Messung der Enzymaktivität der Glykoprotein-3-α-L-Fucosyltransferase mittels spektrophotometrischer Assays

Creative Enzymes hat sich durch überlegene Servicequalität und eine konsequent qualitätsorientierte Servicehaltung einen führenden Marktanteil im Bereich der Enzymaktivitätsanalytik erarbeitet. Wir haben eine spezialisierte Plattform sowie standardisierte Protokolle etabliert, um präzise Ergebnisse und kurze Durchlaufzeiten sicherzustellen. Dank modernster Ausstattung und umfassender Erfahrung ist Creative Enzymes in der Lage, geeignete Assays für die Glycoprotein-3-alpha-L-Fucosyltransferase durchzuführen.

Die Glycoprotein-3-alpha-L-Fucosyltransferase gehört zu den Hexosyltransferasen. Dieses Enzym überträgt spezifisch eine L-Fucosylgruppe auf N-verknüpfte Oligosaccharidstrukturen (N-Glykane). Es weist Spezifität für N-Glykane mit einem unsubstituierten, nicht-reduzierenden terminalen GlcNAc-Rest auf. Die katalytische Reaktion ist derjenigen der Glycoprotein-6-alpha-L-Fucosyltransferase ähnlich, die ebenfalls eine L-Fucosylgruppe aus GDP-beta-L-Fucose überträgt, jedoch eine alpha-1,6-Verknüpfung statt einer alpha-1,3-Verknüpfung bildet. Für die enzymatische Reaktion ist die Beteiligung von Mn²⁺-Ionen erforderlich.

Die Glycoprotein-3-alpha-L-Fucosyltransferase ist an verschiedenen Biosynthesewegen von N-Glykanen beteiligt. Daher sind die Produkte dieses Enzyms weit verbreitet – von Pflanzen über Insekten bis hin zu weiteren wirbellosen Organismen. Dieses Enzym besitzt ein hohes Potenzial für Wirkstoffentwicklung und Pharmakologie. Studien zeigen, dass mittels RNA-Interferenz-Technologie erzeugte RNAi-Linien mit gezielter Herunterregulierung des FucT-Gens ein robustes Werkzeug für die Herstellung therapeutisch relevanter Glycoproteine in Pflanzen mit humanisierter N-Glykan-Struktur darstellen. Im Kontext der Krankheitsbehandlung ist dieses Enzym ein Zielmolekül für das rationale Design von Inhibitoren zur medikamentösen Therapie der rheumatoiden Arthritis. Obwohl die Kristallstruktur dieses Enzyms bislang nicht aufgeklärt wurde, wurden bereits verschiedene Modifikationen einschließlich Mutationen untersucht. Die Verbesserung von Aktivität und Stabilität sind dabei die zwei zentralen Zielsetzungen. Creative Enzymes unterstützt Ihre Forschung zur Aktivitätsbestimmung durch präzise spektrophotometrische Assays.

Abbildung: Domänenanordnungen von FucT als Bändermodelle. Die C-terminalen Domänen (CTD, rechts) sind entsprechend der strukturellen Homologie ausgerichtet, während die Anordnung der jeweiligen N-terminalen Domäne (NTD, links) variiert.
Referenz: Han-Yu Sun et al. J Biol Chem. 2007 282(13): 9973-9982.

Die Expertise von Creative Enzymes spiegelt sich sowohl in aktuellem Fachwissen als auch in der routinierten experimentellen Durchführung wider. Bestätigt durch tausende Kunden ist die hohe Qualität unserer Dienstleistungen weltweit anerkannt. Wir sind stolz darauf, Enzym-Assay-Services anzubieten, die Ihre Forschungsanforderungen umfassend erfüllen. Auch künftig wird Creative Enzymes die neuesten Erkenntnisse und Entwicklungen der Enzymologie kontinuierlich verfolgen und in die Enzymaktivitätsmessung überführen.