Messung der Enzymaktivität der 3‑Galactosyl‑N‑Acetylglucosaminid‑4‑α‑L‑Fucosyltransferase mittels chromatographischer Assays

Creative Enzymes ist ein industrielles Biotechnologieunternehmen, das auf Enzymaktivitätsassays spezialisiert ist. Wir arbeiten partnerschaftlich mit unseren vielfältigen und einzigartigen Kunden zusammen, um sie bei Prozessen und deren Optimierung zu unterstützen. Getreu unserer Unternehmenstradition sind wir fest davon überzeugt, dass die Qualität von Dienstleistungen und Produkten die grundlegende Voraussetzung für unseren Unternehmenserfolg ist. Creative Enzymes ist stolz darauf, chromatographische Aktivitätsassays für die 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase anzubieten.

Die 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase (EC 2.4.1.65), ein Typ‑II‑Transmembran‑Glykoprotein, ist eine Glykosyltransferase, die die Übertragung von Fucose (Fuc) auf Kohlenhydratdeterminanten vom Typ 1 und Typ 2 in α‑1,4‑ bzw. α‑1,3‑Bindungen katalysiert und damit an der Synthese der Kohlenhydrat‑Adhäsionsstrukturen, der Lewis(Le)‑Determinanten, beteiligt ist: Le^a, Sialyl‑Le^a, Le^b, Le^x, Sialyl‑Le^x und Le^y. Das Enzym fukosyliert in vitro Oligosaccharide, Glykolipide, Glykopeptide und Glykoproteine. Von besonderer Bedeutung ist, dass dieses Enzym eine Schlüsselrolle in drei Stoffwechselwegen spielt: der Glykosphingolipid‑Biosynthese – Lacto‑Serie, der Glykosphingolipid‑Biosynthese – Neo‑Lacto‑Serie sowie dem Biosyntheseweg für Glykanstrukturen 2.

Abbildung 1: Die von der 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase katalysierte Reaktion. (Nach MetaCyc)

Fukosylierte Glycane vom Lewis‑Typ vermitteln wichtige Prozesse wie Zellerkennung und Zelladhäsion, die bei Entzündungen und der Metastasenbildung auftreten. Die 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase kann für die in vitro‑Synthese von Glykomimetika eingesetzt werden, die diese Prozesse hemmen. Darüber hinaus bilden wertvolle Informationen zum katalytischen Mechanismus des Enzyms eine Grundlage für das Design spezifischer Fucosyltransferase‑Inhibitoren. Zusätzlich weist das Enzym aus Helicobacter pylori eine breite Toleranz gegenüber nichtnatürlichen Analoga von Typ‑I‑Akzeptorsubstraten auf und ist daher für die chemoenzymatische Synthese von Lewis A, Sialyl‑Lewis A sowie entsprechenden Mimetika von besonderem Wert. Somit gewinnt die 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase als Katalysator in der Biosynthese zunehmend an Interesse in der Forschung. Das heißt, es ist von entscheidender Bedeutung, die Aktivität der 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase zunächst zuverlässig überwachen zu können.

Glücklicherweise bietet Creative Enzymes eine zuverlässige und schnelle Aktivitätsmessung der 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase mittels chromatographischem Assay an. Creative Enzymes ist ein führender Anbieter hochwertiger bioanalytischer Dienstleistungen und Auftragsforschung, spezialisiert auf die Analyse von Enzymaktivitäten. Wir haben unzählige Kunden weltweit betreut. Unser schneller Service, eine ausgezeichnete Kundenbetreuung und engagierte Ressourcen haben uns zum bevorzugten Anbieter gegenüber unseren Wettbewerbern gemacht. Wir sind überzeugt, dass die enge Zusammenarbeit mit unseren Kunden aufgrund der technischen Komplexität von Enzymen ein integraler Bestandteil unseres Workflows ist.

Abbildung 2: Die Kristallstruktur der humanen 3‑Galactosyl‑N‑acetylglucosaminid‑4‑alpha‑L‑Fucosyltransferase.
Uniport: P21217