlässigste Partner für die Bestimmung der Enzymaktivität. Ausgestattet mit modernster Instrumentierung und umfassender Fachkompetenz bietet Creative Enzymes maßgeschneiderte Services für nahezu jedes Enzym. Die Qualität unserer Dienstleistungen im Bereich der Hydrolasen wird von zahlreichen Wissenschaftlern bestätigt. Wir sind überzeugt, eine verlässliche Aktivitätsmessung für Arabinogalactan-Endo-β-1,4-Galactanase bereitstellen zu können.

Endo-β-1,4-Galactanase (AGs, EC 3.2.1.89) ist eines der Enzyme, die den Abbau von Arabinogalactanen (AG) vom Typ I katalysieren. Konkret hydrolysiert dieses Enzym α-1,4-verknüpftes Galactan von Typ-I-AGs zu Galactose und Galactose-Oligomeren. Auf Basis einschlägiger Studien wird dieses Enzym der Glycosidhydrolase-Familie 53 zugeordnet.

Arabinogalactane sind verzweigte Galactane, an die Arabinose-Reste als Seitenketten gebunden sind, und lassen sich anhand der Struktur ihres Rückgrats in zwei Typen einteilen. Arabinogalactane finden vielfältige Anwendungen als Zusatzstoffe. So werden sie beispielsweise vor allem als Ersatz für Gummi arabicum, Guarkernmehl und Stärke in Lebensmitteln sowie in kosmetischen und pharmazeutischen Produkten eingesetzt. Als Hydrolase baut Endo-β-1,4-Galactanase AGs ab und trägt zur Verwertung pflanzlicher Biomasse bei. Die Aktivitätsmessung dieses Enzyms erfolgt durch Bestimmung der Freisetzung reduzierender Gruppen im Reaktionsgemisch mittels zuverlässiger spektrophotometrischer Assays. Im Forschungszentrum von Creative Enzymes gewährleistet ein hochmodernes Spektrophotometer kurze Durchlaufzeiten und präzise Prüfergebnisse. Darüber hinaus haben unsere qualifizierten Experten robuste Methoden unter Einsatz versierter Techniken etabliert, um unterschiedlichste Forschungsanforderungen umfassend zu erfüllen.

Abbildung: Die Kristallstruktur der Beta-1,4-Galactanase aus Aspergillus aculeatus bei 293 K.
Referenz: Ryttersgaard, C. et al. Biochemistry 2002 41: 15135-15143.

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