Enzymaktivitätsmessung für Beta-N-Acetylglucosaminyl-Glycopeptid Beta-1,4-Galactosyltransferase unter Verwendung spektrophotometrischer Assays

Durch die enge Zusammenarbeit mit unseren unzähligen Kunden hat Creative Enzymes gelernt, dass die Fähigkeit, hochwertige Dienstleistungen anzubieten und diese pünktlich zu liefern, unsere oberste Priorität ist. Mit Jahren der Erforschung und Entwicklung von Enzymassays ist Creative Enzymes zu einem weltweit führenden Anbieter solcher Dienstleistungen geworden. Wir sind in der Lage, die Aktivität einer Vielzahl von Enzymen zu quantifizieren, einschließlich beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferase.

Beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen (EC 2.4.1.38; GalT) sind eine Familie von Glycosyltransferasen, die an der Biosynthese des Oligosaccharidanteils von Glykoproteinen und Glykolipiden beteiligt sind. Die Enzyme katalysieren den spezifischen Transfer von Galactose von UDP-Galactose zu einem nicht reduzierenden terminalen N-Acetyl-D-Glucosamin und bilden eine β-1,4-glycosidische Bindung. Galactosyltransferase ist ein membranständiges Glykoprotein, das im trans-Kompartiment der Golgi-Membranen lokalisiert ist. Beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen existieren nicht nur in Eukaryoten, sondern auch in Bakterien, wie z.B. in Menschen, Ratten und Neisseria gonorrhoeae. Beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen sind an verschiedenen Wegen beteiligt, die an verschiedenen Arten der N-Glykan-Biosynthese und der Biosynthese von Glycosaminoglykanen beteiligt sind. Die Familie der beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen besteht aus sieben Mitgliedern, von GalT I bis GalT VII.

Die Kohlenhydratanteile von Zelloberflächen-Glykokonjugaten spielen eine wichtige Rolle bei der Zelladhäsion und Metastasierung. Eine der auffälligsten transformationsassoziierten Veränderungen in den Zuckerketten von Glykoproteinen ist der Anstieg des Verhältnisses großer N-Glykane in Glykoproteinen der Zelloberfläche. Beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen sind die Enzyme, die für diese Veränderung verantwortlich sind. Somit haben die Enzyme eine bedeutende Funktion im Metabolismus und in der Biosynthese. Darüber hinaus spielen beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen eine entscheidende Rolle in der Pharmaindustrie und der medizinischen Forschung. Die Enzyme können als Ziel für die Arzneimittelentwicklung verwendet werden, und β-1,4-Galactosyltransferase V (GalT V) könnte ein wichtiges Ziel für die Gliomtherapie darstellen. Daher ziehen beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen ein immer wachsendes Interesse aufgrund ihrer funktionalen Bedeutung auf sich, und die Überwachung der Aktivität dieser Enzyme ist entscheidend für die Grundlagenforschung und sollte Licht auf die Entwicklung neuer Medikamente werfen.

Gott sei Dank ist Creative Enzymes in der Lage, den genauesten Aktivitätsassay für beta-N-acetylglucosaminylglycopeptid beta-1,4-galactosyltransferasen anzubieten. Mit hervorragender Technologie, professionellem Wissen und fortschrittlicher Ausrüstung kann Creative Enzymes unseren Kunden die erstklassige technische Unterstützung und den personalisierten Kundenservice bieten, die in der Branche sonst nirgendwo zu finden sind.

Abbildung: Die Kristallstruktur der menschlichen Beta-1,4-Galactosyltransferase I.
PDB: 3EE5