Messung der Enzymaktivität der N-Acetyllactosaminid‑Beta‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase mittels chromatographischer Assays

Creative Enzymes unterstützt die Enzymindustrie seit vielen Jahren. Wir haben exklusive und einzigartige Enzym-Assays entwickelt, um uns im globalen Markt klar zu differenzieren. Ausgestattet mit modernster Instrumentierung ist Creative Enzymes in der Lage, erstklassigen technischen Support sowie personalisierte Kundenservices bereitzustellen. Vor diesem Hintergrund bietet Creative Enzymes mit großer Begeisterung einen zuverlässigen Aktivitätsassay für die N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase an.

N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase (EC 2.4.1.150) ist ein Enzym, das die chemische Reaktion katalysiert, bei der UDP‑N‑Acetyl‑D‑glucosamin und β‑D‑Galactosyl‑1,4‑N‑Acetyl‑D‑glucosaminid zu UDP und N‑Acetyl‑β‑D‑glucosaminyl‑1,6‑β‑D‑galactosyl‑1,4‑N‑Acetyl‑D‑glucosaminid umgesetzt werden. Dieses Enzym gehört zur Familie der Glycosyltransferasen, insbesondere zu den Hexosyltransferasen. N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase ist ein Verzweigungsenzym, das lineare Poly‑N‑Acetyllactosaminoglycane in verzweigte Strukturen überführt. Das Enzym wurde zunächst in mikrosomalen Präparationen aus der Magenschleimhaut von Schweinen identifiziert. Eine cDNA des humanen Enzyms wurde erstmals 1993 isoliert und in CHO‑Zellen (Chinese Hamster Ovary) exprimiert.

Das Enzym aus Säugetieren führt während der embryonalen Entwicklung das Blutgruppenantigen I ein. Das i‑Antigen findet sich auf Membranproteinen der Erythrozyten und einiger weiterer Zelltypen sowie in verschiedenen Körpersekreten von sich entwickelnden Feten und Neugeborenen, während das I‑Antigen bei allen Erwachsenen nachweisbar ist. Bei Neugeborenen erfolgt eine schrittweise Umwandlung des i‑Antigens in das I‑Antigen. Beide Antigene basieren vollständig auf Typ‑2‑(N‑Acetyllactosamin‑)Ketten. Die grundlegende i‑Struktur ist ein unverzweigtes Polylactosamin. Entscheidend ist, dass der Schlüsselschritt der Umwandlung des i‑Antigens in das I‑Antigen durch die N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase katalysiert wird, die die Verzweigung durch Addition eines GlcNAc‑Restes an Galactose einführt. Dieser Prozess ist eng mit der Entwicklung und Reifung erythroider Zellen verbunden.

Abbildung: Die Kristallstruktur der humanen N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase.
UniProt: Q8N0V5

Darüber hinaus spielt die N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase eine zentrale Rolle in mehreren Signal- und Stoffwechselwegen, darunter die Glycosphingolipid‑Biosynthese (Lacto‑ und Neolacto‑Serie), die Modifikation terminaler O‑Glykan‑Reste sowie weitere metabolische Pfade. Daher gewinnt die N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase aufgrund ihrer vielfältigen funktionellen Bedeutung zunehmend an Aufmerksamkeit.

Creative Enzymes bietet einen hochmodernen chromatographischen Assay zur präzisen Quantifizierung der enzymatischen Aktivität der N‑Acetyllactosaminid‑β‑1,6‑N‑Acetylglucosaminyltransferase an. Die Aktivitätsmessung dieses Enzyms erfolgt mittels Dünnschichtchromatographie (TLC). Die Dienstleistungen von Creative Enzymes zählen zu den weltweit vertrauenswürdigsten und am besten validierten Angeboten und führen zu positivem Kundenfeedback sowie einer hohen Wiederbeauftragungsrate. Insgesamt ist Creative Enzymes ein führendes Biotechnologieunternehmen, das mit vielfältigen und spezialisierten Kunden zusammenarbeitet, um Anforderungen in der Grundlagenforschung und der Prozessoptimierung zu unterstützen.