Enzymaktivitätsmessung von Glucan 1,4-Alpha-Maltohydrolase

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Glucan 1,4-alpha-Maltohydrolase (maltogenetische Amylase, EC 3.2.1.133) ist ein potenzieller Katalysator für die Produktion von Malto-Oligosacchariden. Es handelt sich um ein amylolytisches Enzym aus der Familie der Glycosylhydrolasen 13 (GH13). Das Enzym katalysiert die Hydrolyse von 1,4-alpha-D-Glucosidbindungen in Polysacchariden, um aufeinanderfolgende alpha-Maltose-Reste von den nicht reduzierenden Enden der Ketten zu entfernen. Darüber hinaus wirkt die maltogenetische Amylase auch auf Stärke und verwandte Oligosaccharide.

Oligosaccharide haben aufgrund ihrer zahlreichen gesundheitlichen Vorteile und der Verbesserung der physikochemischen Eigenschaften von Lebensmitteln viel Aufmerksamkeit erregt. Daher hat ein fortschreitender Anstieg der Nachfrage nach Oligosacchariden den Bedarf an effizienter Katalyse in der Produktion gefördert. Oligosaccharide können chemisch synthetisiert werden, aber die enzymatisch katalysierte Hydrolyse ist für viele wichtige industrielle Reaktionen unerlässlich, wobei die enzymatische Hydrolyse die Grundlage sowohl für die Verflüssigung als auch für die Vergärung während der Produktion von hochglukosereichen Sirupen aus Maisstärke bildet. Daher sind Mitglieder der Familie der alpha-Amylasen in Industrien wie der Textil- und Reinigungsmittelbranche, einschließlich der maltogenetischen Amylase, bevorzugt. Darüber hinaus hat dieses Enzym Anwendungen in der medizinischen Modifikation. Zum Beispiel wird die maltogenetische Amylase verwendet, um die Löslichkeit von Puerarin durch Transglycosylierung zu erhöhen, um somit ein therapeutisches Mittel gegen koronare Herzkrankheit, Herzinfarkt und Alkoholismus zu werden. Die Enzymaktivität kann durch die Dinitrosalizylsäure (DNS)-Methode gemessen werden, die auf präzisen Spektrophotometern basiert. Creative Enzymes bietet zuverlässige und flexible Aktivitätsassays basierend auf unseren umfangreichen Erfahrungen. Wir können schnelle Dienstleistungen zu unschlagbaren Preisen anpassen, um Ihre Forschungsanforderungen bestmöglich zu erfüllen.

Abbildung: Die Kristallstruktur der maltogenetischen Amylase von S.marinus.
Referenz: Jung, T.Y. et al. J Biol Chem. 2012 287(11): 7979–7989.

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